生物化学——第三章酶

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1、第三章酶(ENZYME)第一节酶的概念一、对酶认识的发展1857年,Paster提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果,并于1878年提出“酶(Enzyme)”的概念;1897年,Buchner提出了发酵与活细胞无关,而与细胞液中的酶有关;1913年,Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理------米氏学说;1926年,Sumner首次分离出脲酶结晶,证明具有蛋白质性质。1930年左右,Northrop又分离出胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶,并进行动力学探讨。许多酶的一级结构已测定,1969年人工合成牛胰核酸酶。1981-1982年Cech

2、实验室发现第一个有催化活性的天然RNA,取名核酶ribozyme。1995年还发现了具有催化活性的DNA。酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子,又称为生物催化剂Biocatalysts酶催化的生物化学反应,称为酶促反应绝大多数的酶都是蛋白质生物体内一切生化反应都需要酶的催化才能进行!通常把被酶作用的物质称为该酶的底物(substrate)酶的概念二、酶的催化作用特征1、酶和一般催化剂的共性1)用量少而催化效率高;2)它能够改变化学反应的速度,但是不能改变化学反应平衡3)酶本身在反应前后不发生变化4)酶能够降低反应的活化能,从而加速反应的进行。活化

3、态2、酶与一般催化剂的区别1)高效性:酶的催化作用可使反应速度提高106~1013倍。例如:过氧化氢分解2H2O2→2H2O+O2过氧化氢酶催化,效率为6×106mol/moL•s,Fe3+催化,效率为6×10-4mol/moL•s,比无催化剂高108~1020倍(一亿~一千亿亿倍)。2)高度专一性酶的专一性(Specificity)(特异性)指酶在催化生化反应时对底物的选择性。3)反应条件温和,对环境变化敏感酶促反应一般在pH5-8水溶液中进行,反应温度范围为20-40C。高温或其它苛刻的物理或化学条件,将引起酶的失活。4)酶的催化活力受调控如抑制

4、剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素控制等。第二节酶的分类和命名一、酶的命名(1)习惯命名法:1、根据其催化底物来命名:淀粉酶、脂肪酶2、根据所催化反应的性质来命名:水解酶、转移酶3、结合上述两个原则来命名:琥珀酸脱氢酶4、有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点:胃蛋白酶2、系统命名法系统名称包括底物名称、构型、反应性质,最后加一个酶字。底物1:底物2……+反应性质+酶例如:酶促反应:谷氨酸+丙酮酸-酮戊二酸+丙氨酸习惯名称:谷丙转氨酶系统名称:丙氨酸:-酮戊二酸氨基转移酶二、酶的分类1.氧化还原酶如:脱氢酶、氧化酶等。AH2+B

5、====A+BH2乳酸脱氢酶A—B+C===A+C—B谷丙转氨酶2.转移酶Transferase主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。A—B+HOH→AOH+BH脂肪酶(Lipase)3.水解酶hydrolase催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。AB====A+B延胡索酸水合酶4.裂解酶Lyase催化各种同分异构体的相互转化A====B6-磷酸葡萄糖异构酶5.异构酶IsomerasePP(连接酶)能够催化与ATP分解反应相偶联的由小分子合成大分子的反应。A+B+ATP+H-O-HA-B+ADP+P

6、i丙酮酸羧化酶ATP+丙酮酸+CO2草酰乙酸+ADP+Pi6.合成酶LigaseorSynthetase酶的编号(乳酸脱氢酶为例)EC1.1.1.27第一大类,氧化还原酶第一亚类,被氧化基团为CHOH第一亚亚类,氢受体为NAD+该酶在此亚亚类中的编号第三节酶的化学本质一、大多数酶是蛋白质1、酶是蛋白质的证据2、核酶1981-1982,Cech发现:核酶:四膜虫(Tetrahynena)细胞26SrRNA前体加工。1983年S.Altman发现:核糖核酸酶P(RNAaseP)的M1RNA组分具该酶催化特性:催化剪切tRNA前体除去RNA片断,形成成熟的

7、tRNA。该酶的蛋白质部分无催化活性。简单蛋白酶——只含氨基酸而不含其它成分酶蛋白——专一性和高效性结合蛋白酶(全酶)辅因子——决定反应性质(对热稳定的成分:Vit、核苷酸、金属离子)与酶蛋白结合紧密——辅基辅因子与酶蛋白结合松弛——辅酶二、按化学组成分为羧肽酶Zn离子(辅助因子)(细胞色素氧化酶)(丙酮酸激酶)三、按结构特点分单体酶:一个酶分子只由一条肽链构成Mr=1.3~3.5×104全部为水解酶。寡聚酶:一个酶分子由二个以上的亚基组成,亚基间非共价结合,解离则失活。多酶络合物:由几个酶嵌合而成的复合物,分子量大,它有利于系列化学反应的连续进行,提

8、高催化效率。多酶络合物丙酮酸脱氢酶系丙酮酸脱羧酶硫辛酸乙酰移换酶二氢硫辛酸脱氢酶第四节酶的结构

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