蛋白质的功能性质.ppt

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1、§5．5蛋白质的功能性质FunctionalPropertiesofProteins§5.5.1引言1、蛋白质的功能性质定义：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。2、决定蛋白质功能性质的物理化学性质包括：分子大小、形状;氨基酸组成和顺序;净电荷和电荷分布;疏水性和亲水性之比;二级、三级、四级结构;分子柔性和刚性;蛋白质分子间相互作用于和同其它组分作用的能力。3、食品蛋白质在食品体系中功能作用功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香

2、肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白5.5.2食品蛋白质在食品体系中的功能作用§5．5．2蛋白质的水合PropertiesHydrationofProteins1、水对蛋白质的作用①水能改变蛋白质的物理化学性质②水-蛋白质相互作用，决定了蛋白质的许多功能（分散性,润湿性，肿胀，溶解性，增稠，粘度，持水能力，胶凝作用

3、，凝结，乳化，起泡）③水能同蛋白质分子的一些基团相结合。基团包括：带电基团（离子-偶极）、主链肽基团、酰胺基、羟基（偶极-偶极）和非极性基团（偶极-诱导偶极）2、蛋白质结合水的能力：当干蛋白质粉与相对湿度为90~95%水蒸气达到平衡时，每克蛋白质所结合的水的克数。含带电基团AA残基结合6molH2O/mol残基不带电的极性残基结合2molH2O/mol残基非极性残基结合1molH2O/mol残基计算水合能力的经验公式：a=fc+0.4fP+0.2fNa:水合能力，gH2O/g蛋白质fc、fP、fN：蛋白质

4、分子中带电、极性的、非极性的残基所占的分数计算值与实际值存在不同差别：单体球状蛋（相符）、低聚蛋白质（偏高）、酪蛋白胶团（偏低）。氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol残基)极性氨基酸Asn2Gln2Pro3Ser,The2Trp2Asp(非离子化）2Glu(非离子化）2Tyr3Arg(非离子化）3Lys(非离子化）4氨基酸残基的水合能力氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol残基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非极性残基4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Me

5、t13、蛋白质与水结合是一个逐步过程蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）纯蛋白质肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30商业蛋白质产品乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33各种蛋白质的水合能力蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度3.影响蛋白质结合水能力的因素在pI由于蛋白质–蛋白质相互作用增强，使得蛋白质与水相互作用最弱，所以蛋白质水合力最低；而高于或低于pI，由于净电荷和推斥力的增加，使蛋白质肿胀结合较多水。大多数蛋白质结合水能力在pH=

6、9~10比任何pH来的大。⑴pH：⑵离子强度：低盐浓度（<0.2mol/L）盐能提高蛋白质的结合水能力。盐离子与蛋白质的结合并没有影响蛋白质分子上带电基团的水合壳层，蛋白质结合水能力的增加基本上来自于结合离子自身缔合的水；高盐浓度，更多的水与盐离子结合，导致蛋白质脱水。⑶T：T↑，蛋白质结合水的能力一般下降（由于H键作用和离子基团的水合作用的减弱）。变性蛋白质结合水能力：一般比天然蛋白质高约10%（∵变性，原埋藏疏水基团暴露，表面积与体积之比↑）；变性导致蛋白质聚集，∵蛋白质–蛋白质相互作用结合水能力↓§

7、5．5．3溶解度一、概述1、Pro.溶解度影响的功能性质(增稠,起泡,乳化,胶凝)。2、影响Pro.溶解性主要相互作用：疏水、离子相互作用。①疏水相互作用促进Pro.-Pro.作用,使Pro.溶解度↓②离子相互作用促进Pro.-水作用，使Pro.溶解度↑3、蛋白质离子化残基使溶液中Pro.分子产生两种推斥力第一种推斥力：除pI外的任何pH时，由蛋白质分子带净的正电荷或负的电荷而在蛋白质分子间产生静电推斥。第二种推斥力：在蛋白质分子的离子基团的水合壳层之间的推斥。蛋白质----蛋白质+溶剂---溶剂蛋白质-

8、---溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶解度大小+溶解度4、Bigelow认为Pro.溶解度基本上与AA残基的平均疏水性和电荷频率有关。平均疏水性△g＝∑△g残基／n△g残基：每一种AA残基的疏水性；n：Pro.总残基数电荷频率σ=(n++n－)/nBigelow观点：平均疏水性愈小/电荷频率愈大，Pro.溶解度愈高。缺点：没考虑比起整个Pro.分子的平均疏水性和电荷频率，与周围水接触的Pro.表面的亲水性是决定Pro