《化学酶化学》PPT课件

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1、第六章酶化学本章重点：酶的特性、影响因素一、酶的概念、命名和分类由活细胞所产生，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。（具有特殊功能的蛋白质）酶（enzyme）广义的生物催化剂虽然包括微生物或动植物细胞和各种细胞器核酶（ribozyme）：具有催化作用的RNA底物（substrate）酶促反应（enzymereaction）酶的概念AH2+BA+BH2酶的分类氧化还原酶类促进氧化还原反应包括脱氢酶和氧化酶AH2+O2A+H2O2转移酶类催化分子间基团转移AR+BA+BR水解酶类催化水解反应AR+H2OAH+BOH裂解酶类催化非水解的除去底物分子中的集团及逆反应异构酶类催化异构反应（分子内

2、部排列）连接酶类催化两分子合成一分子，并有ATP参与酶的分类编号EC1.1.1.27EC：酶学委员会↑大类↑亚类↑亚亚类亚亚类中位置（顺序号）↑ABA+BABA+B+ATPAB+ADP+Pi(AMP+PPi)酶的命名习惯命名法底物+酶糖酶，脲酶，蛋白酶反应类型+酶水解酶，脱羧酶酶来源+酶胃蛋白酶，唾液淀粉酶，木瓜蛋白酶系统命名法正确底物名称+构性类型+反应性质+酶D-葡糖酸-δ-内酯-水解酶两种底物：名称之间用“∶”分开L-Ala∶α-酮戊二酸转移酶（氨基转移酶）氧化还原酶：供体、受体后+氧化还原酶（供体在前，受体在后）L-谷氨酸:NAD+氧化还原酶一些酶的命名举例编号推荐名称系统

3、命名催化的反应EC1.4.1.3EC2.6.1.1EC3.5.3.1EC6.3.1.2谷氨酸脱氢酶天冬氨酸氨基转移酶精氨酸酶谷氨酰胺合成酶L-谷氨酸:NAD+氧化还原酶L-天冬氨酸:α–酮戊二酸氨基转移酶L-精氨酸眯基水解酶L-谷氨酸:氨连接酶L-谷氨酸+H20+NAD+←→α-酮戊二酸+NH3+NADHL-天冬氨酸+α-酮戊二酸←→草酰乙酸+L-谷氨酸L-精氨酸+H2O←→L-鸟氨酸+尿素ATP+L-谷氨酸+NH3←→ADP+磷酸+L-谷氨酰胺二、酶的化学本质和结构酶的化学本质大多数酶是蛋白质许多酶的AA序列已测知证据：对热不稳定两性理化因素失活胶体能被蛋白酶水解失活已制得结晶酶

4、核酶，主要成分为天然RNA酶的分子组成单纯酶结合酶蛋白质部分和非蛋白质部分组成全酶=酶蛋白+辅因子（非蛋白部分：辅基、辅酶、金属离子）↑起催化作用↑决定专一性、高效性↑直接参加反应，传递H、e、原子、某些基团辅酶与酶蛋白的结合疏松辅基则与酶蛋白结合紧密酶的活性中心活性部位（中心）和必需基团与酶活性有关的基团酶分子直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位（有一定空间结构）必需基团活性中心催化基团直接参与催化反应活性中心结合基团参与和底物结合一些AA残基侧链基团，有时主链骨架单纯酶的活性中心辅酶、辅基上某些结构+侧链基团结合酶的活性中心一级结构相距远，空间结构近溶菌酶的活性中心与一

5、般催化剂比较（非生物催化剂，无机催化剂）三、酶作用特性必需基团活性中心内催化基团结合基团活性中心外维持酶构像稳定可降低反应活化能共性只能催化热力学上允许进行的反应用量少（细胞中相对含量很低）改变反应速度，但不改变化学反应平衡点本身在反应前后性质不变①催化效率高（高效性）特性一般高106—1013倍2H2O2→2H2O+O2过氧化氢酶105M/secFe离子10-5M/sec蔗糖+H2O→葡萄糖+果糖蔗糖酶高2×1012倍强酸②高度专一性（专一性，特异性）结构专一性绝对专一性相对专一性键专一性基团专一性立体异构专一性旋光异构专一性顺反异构专一性L-乳酸→丙酮酸乳酸脱氢酶琥珀酸→反-丁

6、烯二酸（延胡索酸）琥珀酸脱氢酶③易失活（对环境条件极为敏感）反应条件温和④酶促反应的可调节性四、酶反应速度及影响因素酶浓度的影响当底物浓度足够多，且不受其他因素影响时酶反应速度单位时间内底物或产物浓度的变化测量单位时间内底物消耗量或产物增加量以初速度为准研究反应速度一般测产物增加量为好底物浓度的影响──米氏方程在其他因素不变的情况下米氏方程式当底物浓度很低([S]<>Km)时，底物浓度与反应速度无关反应速度与底物浓度呈正比米氏方程式的推导中间产物学说假设①测定的反应速度为初速度，产物的生成量极少，逆反应可不予考虑②[S]足够多，[S]的变化在测定

7、初速度的过程中可忽略不计[游离酶]=[E]-[ES][E]为总酶浓度ES生成的速度V1ES分解的速度V2ES的生成速度=ES的分解速度反应处于稳态时整理后得令(k2+k3)/k1=Km由于反应速度取决于单位时间内产物P的生成量代人得反应达最大速度时[E]=[ES]Km的意义Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度当V=½Vmax时Km=[S]当k2>>k3时k3可以忽略不计Km值可用来表示酶对底物的亲和力Km值是酶的特性常数之一只与酶性质有关，与酶浓度无关可鉴