临床医学本科7-8班

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1、教案姓名顾洪雁_2008-2009学年第2学期时间__4.20__节次__1-3__课程名称生物化学授课专业及层次07级临床医学本科7-8班授课内容第七章氨基酸代谢学时数3教学目的1．了解蛋白质的营养作用2．了解蛋白质的消化,吸收与腐败3．熟悉体内蛋白质转换更新4．掌握氨基酸的脱氨基作用5．了解α-酮酸的代谢重　点氨基酸的脱氨基作用，蛋白质的营养作用难　点氨基酸的脱氨基作用自学内容使用教具多媒体相关学科知识蛋白质结构与功能教学法1.讨论法2.讲授法讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第一节蛋白质的营养作用一、了解蛋白质营养的重要性蛋

2、白质是生命的物质基础，具有及其重要的生理作用：维持细胞，组织生长，更新，修补，以及催化，运输，代谢调节等作用。蛋白质也是能源物质。因此，蛋白质对正常代谢和各种生命活动的进行是十分重要。一．熟悉并理解蛋白质的需要量和营养价值（一）氮平衡实验蛋白质的含氮量平均约为16%，因此，机体内蛋白质代谢情况可根据氮平衡（nitrogenbalance）来确定。1，氮的总平衡摄入氮=排出氮氮的“收支”平衡2，氮的正平衡摄入氮>排出氮部分摄入的氮用于合成体内蛋白质3，氮的负平衡摄入氮<排出氮蛋白质的需要量不足（二）生理需要量成人每日最低需要30-50g蛋

3、白质。营养学会推荐80g。（三）蛋白质的营养价值人体内有8种氨基酸不能合成。这些体内需要而又不能自身合成，必需由食物供应的氨基酸，称为营养必需氨基酸（essentialaminoacid）。即：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。称为蛋白质的互补作用15min15min15min讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第二节蛋白质的消化,吸

4、收与腐败了解蛋白质的消化,吸收与腐败（一）氨基酸吸收载体（二）γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用（三）肽的吸收蛋白质的腐败作用：胺类(amines)的生成，氨的生成，(三)其它有害物质的生成第三节氨基酸的一般代谢一．熟悉体内蛋白质转换更新真核生物中蛋白质的降解有两条途径：①溶酶体内降解过程②依赖泛素(ubiquitin)的降解过程二、氨基酸的脱氨基作用掌握（一）转氨基作用(transamination)在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程

5、。大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。L-谷氨酸与α-酮酸的转氨酶最为重要：GOT与GPT。血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用催化酶：L-谷氨酸脱氢酶-•存在于肝、脑、肾中辅酶为NAD+或NADP+，GTP、ATP为其抑制剂，GDP、ADP为其激活剂（三）联合脱氨基作用两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。①转氨基偶联氧化脱氨基作用此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内

6、合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环此种方式主要在肌肉组织进行。三、α-酮酸的代谢了解（一）经氨基化生成非必需氨基酸。（二）转变成糖及脂类。（三）氧化供能15min20min25min25min20min教案姓名顾洪雁_2008-2009学年第2学期时间_4.22_节次_5-7_课程名称生物化学授课专业及层次07级临床医学本科7-8班授课内容第七章氨基酸代谢学时数3教学目的1．了解血氨的来源与去路2．熟悉并理解氨的转运3．掌握尿素的生成4．熟悉氨基酸脱羧基作用重　　点尿素的生成难　　点尿素的生成，

7、氨基酸脱羧基作用自学内容使用教具多媒体相关学科知识蛋白质结构与功能教学法1.讨论法2.讲授法讲授内容纲要、要求及时间分配（可加附页）第四节氨的代谢一、血氨的来源与去路1.血氨的来源①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源,胺类的分解也可以产生氨②肠道吸收的氨③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺了解血氨的来源与去路2.血氨的去路①在肝内合成尿素，这是最主要的去路②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物③合成谷氨酰胺④肾小管泌氨二、氨的转运熟悉并理解氨的转运1.丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucosecycle)①肌肉中氨以无毒的丙

8、氨酸形式运输到肝②肝为肌肉提供葡萄糖。2.谷氨酰胺的运氨作用三、尿素的生成掌握鸟氨酸循环的限速酶生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。了解鸟氨酸循环过程1.氨基甲酰磷酸的合成•反应在线粒体中进行CO2+N