酶工程简答整理

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1、酶与一般催化剂的共同点是：只能催化热力学所允许的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点;在化学反应的前后，輛本身没有质和量的改变；很少的量就能发挥较大的催化作用；p15其作丿IJ机理都在于降低了反应的活化能。而酶作为生物催化剂，与一般催化剂相比又具有以下明显的特性:1.极高的催化效率。一•般而言，酶促反应速度比非催化反应高108〜1020倍，比其他催化反应高107〜1013倍。2.高度的专一性。酶对其所催化的底物和反应类型具有严格的选择性,--种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，催化-定类型的化学反应，并牛成一定的产物，这种现象称为酶的专一

2、性或特异性。3.酶活性的可调节性。酶是细胞的组成成分，和体内英他物质一样，在不断地进行新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。4.醜的不稳定性，要求温和的反应条件酶的本质是蛋白质，酶促反应要求一定的pH、温度等温和的条件。因此强酸、强碱、冇机溶剂、重金属盐、高温、紫外线等任何使蛋口质变性的理化因素都可使酶的活性降低或丧失。酶的可调节性包括哪几个方面P179（2+7）point"酶的高效性有哪些机制？P22-251.酶能降低反应的活化能，使得反应在较低的能量水平上进行，加速反应。2.形成屮间产物p223.酶作用高效率的机理廨如何发挥高效性？（1）邻近效应

3、和定向效应（2）分子形变与诱导契合（3）酸碱催化（4）共价催化（5）金属离子的催化（6）活性中心的低介电性（7）协同催化（多元催化）酶分子的空间结构酶分了的空间结构即是维持酶活性屮心所必需的构象。酶分子的肽链以B折叠结构为主，折證结构间以a螺旋及折證肽链段相连。B折證为酶分子捉供了坚固的结构基础，以保持酶分子呈球状或椭圆状。在三级结构构建过程中，B折證总是沿主肽链方向于右手扭曲，构成圆筒形或马鞍形的结构骨架。a螺旋用绕着B折蒂骨架结构的周围或两侧，形成紧密曲折折腔的球状三级结构。山于非极性氨基酸（如苯丙氨酸Pho、亮氨酸Su、丙氨酸Ab等）在B折亞中岀

4、现的几率很人，因此在分了内部形成疏水核心；表而多为a螺旋酸性氨基酸（Asp、Glu）残基的亲水侧链所占据。除少数单体酶外，人多数酶是由多个亚基组成的寡聚体，亚基间的空间排布,即是酶的四级结构。亚基之间缔合状态的不同决定了酶的活性高低。亚基间主要依靠疏水作用缔合，范徳华力、盐键、氢键等也具有一定作用。蛋白质分子中的非共价键有哪些（次级键）？1.氮键氮键（hydrogenbond）的形成常见于连接在一电负性很强的原子上的氢原子,与另一电负性很强的原了之间。氢键在维系蛋白质的空间结构稳定上起着重要的作用。氢键的键能较低（~12kJ/mol）,因而易被破坏。2

5、.疏水键非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产牛一种相互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力。蛋白质分了屮的许多氨基酸残基侧链也是非极性的，这些非极性的基团在水中也可相互聚集，形成疏水键，如Leu,lie,Vai,Phe,Ala等的侧链基团。3.离子键（盐键）离子键（saltbond）是由带正电荷基团与带负电荷基团之间相互吸引而形成的化学键。在近屮性环境屮，蛋白质分了中的酸性氨基酸残基侧链电离示带负电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离了键。4.范德华氏（vanderWaals）引力原子之间存在的相互作用力。化学修饰的方法磷酸化

6、去磷酸化乙酰化脱乙酰卬基化脱卬基腺L化-脱腺廿SIF-S-S-互变影响酶催化作用的因素决定酶催化活性的因索冇两大方面：一是酶分子的结构（包括一•级结构、空间结构和活性小心结构）；二是反应条件，如底物浓度、抑制剂、激活剂、温度、pH等。研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学叫酶促反应动力学P27酶的催化作用受到底物浓度、酶浓度、温度、pH值、激活剂浓度、抑制剂浓度等諸多因索的影响。在酶的应用过程中，必须控制好各种环境条件，以充分发挥酶的催化功能。温度对酶促反应速度的影响P34温度对于酶的作用冇两种不同的影响。①和一般化学反应相同，酶反应在一定的

7、温度范围（0〜40C）内，其速度随温度升高而加快。根据一般经验，温度每升高10°C,反应速度约增加1倍。②化学木质为蛋白质的酶和核酶，遇热易变性火去活性，绝大多数酶在60°C以上即失去活性。温度对反应速度的影响是以上两种相反作用综合的结果。pH对酶活的影响p35（1）pH的改变可以破坏酶的空间构象，引起酶蛋口变性失活；（2）pH的改变影响酶活性中心催化棊团的解离，从而使底物转变成产物的过程受到影响；（3）pH的改变影响酶活性中心结合基团的解离，从而使底物不能与其结合；（4）pH的改变影响底物的解离状态，使酶和底物不能结合，或者结合后不能工成产物；（5）

8、pH的改变影响中间复合物的解离状态。双底物双产物的反应PPt第一章有序反应机理：A和B两个底物