《疫2015课件抗体》PPT课件

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1、免疫球蛋白(Immunoglobulin,Ig)1890年，Behring和北里在德国Koch实验室从豚鼠体内发现了第一种抗体：白喉抗毒素，从而挽救了成千上万的白喉患儿，死亡率从60%降到26%。获1901年的第一届诺贝尔奖。抗体的发现一、概述:Ig分子是机体中最神奇的、在结构上变换无穷的一类分子。它只由3个基因编码，但却产生100亿以上不同序列的蛋白质分子，应对数以亿计的病原微生物和异己分子。概念概念4与Ig有关的诺贝尔奖获得者1901vonBering（德国人）血清治疗1908Ehrlich（德国人）&Metchnikoff（俄国人）抗体生成、吞噬1972Ede

2、lman(美国人)&Porter(英国人)抗体分子结构1977Yalow（美国人）放射免疫测定1984Koler（德国人）Milstein(英国人)&Jerne(丹麦人)单克隆抗体1987Tonegawa(日本人）Ig基因结构◆Ig基因重排发生在B细胞Ig来源于B细胞◆Ig具有基本的4肽链结构由重链及轻链组成异源二聚体◆Ig基因重排是Ig表达的前提可变区具有无限的多样性◆Ig是重要的免疫分子作为BCR识别抗原与发挥抗体活性经典Ig的概念免疫球蛋白：具有抗体活性或结构的球蛋白。抗体是免疫球蛋白，但免疫球蛋白不一定都有抗体活性。抗体:主要是B细胞在抗原刺激后，增殖分化为

3、浆细胞所产生的能与相应抗原特异结合的糖蛋白，是体液免疫的效应分子。根据亚细胞定位Ig分为膜型及分泌型，膜型的称之为B细胞抗原识别受体（Bcellreceiptor,BCR);分泌型称之为抗体（antibody)B细胞分化为浆细胞，产生抗体B细胞缺失导致外周血Ig减少，体液免疫功能低下，易感染。抗体的理化性质单体Ig的分子量为150kDa-170kDa；糖基化修饰（糖蛋白）；电泳泳动位置主要为球蛋白；对热相对稳定，（IgE除外）；具有高度不均一性。二、免疫球蛋白的基本结构（一）基本结构1、四肽链结构经二硫键共价结合2条重链和2条轻链Edelman发现抗体的重链和轻链

4、结构抗体的结构还原剂分子筛还原剂2、重链（heavychain,H）轻链（lightchain,L）重链：450－550aa,50－75kDa；（Heavychain）：分为5类（gamma）—IgG（mu）—IgM（alpha）—IgA（epsilon）—IgEδ（delta）—IgD亚类：IgG1-4、IgA1-25类抗体的结构模式图轻链：214aa,25kDa；根据其恒定区aa组成和排列顺序（抗原性）不同，分为2型（type）：，；亚型：：1－4。一个天然Ig上的两条轻链的型别是相同的；每个Ig只选用1个型别的轻链（或)，二者功能相同。人：

5、：为2：1；小鼠：：为20：1。3、蛋白酶水解片段-S-S-S-SS-SNNCLHVLCLVHCH1CH2CH3木瓜蛋白酶（papain）2Fab，1Fc胃蛋白酶（pepsin）F(ab’)2,pFcPorter发现Ig的Fab和Fc段抗体的特异性轻链及重链可变区共同决定抗体的特异性可变区（Variableregion）VL(N-L1/2);VH(N-C1/4)恒定区（constantregion)CL(C-L1/2);CH,(C-C3/4)4、功能区和结构域：两条重链和两条轻链都可折叠为数个球形结构域或功能区，每个结构域一般具有相应的功能。1)可变区（va

6、riablregion,VH，VL）高变区（hypervariableregion,HVR）或互补决定区(complementarydeterminingregion,CDR)：VH和VL中直接与抗原接触结合、氨基酸组成和序列高度可变的区域；骨架区（frameworkregion；FR）：其余区域为骨架区FR1CDR1FR2CDR2FR3CDR3FR4V区2）恒定区（constantregion,CH，CL区）（1）CH，CL;（2）和的C区长度基本一致；（3）、、的C区包括CH1，2，3；而，则含有CH1，2，3，4。（4）针对不同抗原的同一类Ig，

7、其V区不同，但C区相同；而针对同一抗原表位的不同类Ig，其V区相同，C区不同。5、铰链区（hingeregion）1）位于CH1-CH2之间，富含Pro；2）具有柔韧性，可折叠分别形成T型和Y型3）易被蛋白酶水解；4）IgG1，2，4和IgA铰链区短；IgG3，IgD铰链区长；IgM，IgE无。（二）Ig的其它成分1、J链（joinchain，Jchain）1)浆细胞合成；2)富含半胱氨酸；3)连接2聚体IgA、5聚体IgM。IgAJchain2、分泌片（secretorypiece,SP）1)粘膜上皮细胞合成、分泌；2)只存在于粘膜分泌型IgA中；3)作用：保