6蛋白结构与功能

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1、第六章蛋白质的结构与功能1.纤维蛋白的结构与功能2.肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能3.抗体的结构与功能4.肌动蛋白，肌球蛋白和分子马达1.纤维蛋白的结构与功能结构：简单规则的线性结构；1.α角蛋白功能：支持，保护。2.丝蛋白特点：高抗拉强度。3.胶原蛋白1.1.α角蛋白（α-Keratin）结构毛发、角、爪卷曲螺旋左手螺旋原丝初原纤维Evolvedforstrength！1.结构简单（α螺旋）2.富含疏水氨基酸（Ala，Val，Leu，Ile，Met，Phe）3.富含二硫键4股初原纤维组成了中间丝

2、烫发是生物工程1.2.丝心蛋白silkfibroin1.全为反平行β折叠2.富含Ala和Gly抗张强度大；柔软但不能拉伸。Electronmicrographofspiderspinnerets1.3.胶原蛋白（collagen）存在于肌腱，软骨，角膜1.三股左手螺旋右手紧密盘绕成coiledcoil(卷曲螺旋)2.氨基酸序列：Gly-X-Pro或Gly-X-HyPro重复序列（一圈）3.螺旋间共价键连接抗拉强度大于同等截面的钢铁！胶原蛋白（collagen）的结构GlyGly被替换后果很严重！胶

3、原纤维赖氨酸和5-羟赖氨酸使胶原蛋白共价连接成胶原纤维胶原蛋白在水中煮沸就转变为明胶(gelatine）纤维蛋白小结1.α角蛋白:α螺旋，2股左手缠绕成coiledcoil，纤维间二硫键连接；2.丝蛋白：β折叠，Gly-Ala,规则紧密，柔软但无弹性；3.胶原蛋白：左手螺旋，3股右手缠绕成coiledcoil，Gly-X-Y,纤维间共价连接。共同点：结构规则简单，抗拉强度大2.肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能肌红蛋白血红蛋白2.1.肌红蛋白含有一个血红素辅基许多蛋白质可结合非蛋白质性质的小分子（如金

4、属离子、维生素等），共同发挥作用。这些小分子往往位于活性中心，是蛋白质功能所必需的。结合蛋白：结合有辅助因子的蛋白质；辅基：结合蛋白的非蛋白部分。脱辅基蛋白（apoprotein）：除去辅基的结合蛋白。2.2.血红素（heme）辅基可以可逆地结合氧血红素的Fe2＋可以结合O，Fe3＋不能结合O22原卟啉＋铁血红素2.3.肌红蛋白是含一个血红素的单链球蛋白游离的血红素Fe2+可以被O不可逆地氧化为Fe3+;2血红蛋白或肌红蛋白避免了这一氧化反应的发生。153残基（16，700D）2.4.蛋白-配基相

5、互作用的定量描述许多蛋白通过与其它分子可逆相互作用发挥功能。与蛋白可逆结合的分子称为配基（ligand）。蛋白上与配基相互作用的位点称为结合位点（bindingsite），通常具有很高专一性。结合常数2.4.蛋白-配基相互作用的定量描述θ:配基结合的分数,即结合配基的蛋白占总蛋白的比例。用解离常数取代结合常数Kd＝1/Ka[L]atθ=0.5,correspondsto1/Ka氧浓度正比于氧分压双曲线肌红蛋白紧密结合O，withPof250only0.26kPa1个标准大气压是100kPa一些蛋白

6、的解离常数结合紧密的蛋白质与配基的解离常数在μm或nm数量级。2.5.蛋白结构影响辅基的结合特性Kd/Kd：原因：O2CO•空间位阻20,000倍atfree；•氢键200倍inprotein2.5.蛋白结构影响辅基的结合蛋白是柔性的，特别位点的构象变化往往对蛋白的功能至关重要，有时被称为“呼吸（breath）”。O与肌红蛋白或血红2蛋白中血红素的结合依赖于蛋白“呼吸”。血红素深埋于蛋白质中，如果蛋白是刚性的，O无法到达血2红素，残基分子运动产生瞬时的通道，使氧通过。因此，蛋白构象的微小变化也可能

7、对蛋白活性有很大影响。2.6.血液中的血红蛋白负责将氧输送到组织细胞红细胞是特化的细胞，无细胞核，含34％（干重）血红蛋白。动脉血中，96％是氧合双曲线血红蛋白；静脉血中，64％是氧合血红蛋白。因此，在组织中释放了1/3的氧。肌红蛋白的氧合能力对氧的分压变化不敏感,主要起在组织中储存氧气的作用。2.7.血红蛋白亚基与肌红蛋白的结构很相似血红蛋白亚基与肌红蛋白的序列相似性α、β：～50％identityαβ与肌红蛋白：～20％identity2.8.血红蛋白由四个亚基组成αβαβ1122α1与β1：

8、30个残基相互作用低浓度尿素使血红蛋白四聚体解离成αβ和11αβ两个异二22聚体α1与β2：19个残基相互作用2.9.结合氧后，血红蛋白的四级结构发生很大变化T态（Tstate）：脱氧时的主要构象，对氧的亲和力较低；R态（Rstate）：结合氧时的主要构象，对氧的亲和力高较；构象变化主要发生在αβ和αβ界面12212.9.结合氧后，血红蛋白的四级结构发生很大变化离子对T态到R态的转变是由于血红素周围几个关键残基的位置变化引起的2.10.血红蛋白对氧的结合具有协同性氧分压：肺13.3