生化归纳总结

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1、生化归纳总结第二章：蛋白质结构与功能颜色标记的含义：名词解释掌握掌握鄙人觉得也是重点蛋白质是生物体中含量最丰富，功能最复杂的一类生物大分子。组成：CHONSN^16%每克样品含氮克数X6.25X100=100g样品中蛋白质含量（g%）一、氨基酸：蛋白质基本组成单位组成人体蛋口质的氨基酸有20种1、结构特点：（1）.均为L—a氨基酸，各种aa的R侧链各不相同（2）a—碳原子上均连有一个氨基（脯氨酸除外）（3）a■碳原子为不对称（手性）碳原子（甘氨酸除外）2、分类非极性氨基酸：甘，丙，绷，亮，异亮，脯，甲硫不带电荷的

2、极性氨基酸：丝，苏，半胱，天冬酰胺，谷氨酰胺芳香族氨基酸：色，酪，苯丙带正电荷的碱性氨基酸：赖，精，组带负电荷的酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸3.理化性质⑴俩性解离和等电点氨基酸含有碱性a■氨基和酸性a■竣基，是一种两性电解质，具有两性解离特性。等电点：氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等，分子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值。pl二1/2（pKl+pK2）o除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于pH7（2）紫外线吸收性质（常考）芳香族氨基酸（色，酪，苯丙）在280nm有最大吸收峰（3）苗三酮反应氨基酸与萌三酮反

3、应生成蓝紫色化合物，根据蓝紫色化合物颜色深浅,对氨基酸定量分析。二.肽1・肽键：一个氨基酸的Q■竣基与另一个氨基酸的a■氨基脱去一分了水缩合形成的键一CO—NH—氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而残缺肽单元：组成肽键的4个原子（C,HQ,N）和与之相邻的2个a碳原子位于的同一酰胺平面。2•天然存在的活性肽：谷胱甘肽，多肽类激素及神经肽，抗生素肽谷胱廿肽GSH（三肽）组成：谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸构成第一个肽键的竣基是谷氨酸的Y■竣基功能：体内重耍还原剂，还原H2O23•蛋白质分子结构（下面表格熟记）一级结

4、构；是其特异性空间结构和生物活性的基础。分子伴侣:分子伴侣（如热激蛋口）通过提供一个保护环境从而加速蛋口质折叠成天然构象或形成四级结构，在新生肽链的折叠和穿膜进入细胞器的转位过程中起关键作用。二级结构；个特殊的空间构象，具有其特征性的氨基酸序列，发挥特殊功能的超二级结构。典型模体：锌指结构三级结构：决定了蛋白质的生物学功能对于球状蛋白如球蛋白，肌红蛋白，由于亲水基多分布与分子表面,球状蛋白为亲水的。结构域:一条肽链通过盘曲折叠，形成2个或多个在空间上可以明显区分的折叠实体，各行使其功能的特定空间区域。四级结构：亚

5、基：蛋白质中含有两条或以上的肽链，每条肽链都具有完整三级结构。二.蛋白质分类根据分子组成：单纯蛋白质结合蛋白质根据形状与空间构象：纤维状蛋白球状蛋白一.蛋白质空间结构与功能的关系1、蛋白质的功能依赖于特定的空间结构。协同效应：一个亚基与配体结合后，能影响蛋白质分子中另一亚基与配体结合能力的效应。起促进作用为止协同（血红蛋口与氧结合），起抑制作用为负协同。变构效应（别构效应）：一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象改变的效应。2、蛋口质的理化性质与分离提纯1.理化性质两性解离与等电点：各种蛋白质等电点不同，大多数接

6、近5.0。在人体组织体液PH7.4环境下解离为阴离子。1・蛋白质的胶体性质：（1）分子半径l-100nm（2）维持蛋白质在水中稳定的因素：水化膜和蛋白质分子间相同电荷的相斥作用2•蛋白质变性与沉淀（1）变性:在某些理化因素作用下，蛋白质的构象被破坏，失去其原有的性质和生物活性引起变性因素（1）化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、牛物碱、尿素、肌、重金属（2）物理因素：热、紫外线、超声波、剧烈振荡变性蛋白特征：破坏非共价键和二硫键，构象破坏，一级结构不变。生物活性丧失。溶解度常降低、粘度增加而扩散系数减小。（2）复性：

7、除去变性因素后，变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性（3）沉淀：当破坏了维持蛋白质胶体稳定的因素甚至蛋白质的构象时，蛋白质就会从溶液中析岀沉淀方法：盐析法一一向蛋白质溶液中加入大量屮性盐使蛋白质沉淀，如硫酸鞍、硫酸钠、氯化钠等特点：不破坏蛋白质的构象，蛋白质不发生变性。有机溶剂沉淀法一一使蛋口质脱去水化层，又能降低溶液的介电常数使蛋白质表面电荷减少，导致蛋白质分子聚集而沉淀。如甲醇、乙醇、丙酮特点：常会使蛋口质变性。第四章英译汉：酶enzyme酶原zymogen同工酶isoenzyme名词解释：同工酶：指催化相同

8、的化学反应，而酶蛋口的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。酶的活性中心或称活性部位，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。酶原有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。酶原激活在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。变构酶：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合,使