酶习题参考答案.doc

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1、酶参考答案一、选择题BABBBAAADDCBBCBDBD二、填空题1、绝对专一性、相对专一性、立体专一性2、Kcat3、高效性、温和性、专一性4、蛋白质、核酸5、pH、T、酶浓度、激活剂、抑制剂三、判断题－＋＋－＋―――＋＋－＋＋－＋＋＋四、名词解释1、酶活力：酶催化一定化学反应的能力，以所催化的化学反应的速度来确定。2、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。3、酶原酶的无活性前体：通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。4、同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组

2、酶。5、固定化酶：固定化酶是将水溶性酶用物理或化学方法处理，使之成为不溶于水的，但仍具有酶活性的状态。固定化酶易于保存，对温度、酸碱的稳定性大大提高，可连续使用，同时也简化了产物的分离纯化。缺点是无法作用于不溶性的底物，与游离酶相比活性降低。6、米氏常数Km：对于一个给定的反应，导致酶促反应速度的起始速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。它反应底物与酶亲和力的大小，是米氏酶的特征性常数之一。7、诱导契合学说：当酶分子与底物分子靠近时，酶分子受底物分子诱导，其分子构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。8、核酶：具有生物催化活性，能催化完成自我剪接

3、功能的RNA。9、组成酶：细胞内始终存在且数量恒定的酶。如糖酵解途径中的酶。10、多酶体系（多酶复合体）：是由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。所有反应依次连接，有利于一系列反应的连续进行。如脂肪酸合成酶系。11、酶原激活：体内合成出来的蛋白质，有时不具有生物活性，经过蛋白水解酶专一作用后，构象发生变化，形成酶的活性部位，变成活性蛋白。该活化过程是生物体的一种调控机制。五、问答题1、举例说明酶的结构和功能之间的相互关系。酶的一级结构决定其高级结构，高级结构形成酶的活性中心，从而形成酶的催化作用。如酶原的激活过程，通过去掉酶原中的部分肽段，引起酶分子的高级结构的变化，形成或露出

4、活性中心，转变成具有活性的酶。2、pH影响酶反应速度的三种可能原因是什么?原因有：1）影响酶的解离。不同酶在不同pH值时的解离不同，因而影响酶的活性、反应速度。2）影响酶分子的构象。过高或过低的pH值可改变酶的活性中心的构想，甚至改变酶分子的结构而使酶失去活性。3）影响底物的解离。不同的pH值对不同的种类的底物的基团的影响不同，从而影响底物的解离，进而影响底物与酶的作用，降低酶的反应速度。3、脲酶的Km值为25mM，为使其催化尿素水解的速度达到最大速度的95%，反应系统中尿素浓度应为多少?写出计算过程。Vmax[S]米氏方程为V＝Km+[S][S][S]所以95％＝＝Km

5、+[S]25+[S]得到反应中尿素的浓度为475mM。4、温度对酶反应速度的双重影响是什么?在一定的温度范围内，随温度的升高而加快反应速度，而温度超过一定范围后则随温度的升高而降低反应速度，导致酶的失活。低温抑制酶的反应速度而不会使酶失活。酶有一定的最适反应温度。5、什么是可逆的抑制作用？有哪几种类型？相应Km及Vmax的变化情况？抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的，称为可逆抑制。根据可逆抑制与底物的关系，可分为3种类型。（1）竞争性抑制：加入竞争性抑制剂后，酶促反应的Vmax不变，Km变大；

6、（2）非竞争性抑制：加入非竞争性抑制剂后，酶促反应的Vmax变小，Km不变；（3）反竞争性抑制：加入反竞争性抑制剂后，酶促反应的Vmax和Km都变小。6、当一酶促反应进行的速度为Vmax的80％时，在Km和[S]之间有何关系？由米氏方程：V=〔S〕*Vmax/(Km+〔S〕),（3分）将V=80％Vmax代入（1分），即可得出〔S〕=4Km。7、已知工业生产L-苹果酸是采用富马酸酶催化富马酸加水形成L-苹果酸，现从100ml的粗酶液中取2ml，用凯氏定氮法测得含蛋白氮0．4mg。再取1ml酶液，以富马酸为底物反应10分钟形成了20μmol苹果酸。酶活力单位；以每分钟能转化

7、1μmol富马酸的酶量为一个活力单位。试问：1．计算该酶液中的蛋白含量和富马酸酶的比活力2．总活力及理论最大反应速度（以100ml酶液计）。解：(1)该酶液中的蛋白质含量：(0.8/16%)/4=1.25mg/ml（3分）富马酸酶的比活力：(40umol/10min)/1ml=4U/ml（3分）或：(40umol/10min)/1.25mg=3.2U/mg(2)总活力：4U/ml*100ml=400U（2分）理论最大反应速度：400umol/min（2分）1、试简述Km的意义及应用Km，米氏常数，是研究酶促动力学最重要的常数。