第二章 蛋白质1

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1、第二章蛋白质第一节蛋白质的生物学意义一、什么是蛋白质？L—α—AA借肽键相连形成的高分子化合物O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体

2、与疾病诊断等。第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16%。所以，测出含N量×6.25（100/16蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。投影式如下：COOHCOOHH2N—C—HH—C—NH2RRL—αD—αaa的

3、分类方法：（一）氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类：第一类脂肪族aa：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa中共九种：H—CH—COOHCH2—CH—COO－CH2—CH—COO－NH2OHNH+3SHNH+3(Gly:G)(Ser:S)(Cys:C)CH3—CH—COO－CH3—CH—CH—COO－CH3—CH—CH—COO－NH+3OHNH+3CH3NH+3(Ala:A)(Thr:T)(Val:V支链aa)CH3—S—CH2—CH2—CH—COO－CH3—CH—CH2—CH—COO－(Leu:L支链aa)(Met

4、:M)NH+3CH3NH+35CH3—CH2—CH—CH—COO－CH3NH+3(Ile:I支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC—CH2—CH—COO——OOC—CH2—CH2—CH—COO—NH+3NH+3(Asp:D)(Glu:E)OOH2N—C—CH2—CH—COO—H2N—C—CH2—CH2—CH—COO—NH+3NH+3(Asn:N)(Gln:Q)③二氨基一羧基aa（碱性：—NH2＞-COOH）H3N+—CH2（CH2）3—CH—COO—H2N—C—NH—（CH2）3—CH—COO—NH3+NH2+NH3+（Lys:K）(

5、Arg:R)第二类芳香族aa（含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp）：—CH2—CH—COO—HO——CH2—CH—COO—NH+3NH+3(Phe:F)（丙aa取代）(Tyr:Y)第三类杂环aa：HCC—CH2—CH—COO—………—CH2—CH—COO—…HN+NHNH+3NNH+3CH（His:H咪唑基）(Trp:W吲哚基苯并吡咯)第四类脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu还原、环化、再还原形成—COO—四氢吡咯-2-羧酸5NH2+(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为：非极性：甘、丙、缬、亮、异亮

6、、苯丙、蛋、脯、色氨酸。不带电荷：带OH、SH、酰胺基极性带负电荷（酸性aa）带正电荷：Lys、Arg、His(碱性aa).His等电点为7.59此外在蛋白质代谢中还有鸟aa、瓜aa（尿素循环中）、胱aa、羟脯aa、羟赖aa（胶原蛋白的组分）。人和动物的必需aa：不能自身合成必须由食物获得。Thr、Val、Met、Leu、Ile、Phe、Lys、Trp、His*、Arg*(*半必需aa，儿童合成不足)（二）aa的性质1.物理性质：无色结晶，易容于水，不容于有机溶剂，熔点高（Gly：232℃,乙酸：16.6℃，分子间靠氢键缔合），这些特性说明是离子化

7、合物。2.两性解离及等电点：（难点*）COO—加碱解离出H+带负电，加H+结合H+带正电，向阴极移动，在某一pH下带正、负电荷量相等。H3N+—C—H（由很酸向碱变化NH+3—CH—COOHNH+3—CH—COO—）RRR在电场中不移动，此时的pH称为aa的等电点（pI）。此时aa的溶解度最小（因为静电作用），pI与—COOH和—NH2的解离常数有关。K1：—COOH解离为—COO—+H+的解离常数；K2：H3N+解离为—NH2+H+的解离常数。其pI可从pK计算或测定(用酸碱滴定法测定)。aa等电点的计算：只有一个解离基团的物质AH，其解离常数与

8、pH的关系为pH=pK+lg([A-]/[AH]).证明：AHA—+H+K=[A-]*[H+]/[AH][H+]=K*[A