生物化学——第一章蛋白质化学

《生物化学——第一章蛋白质化学》由会员上传分享，免费在线阅读，更多相关内容在教育资源-天天文库。

1、蛋白质的结构与功能第一章蛋白质的分子组成蛋白质的分子结构蛋白质结构与功能的关系主要内容：介绍蛋白质的构件单位氨基酸的结构、分类、性质及肽的概念，重点讨论蛋白质的结构、性质以及结构和功能的相互关系。第一节蛋白质通论一、什么是蛋白质?蛋白质(protein)是由许多氨基酸(aminoacids)通过肽键(peptidebond)相连形成的高分子含氮化合物。蛋白质的元素组成碳、氢、氧，还有氮和少量硫等C50~55%H6~7%O19~24%N13~19%S0~4%有些蛋白质还含有P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se等。各种蛋白质

2、含氮量接近，平均为16%。1克氮相当于6.25克蛋白质为测定样品中蛋白质含量的依据。凯氏定氮法测定蛋白质含量：蛋白质含量=蛋白氮×6.25二、蛋白质的生物学重要性1.蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递2.蛋白质具有重要的生物学功能3.氧化供能

3、蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子，包括：1、简单（单纯）蛋白质：完全由氨基酸构成；2、结合（缀合）蛋白质：还有非蛋白质成份的辅基或配基。蛋白质构象：每一种天然的蛋白质都有自己特有的空间结构，这称为蛋白质构象。蛋白质结构的不同组织层次：1、一级结构：多肽链共价主链的氨基酸顺序；2、二级结构：多肽链以氢键排列成沿一维方向的周期性结构的构象，如纤维状蛋白质中的-α螺旋和-β折叠片；3、三级结构：多肽链以各次级键（非共价键）盘绕成具有特定走向的紧密球状构象；4、四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互结合方式

4、。第二节氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。COOH│H—C—H2N│RCOOH│H2N—C—H│RL-氨基酸D-氨基酸-氨基酸的通式（一）、氨基酸的分类脂肪族AA（15）（3）按R基团的芳香族AA（Phe,Tyr,Try)化学结构分类杂环族AA(His)杂环亚AA(Pro)中性AA（15种）（1）按R基团的酸碱性分类酸性AA（Glu、Asp）碱性AA(His、Arg、Lys)（2）按R基团的疏水性R基团AA极性分类不

5、带电荷极性R基团的AA亲水性R基团AA正电荷（碱性）带电荷R基团的AA负电荷（酸性）PH=6-71、非极性疏水性氨基酸20种氨基酸按侧链R的理化性质分为4类：吲哚基2、极性中性氨基酸羟基巯基酰胺基3、酸性氨基酸羧基4、碱性氨基酸胍基咪唑基几种特殊氨基酸脯氨酸（亚氨基酸）半胱氨酸+胱氨酸二硫键-HH（二）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点氨基酸是两性电解质，氨基酸分子中同时带有可解离的弱碱性基团（-NH2→-NH3+）和弱酸性基团（-COOH→-COO-)。等电点(isoelectricpoint,pI)在某一pH的

6、溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。COO-│NH3+—C—H│RpH=pI+OH-pH>pI+H++OH-+H+pH

7、微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。3.熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。4.旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。5.光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。5.紫外吸收色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区显示特征的吸收谱带,最大吸收峰在280nm附近。大多数蛋白质含有这三种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方

8、法。芳香族氨基酸的紫外吸收苯丙氨酸（Phe）酪氨酸（Tyr）色氨酸（Try）4.氨基酸旋光性（一）氨基酸的结构通式：1、构成蛋白质的氨基酸均为L-α-氨基酸。2、除R为H（甘氨酸）外，其余氨基酸均具有旋光性。3、各种氨基酸的区别在于侧基R基上。从氨基酸的结构通式可以看出：（二）氨基酸的构型：构成蛋白质的氨基酸除甘氨酸外，均含有α-