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1、CHINESEJ.DIAL.&ARTIF.ORGANSVol.15No.3September,2004JVascSurg,2000,32(2):353cellswiththelacZgeneimpairscellular27BaerRP,WhitehillTE,SarkarR,etal.proliferationinvitroandgraftendothelializationRetroviral-mediatedtransductionofendothelialinvivo.JVascSurg,1996,24(5):892胶原的提取、改性、交联及其应用徐新宇天津市泌尿外科研究所,天津
2、300211摘要胶原蛋白或称胶原是动物体内含量最丰富的蛋白质,在动物体内起支持、保护、连接等多种作用。目前,胶原已广泛应用于医学医药工业、食品工业、日用化学品工业、生物合成及胶原修饰等领域,本文现将胶原的提取、改性、交联及其应用加以综述。关键词:胶原蛋白交联提取改性但胶原蛋白又不算是一种典型的纤维,易引起1胶原的结构及其性质小纤维有规则的扭结。当它被拉长时,扭结伸胶原是人体和脊椎动物的主要结构蛋白,直,其纤维状结构受热而破坏。当温度超过是支持组织和结缔组织(皮肤、肌腱和骨骼的有42℃时,胶原纤维的组织会发生变化。当温度超机成分)的主要组成部分。胶原蛋白中含有大量过65℃胶原纤维破坏,其
3、长度缩短到原长的三的甘氨酸(31.4%～33.8%)、脯氨酸(11.7%～分之一,并成为无定形胶原聚合物,有类似于橡13.8%)、羟基脯氨酸(9.4%～12.5%),同时因胶的性质。为在胶原中羟基脯氨酸比较均一,因此测量羟到目前为止,人们发现19种不同类型的胶〔1〕〔2〕基脯氨酸的量,很容易计算出胶原含量。原(Ⅰ型到ⅩⅨ型),其中容易分离出来且产胶原蛋白是一种纤维蛋白,其基本组成单量比较高的是前五种胶原。由于各型胶原蛋白元是原胶原分子。原胶原蛋白分子结构由N-的分布以及含量因组织不同而有很大的差异,末端区域、螺旋区域和C-末端区域组成,借助因此有目地的选择富含所需胶原蛋白分子类型于原胶
4、原蛋白氨基蛋白酶和羧基蛋白酶分别将的组织对于获取大量且高纯度的胶原蛋白制品原胶原的N-末端和C-末端区域断裂而形成胶是相当重要的。如Ⅰ型胶原在骨、跟键、皮肤、血原蛋白。原胶原分子定向整齐排列,分子之间通管壁、子宫壁、羊膜和胎盘中含量丰富;Ⅱ型胶过共价键交联,形成稳定的胶原微纤维。由结构原在透明软骨中含量丰富;Ⅲ型胶原在皮肤、血分析了解,原胶原分子由三个自身按左螺旋排管壁、子宫壁中含量丰富;Ⅳ主要在晶状体中含列的多肽键构成,其中两个肽键是一样的,第三量丰富;Ⅴ主要在皮肤和血管壁中含量丰富。个稍有不同。这种螺旋结构的的纤维状蛋白分胶原蛋白所特有的三重螺旋的氨基酸结构子量约30万左右,长达3
5、000~,而直径仅15使它具有许多很有用的特性,如高拉伸强度、生~。原胶原分子这种特殊的结构使得该分子又物降解性能、低抗原活性、低刺激性和低细胞毒长又细,且具有刚性,它们彼此并排形成纤维,性以及促进细胞生长的性能。所具有的这些特互相交联,使生成的产物具有较高的机械强度。性都使其成为一种理想的生物医用材料,目前—38—透析与人工器官2004年9月(第15卷)第3期〔3〕胶原已经在医学领域具有广泛的应用。有从动物的皮肤或跟腱中提取出的Ⅰ型胶原的价格人们才可以接受。其它类型的胶原如Ⅱ、2胶原的提取方法Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等仅在研究中制备,由于价格昂贵都胶原制备技术历史较长,早在1929年即有不宜于大量
6、生产。以磷酸溶解动物骨组织提取胶原的专利技术。下面按不同的原料组织分别加以简要叙述:提取胶原的方法多样,但大体上可以分为动物2.1.1从皮中提取出的胶原组织中提取和人工生物工程合成两种方法。到皮胶原的提取工艺较为成熟,相关文献较目前为止,胶原制备仍以从新鲜组织中提取为多,是人们提取胶原的主要方法之一。皮胶原蛋主。白及其水解物提取方法通常有酸法,碱法和酶2.1从动物组织中提取胶原法,以及酸、酶的结合使用,碱、酶的结合使〔5〕根据查到的大量国内外的文献,胶原组织用。提取的一般原理为:正常形态的胶原为不溶性酸溶解的制备通常用0.1M醋酸长时间浸的,但在冷的中性盐溶液或低离子的酸性溶液泡皮块,
7、皮中的未交联胶原可以溶解于醋酸中,性中可溶。因此可将新鲜组织浸泡在中性或稀但溶解量极少,通过冷冻干燥得到未变性胶原。酸性盐溶液中,来进行抽提可溶性胶原且去除为了提高溶解量,可以先用木瓜蛋白酶、胃蛋白不溶性杂质,有时还加入限制性水解蛋白酶进酶等对胶原作用较弱的酶处理皮块。这些酶只行辅助抽提。此外,由于不同类型的胶原在酸性作用胶原的非螺旋端肽,而不会改变胶原的三或在中性盐溶液中的溶解度不同,因此再调整股螺旋结构,但会引起A1和A2链展开。中性或酸性
