部分蛋白质的分子结构及功能

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1、第三部分蛋白质的组成及分子结构1.作为生物催化剂(酶)2.代谢调节作用3.免疫保护作用4.物质的转运和存储5.运动与支持作用6.参与细胞间信息传递蛋白质的生物学功能蛋白质的分类1.根据蛋白质组成成分，可分为：单纯蛋白质不含有非蛋白质部分，水解后的最终产物只有氨基酸。结合蛋白质由单纯蛋白和辅基(无机离子或有机化合物)结合而成的蛋白质。2.根据蛋白质形状，可分为：纤维状蛋白质球状蛋白质分类辅基举例脂蛋白脂类血浆脂蛋白(VLDL、LDL、HDL等)糖蛋白糖基或糖链胶原蛋白、纤连蛋白等核蛋白核酸核糖体磷蛋白磷酸基团酪蛋白(casein)血红素蛋白血红素(铁卟啉)血红蛋白、细胞色素c

2、黄素蛋白黄素核苷酸(FAD、FMN)琥珀酸脱氢酶金属蛋白铁铁蛋白锌乙醇脱氢酶钙钙调蛋白锰丙酮酸羧化酶铜细胞色素氧化酶结合蛋白质及其辅基第一节蛋白质的基本组成单位及其连接方式一、蛋白质的基本组成单位—氨基酸(一)氨基酸的结构与分类C的基本结构COOHH2NRCHR基团-碳原子(C)1.结构(1)与羧基相邻的-碳原子上都有一个氨基，因而称为-氨基酸；生物体内构成蛋白质的20种氨基酸均为-氨基酸。L-构型D-构型(2)除甘氨酸外，其他氨基酸分子中的-碳原子为不对称碳原子，使氨基酸具有旋光性。每一种氨基酸具有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中氨基酸都为L-型。

3、2.分类(1)按R基团在中性溶液中的极性和解离状态分类：非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸(2)中性氨基酸按R基团的结构不同分为：脂肪族氨基酸含硫氨基酸芳香族氨基酸亚氨基酸羟基氨基酸酰胺类氨基酸甘氨酸GlycineGlyG丙氨酸AlanineAlaA缬氨酸ValineValV亮氨酸LeucineLeuL异亮氨酸IsoleucineIleI苯丙氨酸PhenylalaninePheF脯氨酸ProlineProP半胱氨酸CysteineCysC丝氨酸SerineSerS色氨酸TryptophanTrpW酪氨酸TyrosineTyrY甲硫氨酸MethionineM

4、etM苏氨酸ThreonineThrT谷氨酰胺GlutamineGlnQ天冬酰胺AsparagineAsnN赖氨酸LysineLysK精氨酸ArginineArgR组氨酸HistidineHisH天冬氨酸AsparticAcidAspD谷氨酸GlutamicacidGluE(二)氨基酸的理化性质1.氨基酸的两性解离(amphotericdissociation)与等电点(isoelectricpoint)氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼

5、性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。2.氨基酸的紫外吸收和呈色反应色氨酸与酪氨酸在接近280nm波长处有吸收峰，且与其含量呈正比，可用于蛋白质的定量分析。三种芳香族氨基酸的紫外吸收光谱茚三酮反应(Ninhydrinreaction)茚三酮氨基酸茚三酮醛(还原型)茚三酮蓝色或紫色化合物(还原型)2蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm处，茚三酮反应为氨基酸定量分析方法。二、氨基酸在蛋白质中的连接方式肽键肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合形成的化学键肽链的书写：一般从N端向C端书写，N端在左侧，C端在右侧。两个半胱氨酸的-SH基脱氢

6、生成二硫键(-S-S-)第二节蛋白质的分子结构高级结构或空间构象一级结构二级结构三级结构四级结构一、蛋白质的一级结构(一)蛋白质一级结构的概念蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中，从N端到C端的氨基酸排列顺序。形成一级结构的化学键：肽键胰岛素的一级结构：A链由21个氨基酸残基组成，B链由30个氨基酸残基组成，A链含一个链内二硫键，A链与B链之间有二个二硫键胰岛素由A、B两条多肽链组成，A有一个链内二硫键，A与B之间有两个链间二硫键。由于两条链之间由共价键相连接，所以胰岛素没有四级结构。人胰岛素的一级结构(二)多肽链的氨基酸序列分析1.Edman降解法分析多肽链的N端氨基酸序列2

7、.质谱法分析多肽链的氨基酸序列用蛋白水解酶水解多肽链成小片段；测定小片段的序列；拼出完整的多肽链序列。Edman降解法PITC二、蛋白质的空间结构(一)蛋白质的二级结构(secondarystructure)指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。维系二级结构的主要化学键：氢键二级结构的主要形式：-螺旋(-helix)-折叠(-pleatedsheet)-转角(-turn)无规卷曲(randomcoil)-螺旋(右手螺旋)-折叠(顺