蛋白质化学-蛋白质分子结构与功能的关系.ppt

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1、第6章蛋白质分子结构与功能的关系一、肌红蛋白的结构与功能二、血红蛋白的结构与功能三、血红蛋白分子病四、免疫系统和免疫球蛋白五、肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩六、纤维状蛋白质的结构与功能一、肌红蛋白的结构与功能（一）肌红蛋白(myoglobin，Mb)的三级结构（二）辅基血红素(heme)（三）O2与肌红蛋白的结合（四）O2的结合改变肌红蛋白的构象(一)肌红蛋白的三级结构共有8段α-螺旋，占全部序列的75%。整条肽链折叠成紧密球状，疏水侧链大都在分子内部，极性、带电荷的侧链则在分子表面。其分子表面形成一个深的疏水口袋，血红素通

2、过与周围氨基酸残基的次级键以及血红素铁与近端的His形成的配位键而“藏”在洞中。该口袋允许O2进入。CO也能与血红素结合，CO的毒性是因为它与血红素的亲和力更大，从而阻止O2与血红素的结合。（二）辅基血红素结构二价态的血红素铁结合氧气三价态的血红素铁不能结合氧气NCCCCNCCCCNCCCCNCCCCHCCHHCCHCH3CH=CH2CH2COO-CH2CH2COO-CH2CHCH3CH3H3CH2CFe2+NCCCCNCCCCNCCCCNCCCCHCCHHCCHCH3CH=CH2CH2COO-CH2CH2COO-CH2CHCH

3、3CH3H3CH2CFe3+（三）O2与肌红蛋白的结合肌红蛋白的三维结构血红素在蛋白中的位置O2及CO与肌红蛋白血红素Fe的结合氧合肌红蛋白结合咪唑和CO的游离血红素肌红蛋白：CO复合物（四）O2的结合改变肌红蛋白的构象未结合氧时，5个配位键，Fe位于卟啉环上方0.055nm；结合氧时，Fe被拉进卟啉环，Fe位于卟啉环上方0.026nm；His同时被拉动引起构象改变。Fe的这一微小移动对血红蛋白有显著的影响。见P255图6-5二、血红蛋白(hemoglobin,Hb)的结构与功能(一)血红蛋白的结构(二)氧结合引起

4、的血红蛋白构象变化(三)血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线）(四)H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响(一)血红蛋白的结构血红蛋白是由四个亚基组成，2个α-亚基，2个β-亚基，每个亚基由一条多肽链与一个血红素辅基组成。４个亚基以正四面体的方式排列，彼此之间以非共价键相连血红蛋白血红蛋白血红蛋白（α2β2），有稳定的四级结构，与氧的亲和力很弱。但当氧与血红蛋白分子中一个亚基的血红素辅基的铁结合后，Fe2+被拉回卟啉环，铁卟啉环由圆顶状变成平面，与配位键连接得His发生位移，并引起该亚基构象改变，一个亚基构象的改变又引起其

5、余亚基的构象相继发生改变，亚基间的次级键被破坏，结果整个分子从紧密的构象变成比较松散的构象，易于与氧结合，使血红蛋白与氧结合的速度大大加快。血红蛋白上有CO2结合部位，因此，血红蛋白还能运输CO2(二)氧结合引起的血红蛋白构象变化(三)血红蛋白的协同性氧结合(Hb氧结合曲线）Hb和Mb氧结合曲线的比较血红蛋白四个亚基之间具有正协同效应，氧合曲线是S型曲线刚开始时，氧的结合要比肌红蛋白对氧的结合慢（在脱氧血红蛋白中，亚基之间的连接比较紧密），这种构象不利于O2的结合，而当第一亚基与氧结合后，增加了其余亚基对氧的亲和力。反之，当氧分

6、压降低时，从氧合血红蛋白失去一个氧分子，将引起其余的氧分子更易解离，说明各亚基间存在一种协同效应。(四)H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响1、H+、CO2促进O2的释放（Bohr效应）2、BPG（2，3-二磷酸甘油酸）降低Hb对O2的亲和力波尔效应H+和CO2降低Hb与氧气亲和力，即H+和CO2促进Hb释放O2，这样的效应被称为波尔效应。质子浓度对血红蛋白与O2亲和力的影响不同PH下Mb和Hb的氧分数饱和度曲线hemoglobin代谢越快，H+或CO2越多，需要的氧越多，越有利于Hb释放O2。Bohr效应当H+增加，pH

7、下降氧分数饱和度曲线向右移动。BPG的别构效应二磷酸甘油酸（BPG）降低血红蛋白对氧的亲和力，BPG是血红蛋白的异促效应物（负效应物）。BPG通过与两个β亚基形成盐键稳定了血红蛋白的脱氧态的构象，因而降低脱氧血红蛋白的氧亲和力。胎儿血红蛋白胎儿血红蛋白HbF（α2γ2）与O2的亲和力明显高于成人的HbA，这显然有利于它们从母体的胎盘中获取O2。类别肌红蛋白（Mb）血红蛋白（Hb）来源肌肉组织红细胞种类一种三种：HbA1（成人98％）、HbA2（成人2％）和HbF（胎儿）一级结构单条肽链，153个aa，其中的83个aa为保守序列四

8、条肽链,α-亚基约141aa,β亚基约146aa；HbA1：α2β2；HbA2:α2δ2；HbF：α2γ2二级结构75％α-螺旋每条链同Mb三级结构典型的球蛋白，分子表面形成一个疏水口袋，血红素即藏在其中每条链同Mb四级结构无4个亚基占据着4面体的4个角，链间以