酶在生命中的作用

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1、生命科学导论课程论文酶在生命代谢中的作用（）摘要：酶(enzyme)是活细胞内产生的具有高度专一性和催化效率的蛋白质，又称为生物催化剂，生物体在新陈代谢过程中，几乎所有的化学反应都是在酶的催化下进行的。细胞内合成的酶主要是在细胞内起催化作用，也有些酶合成后释入血液或消化道，并在那里发挥其催化作用，人工提取的酶在合适的条件下也可在试管中对其特殊底物起催化作用。关键词：生物酶；新陈代谢；酶制剂1.酶的发现酶学知识来源于生产实践，我国4千多年前的夏禹时代就酿酒盛行，周朝已开始制醋、酱，并用曲来治疗消化不良。酶的系统研究起始于19世纪中叶对发酵本质的研究。Pasteur提出，发酵离不了酵母细胞。1

2、834年，德国博物学家施旺把氯化汞加到胃液里，沉淀出一种白色粉末。除去粉末中的汞化合物，把剩下的粉末溶解，得到了一种浓度非常高的消化液，他把这粉末叫作“胃蛋白酶”（希腊语中的消化之意）。1897年德国化学家Buchner成功地用不含细胞的酵母液实现发酵，说明具有发酵作用的物质存在于细胞内，并不依赖活细胞。1926年美国科学家Sumner首次提取出脲酶，并进行结晶，提出酶的本质是蛋白质。现已有二千余种酶被鉴定出来，其中有二百余种得到结晶，特别是近三十年来，随着蛋白质分离技术的进步，酶的分子结构、酶作用机理的研究得到发展，有些酶的结构和作用机理已被阐明。今后,随着酶学理论不断深入，对揭示生命本

3、质研究将会有新的突破。2.酶的作用机理关于酶的作用机理，目前研究得还不很清楚。最早提出的是“锁和钥匙”假说。这个假说认为，酶的表面的活性部位是个刚硬而又定形的类似模板的结构，只有特定的化合物可以契合，就好像一把钥匙配一把锁一样。酶的这种互补形状，只可与一种化合物契合，并排斥那些形状、大小不适合的化合物。这个假说虽然对一些由酶催化的化学反应作了解释，但也发现了一些矛盾，于是又有人提出了“诱导—契合”假说。这个假说认为，酶原来并不是以一种与底物互补的形状存在，而是在受到诱导之后才形成互补的形状，其方式如同一只手伸进手套之后，才诱导手套的形状起变化一样。一旦底物结合上去，可诱导酶蛋白的构象发生相

4、应的变化，酶的催化集团就排列在应有的位置上，并将底物颈部的化学键切断，形成反应产物；在产物离开酶的表面后，酶的活性部位就又恢复原始的非互补的形状。这种“诱导—契合”理论假设，在催化作用进行时，酶的最终形状是由底物确定的，因此酶是揉曲可塑的。但是，并不是所有的蛋白质都是可以揉曲的，有的甚至很硬。这些就可以用“锁和钥匙”假说来解释。3.酶的作用特点酶是生物催化剂(biologicalcatalyst)，具有两方面的特性，既有与一般催化剂相同的催化性质，又具有一般催化剂所没有的生物大分子的特征。酶与一般催化剂一样，只能催化热力学允许的化学反应，缩短达到化学平衡的时间，而不改变平衡点。酶作为催化剂

5、在化学反应的前后没有质和量的改变。微量的酶就能发挥较大的催化作用。酶和一般催化剂的作用机理都是降低反应的活化能(activationenergy)。因为酶是蛋白质，所以酶促反应又固有其特点：3.1高度的催化效率一般而论，酶的催化效效率是无机催化剂的107—1013倍，例如，反应H2O2+H2O2→2H2O+O2，在无催化剂时，需活化能18，000卡/克分子；胶体钯存在时，需活化能11，700卡/克分子；有过氧化氢酶(catalase)存在时，仅需活化能2，000卡/克分子以下。3.2高度的专一性一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，并生成一定的产物，这种现象称为酶的

6、特异性或专一性(specificity)。受酶催化的化合物称为该酶的底物或作用物(substrate)。酶对底物的专一性通常分为以下几种：(1)绝对特异性(absolutespecifictity)：有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。(2)相对特异性(relativespecificity)：一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的

7、还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。(3)立体异构特异性(stereopecificity)酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶(L-lacticaciddehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。酶的立体异构特异性表明，酶与底物的结合，至少存在三个结合点。