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1、生化终极总结范文 绪论生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。 一级结构为线状结构, 二、 三、四级结构为空间结构。 1.一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置,其维系键是肽键。 蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2.二级结构指在蛋白质分子中的局部区域内,多多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。 主要有以下几
2、种类型⑴α‐螺旋⑵β‐折叠⑶β‐转角⑷无规卷曲3.三级结构指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 其维系键主要是非共价键(次级键)氢键、疏水键、范德华力、离子键等,也可涉及二硫键。 4.四级结构指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构,其维系键为非共价键。 亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。 二、两性解离与等电点蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基,因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。 蛋白质分子所带正、负电
3、荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点,用符号pI表示。 三、蛋白质的变性蛋白质在某些理化因素的作用下,其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。 引起蛋白质变性的因素有高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。 绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。 四、血清蛋白的提取方法1.盐析与有机溶剂沉淀在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。 常用的中性盐有硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。 盐析时,溶液的pH在蛋
4、白质的等电点处效果最好。 凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀。 2.电泳3.透析4.层析5.超速离心 五、蛋白质胶体的稳定因素颗粒表面的电荷和水化膜‐‐‐‐蛋白质是生物大分子之 一六、蛋白质的腐败作用肠道细菌对蛋白质及其未被消化吸收的产物的作用。 ○各种蛋白质氮元素的含量比较接近,平均为16%。 每克样品含氮克数6.25100=100g样品中蛋白质含量(g%)具有紫外吸收能力(280nm波长处)的氨基酸有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸;色氨酸(含吲哚环)吸收最强。 蛋白质的一级
5、结构决定它的空间结构和生物学功能,该结构指多肽链中氨基酸的排列顺序;靠共价键(肽键和二硫键)维系结构稳定。 蛋白质的三级结构指多肽链中所有原子的相对空间位置,靠疏水作用维系结构稳定。 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,各亚基的结合力主要是氢键和离子键。 肽单元参与肽键构成的六个原子,位于同一平面上。 具有一定程度双键性能,不能自由旋转。 氨基酸分为非极性脂肪族~,极性中性~,芳香族,酸性~(天冬、谷),碱性~(赖、精、组)R含羟基苏丝酪;含硫半胱、蛋;支链亮、异亮、缬;脯氨
6、酸是亚氨基氨基酸。 两性离子指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。 必需氨基酸指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。 稀有氨基酸指存在于蛋白质中的20种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸,它们是正常氨基酸的衍生物。 结构域指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。 氢键指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。 盐析在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降
7、低并沉淀析出的现象称为盐析。 凝胶电泳以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 密码子mRNA分子中每相邻的三个核苷酸为一组,决定肽链上一个特定的氨基酸,称为密码子。 第三章核酸的结构与功能 一、参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。 组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶(U)、胞嘧啶(C)和胸腺嘧啶(T),它们都是嘧啶的衍生物。 组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤(A)和鸟嘌呤(G),它们都是嘌呤的衍生物。 核苷酸通过3’,5’‐磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的
8、多核苷酸长链化合物就称为核酸。 二、DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。 DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。 DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式,它是Watso
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