氨基酸、多肽与蛋白质

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1、第十四章氨基酸、多肽与蛋白质(4学时)[目的与要求]:1.掌握氨基酸的结构和性质;⒉了解多肽与蛋白质1§14—1氨基酸一、分类与命名二、氨基酸的构型三、化学性质四、重要的氨基酸§14—2多肽一、肽二、多肽结构的测定三、多肽的合成§14—3蛋白质一、组成二、结构三、性质2一、分类与命名1.分类*据氨基和羧基的相对位置分为:α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。*据氨基和羧基的数目可分为:中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。2.命名:根据氨基酸的来源或性质命名。二、氨基酸的构型D/L标记法:距羧基最近的手性碳原子为标准。§1

2、4—1氨基酸3三、化学性质具有氨基和羧基的典型反应。还表现出特性。1.两性①等电点:当溶液调节至一定的pH值时,氨基酸可以两性离子的形式存在,将此溶液置于电场中,氨基酸不向电场的任何一极移动,即处于电中性状态,这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。②pH值:中性氨基酸的等电点小于7(负离子要多些)。等电点一般在5~6.3之间。酸性氨基酸需加入酸将溶液调到等电点,故其等电点小于7。等电点一般在2.8~3.2之间。碱性氨基酸需加入碱将溶液调到等电点,故其等电点大于7。等电点一般在7.6~10.8之间。§14—1氨基酸4③氨基

3、酸在等电点时,溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨基酸的混合物。2.HNO2的作用—范斯莱克(vanSlyke)氨基酸测定法3.与甲醛作用4.络合性能能与某些金属离子形成稳定的络合物。5.受热反应①α-氨基酸受热时,两分子α-氨基酸失水形成哌嗪二酮的衍生物§14—1氨基酸5②β-氨基酸受热时则失氨而形成α,β-不饱和酸。③γ-氨基酸和δ-氨基酸受热则分子内氨基与羧基失水形成内酰胺。7.失羧作用6.茚三酮反应—α-氨基酸的特有反应§14—1氨基酸6四、重要的氨基酸1.甘氨酸(H2NCH2COOH)2.半胱胺酸和胱

4、胺酸3.色氨酸4.谷氨酸5.蛋氨酸8.失羧和失氨作用§14—1氨基酸7一、肽1.肽键及肽氨基酸分子间的氨基与羧基失水,以酰胺键(肽键)相连而成的化合物叫做肽2.肽的结构3.多肽的命名以含C—端的氨基酸为母体,把肽链中其它氨基酸名称中的酸字改为酰字,将含N—端的氨基酸写在最前,然后按它们在链中的顺序依次排列至最后含C—端的氨基酸。§14—2多肽81.2,4—二硝基氟苯法(DNFB—Dinitrofluorobenzene)二、多肽结构的测定3.酶水解2.异硫氰酸酯§14—2多肽9三、多肽的合成1.保护基2.基团的活化§1

5、4—2多肽103.固相合成法:这是在一个不溶于水的高聚物上进行的合成。§14—2多肽11一、组成:由氨基酸以酰胺键形成的高分子化合物,一般相对分子质量在10000以上。1.一级结构:蛋白质分子中氨基酸的连接顺序。二、结构2.二级结构:α-螺旋和β-折叠片。α-螺旋:一条肽链可以通过一个酰胺键中羰基的氧与另一酰胺键中氨基的氢形成氢键而绕成螺旋形结构。β-折叠片:由链间的氢键将肽拉在一起形成“片”状的结构。3.三级结构:螺旋形的肽链相互扭在一起或卷曲尤其它形状的结构。三、性质1.两性和等电点蛋白质分子在酸性溶液中能电离成阳

6、离子,在碱性溶液中能电离成阴离子,在某一pH值溶液中蛋白质成两性离子,这时溶液的pH值就是该蛋白的等电点pI。§14—3蛋白质122.胶体性质:蛋白质形成胶体溶液,它具有一定稳定性,主要原因是:①蛋白质分子中含有许多亲水基如:-COOH、-NH2、-OH等,它们外在颗粒表面,在水溶液中能与水起水合作用形成水化膜,水化膜的存在增强了蛋白质的稳定性。②蛋白质是两性化合物,颗粒表面都带有电荷,由于同性电荷相互排斥,使蛋白质分子间不会互相凝聚。3.沉淀:①盐析法:在蛋白质溶液中加入大量盐[如NaCl、Na2SO4、硫酸铵等],

7、由于盐既是电解又是亲水性的物质,它能破坏蛋白质的水化膜,因此当加入的盐达到一定的浓度时,蛋白质就会从溶液中沉淀析出。②重金属法:在蛋白质溶液中加入Hg2+、Pb2+等能与蛋白质结合成不溶性蛋白质的重金属离子(盐)。重金属中毒,可用蛋白质(如牛奶、豆浆、生鸡蛋等)解毒。§14—3蛋白质13可逆沉淀:是指沉淀出来的蛋白质分子的各级结构基本不变,只要消除沉淀因素,沉淀物能重新溶解。盐析法则是可逆沉淀。不可逆沉淀:则不能恢复原蛋白质的结构。如重金属法则是不可逆沉淀4.变性:5.水解:蛋白质→→ 胨 → 多肽 → 氨基酸6.显色

8、反应①与水合茚三酮反应:呈现蓝紫色(和氨基酸一样)。②缩二脲反应:蛋白质和缩二脲(NH2CONHCONH2)在NaOH溶液中加入CuSO4稀溶液时会呈现红紫色。③黄蛋白反应蛋白质中存在有苯环的氨基酸(如苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸),遇浓硝酸呈黄色。§14—3蛋白质14

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