四氢嘧啶类物质的生物合成与转运途径及其生物学功能

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1、万方数据万方数据万方数据●小综述“生命的化学》2007年27卷4期C艇MlSTRYOFLⅡ=E2007，27(4)图5谷氨酸棒状杆菌中EctP的拓扑结构m四氢嘧啶的通道。这个转运系统由3个独立的ArrP胞质转运蛋白构成，包括位于外周胞质的底物结合蛋白TeaA和一大一小两个跨膜蛋白质TeaC和TeaB。TeaABC是一个对四氯嘧啶亲和力较高(K．=21．7咖ouL)的转运系统，主要功能是回收通过细胞膜渗透到环境中的四氢嘧啶，羟基四氢嘧啶。Tetsch等⋯1对TeaA进行的组成和结构的分析显示：1ba

2、A由34l氨基酸残基构成，分子量35．665kD，整体来说足一个亲水蛋白质，但是N末端的l以5和90～110的肽段处分别有两个疏水区域，N末端的25个残荩含有60％的疏水氨基酸，是感知四氢嘧嚏分泌到周质空间中的信号序列。TeaA中的酸性氨基酸含量大大高于碱性氨基酸(分别是19．3％和7．9％)因此其在盐溶液很不稳定。由于不含有任何半胱氧酸，TeaA不会通过二硫键形成多聚俸，是一个单体蛋白质。(5)苜蓿中华根瘤菌转运系统⋯1：苜蓿中华根瘤菌中有一个专一性的协助四氢嘧啶，羟基四氢嘧啶跨膜运输的特殊转运

3、系统EhuABcD。此系统属于ABc家族，包括ATP酶EhuA；外周胞质结台蛋白EhuB和渗透酶Ehuc、EhuD。编码这些蛋白质的基因转录方向一致，在染色体上顺次排列，与下游负责编码分解四氧嘧啶有关蛋白质的基冈簇eutABcDE构成一个操纵子。EhuABcD转运子虽然属于相容性溶质的转运系统，但在结构上却与氨基酸转运系统更为相像，除了四氢嘧啶，羟基四氢嘧啶．高渗透压和其他相容性溶质都不能诱导它的表达。其中的BhuB是四氧嘧啶的高亲和性配体结合蛋白(置．=0．5±O．2蛐01几)，也可以与羟基网氢

4、畦啶结合。除了这个主要的四氢嘧啶／羟基四氢嘧啶转运系统，Jebb“等⋯根据ehuA突变实验的结果推断，在此菌株中还存在至少一条其他的低亲和性的四氢嘧啶／羟基四氧嘧啶转运系统。2．四氢嘧啶，羟基四氢嘧碇的生物学功能·325·除了．作为渗透压保护荆和能量物质存在补，四氢嘧啶，羟基四氢嘧啶还具有诱导某蝗渗透压基因的表达，以及在热击、脱水、冷冻，辐射和氧自由基等逆境下非特异性的保护生物大分子活力的特性。2．1渗透压基因诱导荆在菖蓿中华根瘤菌这样的菌株中，四氢啼啶并不是真正的渗透压保护剂，而是在被分解利用的

5、同时诱导此菌株一系列与渗透压有关基因的表达，从而使其合成自身的辑{容性溶质海藻糖和谷氨酸盐等“”。2．2抗逆保护作用在逆境下，四氢嘧啶，羟基四氧嘧啶对于酶．DNA、细胞膜等生物大分子有着很强的保护作用。实验证明，四氢嘧啶类相容性溶质对一些性质较不稳定的酶，如乳酸脱氢酶、磷酸果糖激酶，有着非常硅若的保护作用；与常见的相容性溶质海藻糖、脯氨酸、甜菜碱，甘油以及糖类相比，羟基四氧啼啶对经过高温和冻融处理的乳酸脱氢酶表现出最强的保护作用，而四氧嘧啶则是经过冷冻胁追的磷酸果糖澈酶最有效的稳定荆。schnoo

6、r等⋯1的研究结果则证实丁四氧嘧啶对DNA的保护作用，及其应用于PcR技术的巨大潜力。四氢嘧啶不但可以减轻DNA双链的熔解温度对其碱基组成的依赖从而降低PcR反应温度，在高温条件下稳定聚合酶的活性，还能与DNA结台而导致DNA结构变得不能被限制性内切酶切割，因此大大提高了．扩增效率。这对于GC含量丰富的模板双链DNA效果更为明显，故特别透用于扩增临床和刑事侦破中瘫量的或难度较大的DNA片段。2．3分子伴侣的作用四氢嘧啶可以发挥如同伴侣蛋白一样的作用，识别错误折叠的蛋白质并且抑制蛋白质聚合体的形成。

7、在以蛋白质的错误折叠为主要病理学特征的马查多一约瑟病中，四氧嘧啶可以大大减少细胞质中由于蛋白质的错误折叠而形成带有多聚谷氨酸盐长链的有毒性的包含体的形成；即使形成的包含体也被转移到细胞核内而将其隔离，使细胞不受有毒包含体的危害，从而减轻了细胞凋亡性死亡的现象(”l。2．4防辐射与保湿作用四氢嘧啶的防辐射与保湿功能主要体现其作为化妆品中的防晒剂和保湿荆，防止皮肤干燥、衰老等。如德国墨克公司最近推出一套新兴化妆晶，介绍四氧嘧啶及羟基四氧嘧啶对胰岛细胞的免疫作用，能产生热澈蛋白，保护膜的完整性，减少皮肤

8、因紫外线照射形成的晒斑。3．展望四氢嘧啶类桕容性藩质的抗逆作用和分于{芈侣的万方数据四氢嘧啶类物质的生物合成与转运途径及其生物学功能作者：姜蔚宇，陈荣忠，JIANGWei-Yu，CHENRong-Zhong作者单位：姜蔚宇,JIANGWei-Yu(厦门大学生命科学学院,厦门,361005)，陈荣忠,CHENRong-Zhong(国家海洋局第三海洋研究所海洋生物遗传资源重点实验室,厦门,361005)刊名：生命的化学英文刊名：CHEMISTRYOFLIFE年，卷(期)：2007,27