白酒对浙东白鹅肌原纤维蛋白结构的影响

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1、现代食品科技ModernFoodScienceandTechnology2016,Vol.32,No.9白酒对浙东白鹅肌原纤维蛋白结构的影响11,21111雒宏琳,潘道东,孙杨赢,曹锦轩,吴振,曾小群(1.宁波大学浙江省动物蛋白食品加工技术重点实验室,浙江宁波315211)(2.南京师范大学食品科学与营养系,江苏南京210097)摘要:以浙东大白鹅为原料,拉曼光谱技术为主要分析手段,研究白酒体积分数对浙东白鹅胸脯肉肌原纤维蛋白结构的影响。结果显示,随着白酒体积分数的增大,肌原纤维蛋白溶解度增大(p<0.05),表面疏水

2、性降低(p<0.05)。在白酒体积分数较低时形成的凝胶特性较好,其微观结构很均匀,随着白酒体积分数的进一步增大,凝胶网络孔径变大,蛋白凝胶保水性显著降低(p<0.05)。随-1着白酒体积分数的增大,二硫键的三种构象之间发生了转变;对照组中酰胺Ⅰ带的主峰出现在1655cm,α-螺旋的含量为40.45%;-1而当体积分数为2%时,1668cm成为主峰(无规卷曲),α-螺旋和β-折叠含量显著下降(p<0.05),无规卷曲显著上升为31.58%(p<0.05)。结果表明白酒能够影响肌原纤维蛋白的结构和凝胶特性。关键词:浙东白鹅

3、;白酒;肌原纤维蛋白;蛋白结构;拉曼光谱文章篇号:1673-9078(2016)9-69-76DOI:10.13982/j.mfst.1673-9078.2016.9.011EffectofDistilledSpiritontheStructuralChangesofMyofibrillarProteinfromZhedongGooseMeat11,21111LUOHong-lin,PANDao-dong,SUNYang-ying,CAOJin-xuan,WUZhen,ZENGXiao-qun(1.KeyLaborat

4、oryofAnimalProteinFoodProcessingTechnologyofZhejiangProvince,NingboUniversity,Ningbo315211,China)(2.FoodScience&NutritionDepartmentofNanjingNormalUniversity,Nanjing210097,China)Abstract:Ramanspectroscopywasappliedtostudythestructuralchangescausedbythevolumefract

5、ionofdistilledspiritonmyofibrillarproteinsextractedfromZhedonggoosebreastmeat.Theresultsindicatedthatincreasingthevolumefractionofthedistilledspiritcausedthesolubilityofmyofibrillarproteintoincrease(p<0.05)andthesurfacehydrophobicitytodecrease(p<0.05).Asevidence

6、dbyscanningelectronmicroscopy,agoodgelpropertyandauniformmicrostructurewereobtainedwhenthevolumefractionofthedistilledspiritwaslow;however,withincreasingvolumefractionofthedistilledspirit,thegelnetworkporesizewasincreasedandthewater-holdingcapacityofproteinswasd

7、ecreasedsignificantly(p<0.05).Theincreaseinthevolumefractionofdistilledspiritcausedconversionsamongthethreeconformationsofthe-1disulfidebond.Forthecontrolgroup,themainamideIRamanbandwasfoundat1655cm,withanα-helixof40.45%.Ata2%volume-1fraction,themainbandwasfound

8、at1668cm(randomcoil),therelativecontentsoftheα-helixandβ-sheetdecreasedsignificantly(p<0.05),andtherandomcoilcontentincreasedsignificantly(34.40%)(p<0.05).Thisindicat

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