生物化学单元练习I

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1、生物化学单元练习I一、是非判断题1、因为肽键中的—N—C—键是单键，所以它可以自由旋转。（✘）2、氨基酸和蛋白质都有等电点（pI），当溶液的pH>pI，氨基酸和蛋白质带正电荷，电泳时移向负极。（✔）3、变性蛋白质的溶解度降低，是由于中和了蛋白质分子表面的电荷和破坏了外层的水膜所引起的。变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（✘）4、疏水作用是使蛋白质立体结构稳定地一种非常重要的次级键。（✔）5、逆流分溶和纸层析，这两种分离氨基酸的方法是基于同一原理。（✘）6、胰蛋白酶专一地切在多肽链中碱基氨基酸的N端位置上。（✔）7、己糖有8种异构体。（✘）8、果糖是左旋的，因此它属于L构型。（✘）

2、9、米氏常数（Km）是与反应系统的酶浓度无关的一个常数。（✘）10、一些氨基酸和组成核苷酸的碱基可以吸收紫外光，是因为它们的结构中有共轭双键：－C=C－C=C－。（✘）11、tRNA的二级结构是倒L型。（✘　）12、核酸探针是指带有标记的一段核酸单链。（　✔　）13、辅酶与酶蛋白的结合不紧密，可以用透析的方法除去。（　✘）14、酶反应的专一性和高效性取决于酶蛋白本身。（　✘　）15、竞争性抑制剂在结构上与酶的底物相类似。（　✔　）二、名词解释1肽键（peptidebond）：分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-2、等电点：在某一PH的

3、溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH成为该氨基酸或蛋白质的等电点3、结构域:是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质中这样的区域。在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构,其功能部依赖于蛋白质分子中的其余部分，但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码。4、别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结

4、合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象5蛋白质变性与复性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。蛋白质的变性不涉及一级结构的改变，蛋白质变性后，其溶解度降低、黏度增加，生物活性丧失，已被蛋白酶水解。若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。变性的蛋白质不一定发生沉淀，在一定条件下也可以使蛋白质不变性而沉淀（如盐析），蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功

5、能，称为复性6、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心（activecenter）或活性部位（activesite)。7、酶的比活力：在特定条件下，单位重量（mg）蛋白质或RNA所具有的酶活力单位数8、反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶-底物复合物结合，而不与游离酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制作用使得Vmax，Km都变小，但Vmax/Km比值不变、9构型和构象：指的是一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列，构象，物理有机化学的一个重要概念。最简单的构象分析建立在乙烷分子上。最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。10、增色效

6、应：是指因高分子结构的改变，而使摩尔吸光系数(molarextinctioncoefficient)ε增大的现象，亦称高色效应。还有另外一种说法，即由于获得有序结构而产生减色效应的高分子，变性成为无规则卷曲时，减色效应消失的现象叫增色效应。11、DNA的变性和复性：DNA变性是指核酸双螺旋碱基对的氢键断裂，双链变成单链，从而使核酸的天然构象和性质发生改变。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性，DNA的复性指变性DNA在适当条件下

7、，二条互补链全部或部分恢复到天然双螺旋结构的现象，它是变性的一种逆转过程。热变性DNA一般经缓慢冷却后即可复性，此过程称之为"退火"(annealing）。这一术语也用以描述杂交核酸分子的形成(见后）。DNA的复性不仅受温度影响，还受DNA自身特性等其它因素的影响　12、分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交13、riboz