蛋白质和氨基酸的代谢.ppt

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1、第12章蛋白质和氨基酸代谢教学目的：1.熟悉泛肽在蛋白质降解体系中的作用。2.掌握氨基酸分解代谢的公共途径。3.了解合成各种氨基酸碳架的来源。教学重点：氨基酸分解代谢的公共途径。1一蛋白质的降解活细胞的组成成分在不断地转换更新。细胞总是在不断地由氨基酸合成蛋白质，同时又将蛋白质降解为氨基酸。细胞内蛋白质不断更新的意义：排除一些不正常的蛋白质；通过排除累积过多的酶和调节蛋白使细胞内代谢维持正常状态。酶的活动能力是根据其合成速度和分解速度决定的。在细胞“经济学”中，控制蛋白质的降解与控制其合成速度同等重要。21蛋白质降解的特性细胞有选择性地降解非正常蛋白质

2、，大多数非正常蛋白质可能基于某种化学修饰而变得易于降解，在转录和翻译时出现误差产生的受损蛋白质更易降解。细胞内正常蛋白质被排除的速度是由其个性决定，在组织中不同酶的半存活期有较大差异。细胞中蛋白质降解的速度与营养和激素状态而有所不同，在营养不足时，细胞将提高蛋白质降解速度以维持其必需营养源和保证不可缺代谢的正常进行。蛋白质的周转代谢使各种代谢途经能顺利实现。32蛋白质降解的反应机制1)溶酶体降解蛋白质体系溶酶体为单层膜细胞器，内含50多种水解酶。内部pH5.0左右，其中酶的最适pH都是酸性的，在细胞质生理pH下无活性。溶酶体可降解膜蛋白、细胞外蛋白质和长

3、存活期蛋白质。通过吞噬泡将胞内分解物降解，通过胞吞作用将胞外蛋白质降解。溶酶体降解蛋白质无选择性。许多正常和病理活动可使溶酶体活性升高。如糖尿病会刺激溶酶体对蛋白质的分解；产后子宫体在9天内从2kg萎缩到50g；慢性炎症可引起溶酶体酶向细胞外释放，而损伤周围组织。42)ATP-依赖性的蛋白质降解体系ATP-依赖的蛋白质分解需要有泛肽相伴。泛肽是有76个氨基酸残基的蛋白质单体，广泛存在于各种真核细胞中。氨基酸序列高度保守，在不同种属生物中只相关几个氨基酸。泛肽以共价键与被降解蛋白质相连接，对被选定降解的蛋白质加以标记，这个过程分为3步：①在“需-ATP”的

4、情况下，泛肽的羧基末端通过硫酯键与泛肽活化酶(E1)偶联。②泛肽转移到泛肽携带蛋白(E2)的巯基上，形成“泛肽-携带蛋白”。5③泛肽-蛋白连接酶(E3)将活化了的泛肽转移到赖氨酸的ε-氨基上，形成异肽键。在选择蛋白质降解过程中E3起关键作用。泛肽连接的蛋白质被“蛋白水解酶体”降解，该酶只对泛肽结合的蛋白质有效。63机体对外源蛋白质的需要及其消化作用高等动物摄入的蛋白质在消化道内经过一系列的消化过程降解为氨基酸，吸收后经血液循环，进入肝脏及其他组织细胞。蛋白质在胃内经胃蛋白酶水解成较小分子多肽，在小肠中经胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶的作用水解成短链肽和部

5、分游离氨基酸；短链肽再经羧肽酶、氨肽酶的作用变为游离氨基酸。氨基酸在细胞内的代谢途经：合成蛋白质、转化为糖或脂肪酸和氧化分解。71)胃蛋白酶Pepsin:R1=苯丙氨酸(Phe)，色氨酸(Trp)，酪氨酸(Tyr)；亮氨酸(Leu)以及其它疏水性氨基酸水解速度较快。82)胰蛋白酶R1=赖氨酸(Lys)和精氨酸(Arg)侧链(专一性较强，水解速度快)。93)糜蛋白酶或胰凝乳蛋白酶Chymotrypsin:R1=苯丙氨酸(Phe)、色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr);亮氨酸(Leu)，蛋氨酸(Met)和组氨酸(His)水解稍慢。104)羧肽酶和氨肽酶分别从肽

6、链羧基端和氨基端水解。114氮平衡氮是蛋白质、核酸等含氮化合物的组成成分，是生物必不可少的营养元素。人和动物从食物中摄取的蛋白质，在消化道中经多种酶水解成氨基酸，被吸收。氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的素材，细胞内总是有相当数量的游离氨基酸存在。这些游离氨基酸一部分是从外界吸收的，一部分是细胞自身合成的，也有的是由体内蛋白质更新释放出来的，细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。库内氨基酸不断被利用，又不断被补充，处于动态平衡中。12细胞内蛋白质分解合成氨基酸库脱氨氨基化转化非蛋白质含氮物质(嘌呤,嘧啶,核酸,卟啉等)外源蛋白质氨基酸合成代谢氨铵盐酰

7、胺α-酮酸糖,脂肪CO2+H2O+ATP氨基酸代谢概况131)总氮平衡人体摄入的氮量与排出的氮量相等，称为总氮平衡。各组织细胞内蛋白质的分解与合成处于动态平衡状态。2)正氮平衡摄入的氮量多于排出的氮量，称为正氮平衡。体内蛋白质合成大于分解。如儿童，孕妇和恢复期病人。3)负氮平衡排出的氮量多于摄入的氮量，称为负氮平衡。体内蛋白质分解大于合成。如慢性消耗性疾病、组织创伤或食物中蛋白质量过低等。145必需氨基酸与非必需氨基酸组成蛋白质的氨基酸有20种，其中有些氨基酸可在人和动物体内合成，或由别的氨基酸转变而来，称为非必需氨基酸。有些氨基酸在人和动物体内不能合成

8、，也不能由别的氨基酸转变而来，必须由食物提供，称为必需氨基酸。人体必需的氨基酸有