酶蛋白的结构与功能

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1、第三章酶蛋白的结构与功能本章主要内容：1.酶的定义；2.酶的化学组成与结构；3.酶催化作用的一般特点；4.酶的作用机制；5.影响酶活性的因素；6.酶工程简介。生命=新陈代谢+遗传变异物质代谢消化排泄废物化学变化（分解，合成）产生储存利用细胞能量代谢++营养吸收酶的研究简史公元前两千多年，我国已有酿酒记载。1857年，Pasteur认为发酵是酵母细胞中酵素催化作用的结果。1877年，Kühne首次提出enzyme的概念1926年，Summer首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。1982年，Cech首先发现RNA也具有酶的催化活性，并提出核酶（ribozym

2、e）的概念。1995年Cuenoud等发现DNA也有酶的活性。第一节酶的一般概念酶是由生物活细胞所产生的，在体内外均具有高度专一性和极高催化效率的生物大分子，包括蛋白质和核酸。早在1926年，Summer就提出酶的化学本质是蛋白质。后来Northrop进一步证实了这一结论。现已发现20000多种蛋白酶。一、酶的定义①经酸碱水解后的终产物是氨基酸，能被蛋白酶水解而失活；②具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活；③两性电解质，在不同pH下呈现不同的离子状态，在电场中向某一电极泳动，具有特定的pI；④与蛋白质一样，具有不能通过半

3、透膜的胶体性质；⑤具有蛋白质所具有的化学呈色反应。以上事实表明酶在本质上属于蛋白质。酶是蛋白质的主要依据：1982年，Cech和Altman首先发现rRNA的前体本身具有自我催化作用—核酶（ribozyme）的概念。以后不少的实验证明，某些RNA和DNA确实具有酶的催化活性。以蛋白质为主要成分的具有催化活性的生物分子，在生物体中温和的条件下，能高效且专一地催化各种生物化学反应，故又称为生物催化剂。酶的命名有习惯命名法和系统命名法。习惯命名法大多根据酶所催化的底物、反应的性质以及酶的来源而定。系统命名法规定每一酶均有一个系统名称，它标明酶的所有底物

4、与反应性质，底物名称之间以“∶”分隔。由于许多酶的系统名称过长，为了应用方便，国际酶学委员会又从每种酶的数个习惯名称中选定一个简便实用的推荐名称。二、酶的命名与分类（一）酶的命名1.根据酶蛋白的化学组成分类简单酶蛋白&结合酶蛋白简单酶蛋白(simpleprotein)：除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。结合酶蛋白(conjugatedprotein)：除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子，前者称为脱辅酶（apoenzyme或apoprotein），后者称为辅助因子（cofacto

5、r），脱辅酶与辅因子结合后所形成的复合物称为“全酶”（holoenzyme）。（二）酶的分类脱辅酶+辅助因子=全酶Apoenzyme+cofactor=holoenzyme金属离子：辅助因子有机小分子Na+、K+、Mg2+、Cu2+、Zn2+和Fe2+辅酶(coenzyme)辅基(prostheticgroup)辅助因子（cofactor）1)稳定酶的构象；2)参与催化反应，传递电子、H和一些基团；3)在酶与底物间起桥梁作用；4)正电荷可中和底物的阴离子，降低反应中的静电斥力等。金属离子的作用：金属离子：Na+、K+、Mg2+、Cu2+、Zn2+

6、和Fe2+等。表.一些金属酶和金属激活酶类金属酶金属离子金属激活酶金属离子碳酸酐酶Zn2+柠檬酸合成酶K+羧基肽酶Zn2+丙酮酸激酶K+Mg2+过氧化物酶Fe2+丙酮酸羧化酶Mn2+Zn2+过氧化氢酶Fe2+精氨酸酶Mn2+己糖激酶Mg2+磷酸水解酶类Mg2+磷酸转移酶Mg2+蛋白激酶Mg2+Mn2+锰超氧化物歧化酶Mn2+磷脂酶CCa2+谷胱甘肽过氧化物酶Se磷脂酶A2Ca2+根据与脱辅酶结合的松紧程度，可将有机小分子分为两类：辅酶(coenzyme)和辅基(prostheticgroup)。辅酶：与脱辅酶结合比较松散，易透析除去，如辅酶Ⅰ和辅

7、酶Ⅱ等。辅基：以共价键和脱辅酶结合，不能透析除去，需经化学处理才能与蛋白分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉。有机小分子:参加催化过程，在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其他基团。表5-3一些酶含有机小分子辅酶和金属离子酶名称金属离子有机分子辅基细胞色素氧化酶Cu血红素醇脱氢酶FeMoFAD黄嘌呤氧化酶FeMoFAD丁酰CoA脱氢酶MoFAD琥珀酸脱氢酶FeFADNADH-细胞色素还原酶FeFAD甲基丙二酰CoA异构酶Co钴胺辅酶维生素的分类2.根据酶蛋白分子的特点，可将酶分为4类:（1）单体酶（monomericenzyme）：一般是由一条肽

8、链组成，例如溶菌酶、羧肽酶A等，但有的单体酶是由多条肽链组成，如胰凝乳蛋白酶是由3条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一个共价整体。种类较少