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1、首先,对ovalbumin（卵清蛋白（卵白蛋白））在贮藏期间的结构变化情况进行了检测。结果显示在贮藏期间ovalbumin内源荧光强度由125上升至330，推测这种现象主要是由于分子间聚集情况的发生而导致的。圆二色谱中0d的ovalbumin含有大量的α-螺旋和β-折叠结构,是属于高度有序的α+β型蛋白质,其中β-折叠含量最高,占35.3%。Ovalbumin在贮藏期间其结构的有序性下降,无序性上升,无规卷曲结构在贮藏第0d与第50d分别为20.6%与27.5%,红外光谱中显示贮藏0d的ovalbumin的无规卷曲结构含量占20.14%,而贮
2、藏第50d无规卷曲含量上升至24.02%;ovalbumin的Trp拉曼强度由0d的0.45下降至50d的0.14;PHe强度由0.78下降至0.42;505cm^1处的二硫键强度由0.43下降至0.18;在整个贮藏期间Tyr的下降幅度最小,仅下降0.02个单位值。二硫键谱峰强度的下降说明ovalbumin的分子内二硫键发生了断裂,ovalbumin的分子结构变的松散。其次,对lysozyme（溶菌酶）在贮藏期间的结构变化情况进行了检测。Lysozyme的荧光强度在贮藏期间由52上升至723,这说明lysozyme的三种发色氨基酸(Trp、T
3、yr以及PHe)的微环境极性在不断下降,推测主要是由于在贮藏期间Trp残基不断埋于分子内部而导致的。圆二色谱结果显示贮藏0d的lysozyme也含有大量的α-螺旋和β-折叠结构,其中,α-螺旋含量最高,占34.72%。无规卷曲结构由贮藏0d的24.25%上升至贮藏50d的36.52%,说明分子无序度在不断上升。红外谱图中无规卷曲含量第0d与第50d分别为27.62%和37.27%。拉曼结果显示,lysozyme含有4对二硫键,贮藏期间可以观察到二硫键谱峰由520cm^-1处逐渐向507cm^-1方向移动,这说明链接lysozyme两个结构域的
4、二硫键首先发生了断裂,其次才是lysozyme分子内部的二硫键发生断裂。第三,采用多种检测方法对ovomucin（卵黏蛋白）贮藏期间的结构变化进行了分析。贮藏期间ovomucin的内源荧光强度由365下降至176。表明在贮藏期间,ovomucin不断变性降解,聚合成程度降低,分子间碰撞程度增加。Ovomucin本身为聚合型分子,在贮藏期间其分子聚合度在下降,分子无序性上升,无规卷曲由26.6%上升至35.8%。Ovomucin的红外光谱结果显示ovomucin的无规卷曲含量在贮藏期间有所下降,表现为1660-1640cm^-1处的谱峰面积由0
5、d的28.36%下降至50d的26.34%。这跟其自身聚合程度在不断下降有关。与红外光谱相比,溶液状态下的ovomucin在某种程度上更能代表ovomucin在贮藏期间的改变。Ovomucin具有高抗热性。在pH7.1-9.1时90°C加热2h,其抗病毒活性不发生明显变化。Ovomucin具有良好的凝胶性。Ovomucin高度糖基化及线性分子的特点使得ovomucin分子具有高度的灵活性,可随机卷曲形成螺旋结构,这种特性使得ovomucin空间结构及二级结构的测定变的困难。Ovomucin具有高发泡力,可以添加到产品中作为泡沫稳定剂以提供食品
6、制备所需的发泡能力(NakamuraandSato1964)。MacDeimell等人(1955)把蛋清蛋白分离后研究了每种蛋白质在蛋糕中的作用,除去ovomucin和球蛋白的蛋清,搅拌时间延长而蛋糕体积小,重新加回这两种蛋白质后并不能恢复蛋糕体积,这是由于分离过程中蛋白质受到损伤,而用ovomucin和ovalbumin则可获得与蛋清同样的效果,Johnson和Zabik(1981a)认为球蛋白对蛋清发泡起主要作用,有研宄者进一步证实了球蛋白和卵转铁蛋白起发泡作用,而ovomucin和溶菌酶起稳定作用(张胜善1986)。Ovomucin也可
7、以用作乳化剂和乳化稳定剂(Katoetal1983).除了蛋白质相互作用所造成的粘稠性以外,蛋白质的表面疏水性是提高ovomucin乳化特性的主要原因(Katoetal1983)。缩略词英文全称中文全称HEWLHeneggwhitelysozyme鸡蛋清溶菌酶LYZLysozyme溶菌酶OVAOvalbumin卵白蛋白OVMOvomucin卵粘蛋白CDCirculardichroism圆二色谱FIFluorescencespectroscopy荧光光谱FT-RamanFouriertransformramanspectroscopy傅里叶变换
8、拉曼光谱FT-IRFouriertransforminfraredspectroscopy傅里叶变换红外光谱TrpTryptophan色氨酸TyrTyrosine酪
