《蛋白质的化学》PPT课件

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1、第五章蛋白质的分解代谢第一节蛋白质化学（一）蛋白质1、什么是蛋白质？蛋白质(protein)是由许多氨基酸（aminoacid)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。2、主要元素：碳（50%—55%）、氢（6%—8%）、氧（19%—24%）、氮（13%—19%）；次要元素：硫、磷、铁、锰、锌、碘。一、氨基酸（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸(aminoacids)1、氨基酸（AA）的通式2、特点：（1）20种基本氨基酸中，除脯氨酸为亚氨基酸外，其余19种均符合通式；（2）除甘氨酸的R基为H外，其余19种α-碳原子为不对称碳原子，有L、D型之分，但组成人体蛋白质的氨基酸均为L型；（3）不同氨

2、基酸的侧链基团不同。3、氨基酸的分类（根据侧链基团的结构和性质不同）（1）非极性疏水性AA：R为疏水基团，无极性。Ala、Val、Leu、Ile、Met、Phe、Pro、Trp8种（2）极性中性AA：R不带电荷，但显极性。Gly、Ser、Thr、Tyr、Cys、Asn、Gln7种（3）酸性AA：R可电离带负电荷，有极性。Glu、Asp2种（4）碱性AA：R可电离带正电荷，有极性。Lys、Arg、His3种4.非标准氨基酸4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、γ-羧基谷氨酸和6-氮甲基赖氨酸5.非蛋白质氨基酸β-丙氨酸、D-苯丙氨酸、同型半胱氨酸、鸟氨酸、г-氨基丁酸（三）氨基酸的性质1、两性电离性质

3、氨基酸分子中既有氨基又有羧基，氨基可以接受质子呈碱性，而羧基可以给出质子呈酸性。所以氨基酸既有酸性又有碱性，这一性质称为氨基酸的两性性质。等电点——使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的PH值。2、呈色反应氨基酸可以与其它物质生成有特征颜色的化合物，利用这些性质可以定性或定量测定氨基酸，如茚三酮反应。3、与亚硝酸反应氨基酸能与亚硝酸反应，生成羟基酸和水，并放出氮气。反应定量完成，通过测定生成氮气的量，可计算氨基酸的含量，此方法叫做范斯莱克（VanSlyke）氨基氮测定法。氨基酸在营养上可分为“必需氨基酸”和“非必需氨基酸”两类。必需氨基酸：是指人体需要，但自己不能合成，或合成的速度不能满

4、足机体需要必须由食物蛋白质供给的氨基酸。非必需氨基酸：是指体内可以合成，或可由其它氨基酸转变而来，可以不必由食物供给的氨基酸。人体的必需氨基酸有9种，即：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、赖氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和组氨酸。有时也把半胱氨酸和酪氨酸称为半必需氨基酸。（四）氨基酸的营养价值（1）纸色谱法（五）氨基酸的分离（2）薄层色谱法图5-1氨基酸纸层析图谱二、蛋白质的结构（一）多肽的结构1、肽键与肽肽键(peptidebond)：由一个AA的а-氨基与另一个氨酸的а-羧基脱水缩合生成的化学键。肽peptide：AA通过肽键相连形成的化合物(二肽、三肽、寡肽和多肽)。寡肽oligop

5、eptide：一般10肽以下多肽polypeptide：一般10肽以上多肽链：由许多氨基酸借肽键相互连接而成的一种结构。氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，已非原来完整的分子，称为——。多肽链有两端：N末端、C末端天然存在的活性肽类别：激素、抗菌素、辅助因子实例：谷胱甘肽(glutathione)短杆菌肽促甲状腺素释放因子（TRH）-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯（甜味剂）谷胱甘肽谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。（二）蛋白质分子的一级结构1、一级结构(primarystructure)：指蛋白质多肽链中氨基酸的组成及排列

6、顺序。2、一级结构维系键：肽键和二硫键。3、重要性：是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。蛋白质的一级结构的改变影响蛋白质的空间结构和生理功能，例如镰刀状细胞贫血病是血红蛋白分子突变引起的。正常人血红蛋白由四条多肽链组成，两条α链和两条β链，共有574个氨基酸。镰刀状细胞贫血病的血红蛋白与正常的血红蛋白两条α链完全相同，只是两条β链上N-端末端开始的第6位的氨基酸不同：正常血红蛋白为谷氨酸，而镰刀状细胞贫血病为缬氨酸所代替。（三）蛋白质分子的空间构象蛋白质的构象指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链的走向。蛋白质分子的构象可分为二、三、四级结构。维持蛋白质构象的化学键：次

7、级键（副键），由蛋白质分子的主链和侧链上的极性、非极性和离子基团等相互作用而形成的。如：氢键、疏水键、离子键、范德华力、二硫键、配位键。1、蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指在一级结构基础上，多肽链形成的空间构象。二级结构的主要形式有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。蛋白质的α-螺旋结构多为右手螺旋。每3.6个氨基酸螺旋转一周，螺距为0.54nm，每个氨基酸残基的高度为0.15nm。在α-螺旋中相邻螺旋间形成