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时间:2020-03-27
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1、第四章蛋白质的化学蛋白质(protein)是由氨基酸为单位组成的一类重要的生物大分子,是生命的物质基础。第一节蛋白质的分子组成第二节蛋白质的分子结构第三节蛋白质的理化性质及分离纯化第一节蛋白质的分子组成蛋白质分子中主要的元素组成是:C、H、O、N、S等。其中N元素的含量相对稳定,约为16%,故每克氮相当于6.25克蛋白质。一、氨基酸(aminoacid)组成蛋白质的基本单位是氨基酸。如将天然的蛋白质完全水解,最后都可得到约二十种不同的氨基酸。除脯氨酸和甘氨酸外,其余均属于L-α-氨基酸。L-α-氨基酸的结构通式为了表达蛋白质或多肽结构的需要,氨基酸的名称常常使
2、用三字母的简写符号来表示,有时也用单字母的简写符号来表示,单字母主要用于表示长链多肽的氨基酸顺序。(一)氨基酸的分类:从结构通式中可以看出,各种氨基酸的区别就在于侧链R基的不同。组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R的结构分为20种,20种氨基酸可按R的结构和极性的不同进行分类。1.根据R基的化学结构,20种常见氨基酸可以分为脂肪族、芳香族和杂环族三类。(1)脂肪族氨基酸含一氨基一羧基的中性氨基酸:Gly、Ala、Val、Leu、Ile含羟基的氨基酸:Ser、Thr含硫的氨基酸:Cys、Met含酰胺基的氨基酸:Asn、Gln含一氨基二羧基的酸性氨基酸:Asp
3、、Glu含二氨基一羧基的碱性氨基酸:Lys、Arg(2)芳香族氨基酸Phe、Tyr、(Try)(3)杂环族氨基酸His、Pro、(Try)2.根据R基极性来分,20种氨基酸可以分为四类。(1)非极性R基氨基酸Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Met、Pro(2)不带电荷的极性R基氨基酸R基中含有不解离的极性基团,能与水形成氢键。Ser、Thr、Tyr(—OH)Cys(—SH)Asn、Gln(酰胺基)Gly的侧链介于极性与非极性之间,有时也把它归为非极性类。(3)带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸)Lys、Arg、His(4)带负电荷的R基氨基酸(酸
4、性氨基酸)Asp、Glu(一)氨基酸的分类:根据R侧链基团解离性质的不同,可将氨基酸进行分类:1.酸性氨基酸——Glu,Asp;侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。2.碱性氨基酸——His,Arg,Lys;侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。3.中性氨基酸——侧链基团在中性溶液中不发生解离,因而不带电荷的氨基酸。可分为:极性氨基酸:Tyr,Cys,Ser,Thr,Asn,Gln,Trp;非极性氨基酸:Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Pro,Phe,Met。(二)氨基酸的理化性质:1.物理性质无色结晶,每种氨基酸都有自己特有的结晶形状,可
5、用于鉴定。熔点极高(200℃以上)。有不同的味道。除胱氨酸、半胱氨酸、酪氨酸外,氨基酸一般都溶于水,但在水中的溶解度差别较大。在稀酸、稀碱中溶解最好。除脯氨酸溶于乙醇、乙醚之外,绝大多数氨基酸都不溶于有机溶剂。所以可用有机溶剂沉淀法生产氨基酸。2.两性解离及等电点:氨基酸分子是一种两性电解质。通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。氨基酸分子带有相等正、负电荷时,溶液的pH值称为该氨基酸的等电点(pI)。氨基酸的解离情况净电荷+0-正离子两性离子负离子等电点pI3.紫外吸收性质:组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中,只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外
6、光有光吸收。其吸收峰在280nm左右,以色氨酸吸收最强。可利用此性质采用紫外分分光度法测定蛋白质的含量。4.茚三酮反应:氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm。可利用此性质测定氨基酸的含量。二、肽(peptide)(一)肽键与肽链:蛋白质是由若干氨基酸的氨基与羧基经脱水缩合而连接起来形成的长链化合物。一个氨基酸分子的α-羧基与另一个氨基酸分子的α-氨基在适当的条件下经脱水缩合即生成肽。两氨基酸单位之间的酰胺键,称为肽键。多肽链中的氨基酸单位称为氨基酸残基。多肽链具有方向性,头端为氨基端(N端),尾端为羧基端(C端)。凡氨基酸残基数目在5
7、0个以上,且具有特定空间结构的肽称蛋白质;凡氨基酸残基数目在50个以下,且无特定空间结构者称多肽。(二)生物活性肽:生物体内具有一定生物学活性的肽类物质称生物活性肽。重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激素等。1.谷胱甘肽(GSH):全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。其巯基可氧化、还原,故有还原型(GSH)与氧化型(GSSG)两种存在形式。谷胱甘肽的生理功用:解毒作用:与毒物或药物结合,消除其毒性作用;参与氧化还原反应:作为重要的还原剂,参与体内多种氧化还原反应;保护巯基酶的活性:使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态;维持红细胞膜结构的稳定:消除氧化剂对红细胞膜结构的
8、破坏作用。2.多肽类激素:种类较多,生
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