多糖与蛋白质反应以及牛奶体系中的排除絮凝

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1、多糖与蛋白质反应以及牛奶体系中的排除絮凝食品中使用的胶体也称多糖，因为其中结构单元以糖为基本单元。多糖和蛋白质之间相互作用在食品，特别是乳品中有着非常重要的作用，对最终产品的质构、口感以及稳定性有显著影响。乳品中加入多糖可以认为是多糖和蛋白质之间的相互作用，蛋白质覆盖在脂肪表面，可以认为脂肪球变成了一个大蛋白质分子，这样整个体系可以简化成多糖、蛋白质以及溶液（乳糖，盐等）。多糖和蛋白之间的相互作用的主要力为：静电力和排除斥力。蛋白质通常带一定的电荷，如果多糖也带相应电荷，则可以通过电荷作用（注意PGA以及卡拉胶是例外，前者在中性和酸性环境下都可以与乳蛋白通过电荷相互作用，后

2、者在中性下与蛋白质同带负电贺，但仍然可以静电作用）。一、多糖和蛋白质混合的结果如果溶液中混合了多糖和蛋白质，其表现可以归纳如图1所描述的：不相容，共溶以及相互结合(从左到右，圆形代表蛋白质，线条代表多糖，下同)。在非常低的浓度时，蛋白质和多糖可以在溶液中共溶（上图中间），随着浓度的提高，其二着必然相互作用，排斥或结合。由于蛋白质和多糖之间因为分子结构的不一，其之间存在广泛的不相容性。排斥可能导致体系的相分离，即“排除”分离。比较容易理解的解释：因为蛋白质和多糖之间不相容，其必然要被排斥到两个多个蛋白质之外，如下图示意，导致多糖聚集区域的渗透压升高，要从蛋白聚集区域吸收水分，

3、从而导致蛋白质和多糖快速分离，即“排除絮凝”。排除絮凝主要由非吸附多糖和蛋白质之间发生，不带电荷的胶体通常都是非吸附性胶体，比如瓜胶，黄原胶等；带电荷的胶体如果与蛋白质相互作用的条件不存在，比如，CMC在中性条件下与蛋白质没有电荷作用（带同种电荷）时也会相互排斥。每一个非吸附性的胶体都会导致排除絮凝，不同的在于其导致分离的浓度不一。多糖导致的排除絮凝都可以恢复，比如稀释，或将多糖除去。有时过高的胶体浓度会导致过高的黏度，甚至凝胶，从而掩盖了“排除絮凝”的现象。4当多糖和蛋白质之间有结合时，其又可以分为三个阶段：不稳定，稳定以及不稳定。通常多糖被吸附到蛋白质表面，如果多糖的数

4、量没有达到完全覆盖蛋白质，多糖会被吸附到更多的蛋白质表面上，从而给两个或更多的蛋白质粒子架桥。这样一个过程也被称为“桥联凝聚”（见下图）；如果多糖完全覆盖了蛋白质表面，则可以提高其稳定性，或使体系保持稳定；但浓度进一步提高，多余的多糖会进一步导致排除凝聚，这在酸性乳品饮料中更明显，比如用果胶或PGA稳定酸性饮料时，都可以发现这种现象。二、牛奶中酪蛋白胶束和多糖的作用------一些特例牛奶中的酪蛋白胶束由四种不同的酪蛋白和磷酸钙结合而成的。胶束在空间上被κ-酪蛋白所稳定。酪蛋白胶束在高温下能与ι-卡拉胶混合，在足够低的ι-卡拉胶浓度，消耗反应还没导致不稳定。降低混合物的温度

5、，有人观察到酪蛋白胶束表观大小快速地增大。这个现象由以下事实可以解释：ι-卡拉胶在47度左右会盘绕成螺旋状。由于螺旋构造，卡拉胶链的电荷密度增加以及静电反应增强到足够吸附。果胶，CMC，与酪蛋白胶束也有一个相似的现象；当pH降低，果胶吸附到酪蛋白胶束表面。当pH提高，果胶吸附和蛋白质胶束的表观大小回复到原来没有果胶的中性pH环境下的样子。ι-卡拉胶和果胶的吸附都是可逆的。如果阿拉伯胶和β4-乳球蛋白在低于pH4.6条件下混合，会形成复合凝结体。相变化难以描绘，因为有很多单独的变量，如二元共聚物的浓度，pH值，和盐度。尝试着从理论上去描述复合凝胶，Michaeli,Overb

6、eek,和Voorn运用复合Flory-Huggingsmean-field的方法计算系统含两个相对电荷聚合体在盐溶液中的自由能量，包括给出一个库仑反应能量，利用Debye-Huckel理论。相运动现在变成了一个强烈依赖离子力的作用。事实上离子力扮演了一个‘温度’的角色。图2也解释了这个，但温度必然被离子力所替代。在离子力高的情况下，由于盐离子的静电屏蔽作用不会形成复合凝结体。在低盐度情况下，复合体形成，聚集到一起成为一个集中的相。在高pH下，溶液稳定和完全混合。降低pH，由于阿拉伯胶和β-乳球蛋白之间有可溶复合体形成，粒子直径稍微增大。继续降低pH（小于5），复合物会导致

7、相分离。三、牛奶中其他因素导致的“排除“作用牛奶中，根据胶体大小尺寸范围，粒子有三种显然不同的类型。那些粒子为脂肪颗粒(1微米;4vol%)，酪蛋白胶束(0.1微米;10vol%),和乳清蛋白(0.01微米,1vol%)。更小的分子被认为是连续相部分(背景)。酪蛋白胶束或一些更小的粒子可能也会导致排除絮凝。如果在牛奶或相似体系中加入更多的酪蛋白胶束（或酪蛋白）会加速脂肪分层速度，比如将β-酪蛋白加入到一个稳定的β-酪蛋白稳定的乳状液中，反而使体系不稳定。下图是牛奶体系（或模拟体系）中脂肪和酪蛋白胶束的体积含量对排除