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时间:2019-10-13
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1、蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essentialaminoacid)3.等电点(isoelectricpoint,pl)4.稀有氨基酸(rareaminoacid)5.非蛋白质氨基酸(nonproteinaminoacid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(proteinprimarystructure)8•构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(proteinsecondarystructure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(proteintertiarystructure
2、)12.氢键(hydrogenbond)13.蛋白质的四级结构(proteinquaternarystructure)14.离子键(ionicbond)15.超二级结构(supe「secondarystructure)16.疏水键(hydrophobicbond)17.范徳华力(vanderWaalsforce)18.盐析(saltingout)19.盐溶(saltingin)20.蛋口质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作HI(precipitation)23.凝胶电泳(gelelectrophoresis)24
3、.层析(chromatography)(二)填空题1.蛋白质多肽链屮的肽键是通过一个氨基酸的基和另一氨基酸的基连接而形成的。2.大多数蛋白质屮氮的含量较恒定,平均为_%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为%。3.在20种氨基酸屮,酸性氨基酸有和2种,具有轻基的氨基酸是和,能形成二硫键的氨基酸是.4.蛋白质屮的、和3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。5.精氨酸的pl值为10.76將其溶于pH7的缓冲液屮,并置于电场中,则精氨酸应向电场的方向移动。6.组成蛋白质的20种氨基酸屮,含有咪哩环的氨基酸是,含硫的氨基酸有和O7.蛋白质的二级结构
4、最基本的有两种类型,它们是和o8.Q-螺旋结构是由同一肽链的和间的—键维持的,螺距为,每圈螺旋含个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为。天然蛋白质分子中的a-螺旋大都属于—手螺旋。1.在蛋白质的a-螺旋结构中,在环状氨基酸存在处局部螺旋结构中断。2.球状蛋白质中有侧链的氨基酸残基常位于分子表面而与水结合,而有侧链的氨基酸位于分子的内部。3.氨基酸与苗三酮发生氧化脱竣脱氨反应生成色化合物,而与苗三酮反应生成黄色化合物。4.维持蛋白质的一级结构的化学键有和:维持二级结构靠键;维持三级结构和四级结构靠键,其中包扌舌、、和5.稳定蛋白质胶体的因素是和o6.GSH的屮文名称是,它的活
5、性基团是,它的生化功能是7.加入低浓度的屮性盐可使蛋白质溶解度,这种现象称为,而加入高浓度的中性盐,当达到一定的盐饱和度时,可使蛋白质的溶解度并,这种现象称为,蛋白质的这种性质常用于08.用电泳方法分离蛋白质的原理,是在一定的pH条件下,不同蛋白质的、和不同,因而在电场屮移动的和不同,从而使蛋白质得到分离。9.氨基酸处于等电状态吋,主要是以形式存在,此吋它的溶解度最小。10.鉴定蛋白质多肽链氨基末端常用的方法有和o11.测定蛋白质分子量的方法有、和。12.今有甲、乙、丙三种蛋白质,它们的等电点分别为&0、4.5和10.0,当在pH8.0缓冲液中,它们在电场中电泳的情况为:甲,乙
6、,丙O13.当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以离子形式存在。14.谷氨酸的pK】(a・COOH)=2」9,pK2(«・NH、)=9.67,pKR(R基)=4.25浴氨酸的等电点为O15.天然蛋白质屮的。一螺旋结构,其主链上所有的拨基氧与亚氨基氢都参与了链内键的形成,因此构象相当稳定。16.将分子量分别为a(90000)、b(45000)、c(110000)的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析,它们被洗脱下来的先后顺序是。17.肌红蛋白的含铁量为0.34%,其最小分子量是.血红蛋白的含铁量也是0.34%,但每分子含有4个铁原子,血红蛋白的分
7、子量是.18.一个a-螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段屮有圈螺旋?该a-螺旋片段的轴长为•(三)选择题1.在生理pH条件下,下列哪种氨基酸带正电荷?A.丙氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.异亮氨酸2.下列氨基酸屮哪一种是非必需氨基酸?A.亮氨酸B.酪氨酸C.赖氨酸D.蛋氨酸E.苏氨酸3.蛋白质的组成成分中,在280nm处有最大吸收值的最主要成分是:A.酪氨酸的酚环B.半胱氨酸的硫原子C.肽键D.苯丙氨酸4.下列4种氨基酸中哪个有碱性侧链?A.脯氨酸B.苯丙氨酸C・异亮氨酸D.赖氨酸
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