生化归纳总结范文.doc

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1、生化归纳总结范文　　生化归纳总结第二章蛋白质结构与功能颜色标记的含义名词解释掌握掌握鄙人觉得也是重点蛋白质是生物体中含量最丰富，功能最复杂的一类生物大分子。　　组成CHONSN≈16%每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含量（g%）　　一、氨基酸蛋白质基本组成单位组成人体蛋白质的氨基酸有20种　　1、结构特点　　（1）.均为L－α氨基酸，各种aa的R侧链各不相同　　（2）α－碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)　　（3）α-碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）　　2、分类非极性氨基酸甘，丙，缬，亮，异亮，脯，甲硫不带电荷的极性氨基酸丝，苏

2、，半胱，天冬酰胺，谷氨酰胺芳香族氨基酸色，酪，苯丙带正电荷的碱性氨基酸赖，精，组带负电荷的酸性氨基酸天冬氨酸，谷氨酸3.理化性质　　(1).两性解离和等电点氨基酸含有碱性α-氨基和酸性α-羧基，是一种两性电解质，具有两性解离特性。　　等电点氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等，分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值。　　）pI=1/2（pK1+pK2）。　　除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于pH7　　（2）紫外线吸收性质（常考）芳香族氨基酸（色，酪，苯丙）在280nm有最大吸收峰　　（3）茚三酮反应氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，根据蓝紫色化合物颜色深浅，

3、对氨基酸定量分析。　　二．肽1.肽键一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱去一分子水缩合形成的键―CO―NH―氨基酸残基肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺肽单元组成肽键的4个原子（C,H,O,N）和与之相邻的2个α碳原子位于的同一酰胺平面。　　2.天然存在的活性肽谷胱甘肽，多肽类激素及神经肽，抗生素肽谷胱甘肽GSH（三肽）组成谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸构成第一个肽键的羧基是谷氨酸的γ-羧基功能体内重要还原剂，还原H2O23.蛋白质分子结构（下面表格熟记）一级二级三级四级定义蛋白质分子中所有氨基酸的排列顺序指蛋白质分子中一段多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并

4、不涉及到aa侧链R基团的构象。　　一条多肽链中所有原子在三维空间的整体排布，包含了主链构象和侧链构象的内容指亚基间的空间排布、亚基间相互作用与接触部位的布局，不包括亚基本身的空间结构。　　化学键肽键（主），二硫键氢键次级键氢键，离子键（主），盐键，范德华力二硫键不属于次级键，但对蛋白质三级结构的稳定起重要作用。　　离子键不含共价键一级结构；是其特异性空间结构和生物活性的基础。　　分子伴侣分子伴侣（如热激蛋白）通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构，在新生肽链的折叠和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。　　二级结构;二级结构α－螺旋结构β－

5、折叠结构β-转角无规卷曲超二级结构概念由肽键平面盘旋形成的螺旋状构象肽键平面呈伸展的锯齿状排列形成的结构肽链出现180度回折的转角处结构没有确定规律性的肽键构象多肽链内顺序上相互邻近的二级结构在空间中折叠靠近，形成规则的二级结构聚集体。　　处于二级与三级之间。　　特点　　(1)以肽键平面为单位,以α－碳原子为转折盘旋形成右手螺旋　　（2）每隔3.6个氨基酸残基上升一圈0.54nm，即每个氨基酸残上升0.15nm　　（1）相邻肽键平面的夹角为110?，侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。　　（2）由氢键维持稳定。　　其方向与折叠的长轴接近垂　　（1）常见于球状蛋白

6、质分子表面.　　（2）第一个残基的C=O与第四个残基的N-H形成氢键.　　（1）常见于球状蛋白　　(2)为有序非重复结构　　（3）作用为连接α－螺旋或β－折叠，形成简单模体。　　常见组合α－螺旋组合，β－折叠组合，α－螺旋β－折叠组合。　　（3）氢键是稳定α－螺旋结构的主要因素。　　（4）主链原子构成螺旋的主体,侧链在其外部直。　　模体二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有其特征性的氨基酸序列，发挥特殊功能的超二级结构。　　典型模体锌指结构三级结构决定了蛋白质的生物学功能对于球状蛋白如球蛋白，肌红蛋白，由于亲水基多分布与分子表

7、面，球状蛋白为亲水的。　　结构域:一条肽链通过盘曲折叠,形成2个或多个在空间上可以明显区分的折叠实体，各行使其功能的特定空间区域。　　四级结构亚基蛋白质中含有两条或以上的肽链，每条肽链都具有完整三级结构。　　三．蛋白质分类根据分子组成单纯蛋白质结合蛋白质根据形状与空间构象纤维状蛋白球状蛋白一．蛋白质空间结构与功能的关系　　1、蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。　　协同效应一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应。　　起促进作用为正协同（血红蛋白与氧结合），起抑制作用为负协同。　　变构效应（别构效应）一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象

8、改变的效应