血浆蛋白质以及非蛋白含氮化合物的代谢紊乱资料讲解.ppt

《血浆蛋白质以及非蛋白含氮化合物的代谢紊乱资料讲解.ppt》由会员上传分享，免费在线阅读，更多相关内容在教育资源-天天文库。

1、血浆蛋白质以及非蛋白含氮化合物的代谢紊乱（一）、血浆蛋白质的功能和分类①营养作用，修补组织蛋白;②维持血浆胶体渗透压；③作为激素、维生素、脂类、代谢产物、离子、药物等的载体；④作为PH缓冲系统的一部分；⑤抑制组织蛋白酶；⑥一些酶在血浆中起催化作用；⑦代谢调控作用；⑧参与凝血与纤维蛋白溶解；⑨作为免疫球蛋白与补体等免疫分子，组成体液免疫防御系统。（二）、血浆蛋白质的分类最简单的是将血浆蛋白质分为清蛋白和球蛋白两大类，目前仍较实用的是通过乙酸纤维素薄膜电泳或琼脂糖凝胶电泳获得血浆蛋白质概貌的图谱。电泳分类法：利用乙酸纤维素薄膜电泳将血浆蛋

2、白质分为清蛋白和α1、α2、β、γ球蛋白5个主要区带。功能分类法二、血清蛋白质电泳组分的临床分析（一）血清蛋白质电泳的正常组分清蛋白α1球蛋白α2球蛋白β球蛋白γ球蛋白用乙酸纤维素薄膜电泳测得血清各区带蛋白质的参考值为清蛋白（Alb）：57％~68％、α1球蛋白：1.0％~5.7％、α2球蛋白：4.9％~11.2％、β球蛋白：7％~13%、γ球蛋白：9.8％~18.2％。若以g/L表示，则Alb和α1、α2、β、γ球蛋白分别为35~52g/L、1.0~4.0g/L、4.0~8.0g/L、5.0~10.0g/L、6.0~13.0g/L。

3、（二）异常电泳图谱的临床意义异常血清蛋白电泳图谱分型在疾病情况下血清蛋白质可以出现多种变化。根据它们在电泳图谱上的异常特征，不少学者将其进行分型，使其有助于临床疾病的判断。典型异常血清蛋白电泳图谱在以上异常电泳图谱中，肾病综合征、肝硬化和多发性骨髓瘤(M蛋白血症型)最具有特征性，在临床上诊断意义最大。三、血浆蛋白质及其异常前清蛋白（PA）生理功能：作为组织修补材料和运载蛋白，可结合大约10%的T4和T3，对T3亲和力更大，还具有运载维生素A的作用。临床意义①作为营养不良的指标。②作为肝功能不全的指标。③在急性炎症、恶性肿瘤、创伤等任何

4、急需合成蛋白质的情况下，血清PA均迅速下降，PA是负性急性时相反应蛋白。清蛋白（ALB）生理功能（1）血浆中主要的载体蛋白（2）维持血浆胶体渗透压（3）具有缓冲酸碱的能力（4）重要的营养蛋白临床意义（1）低清蛋白血症常见于以下疾病：1）清蛋白合成不足2）清蛋白丢失3）清蛋白分解代谢增加4）清蛋白的分布异常5）无清蛋白血症（2）血浆清蛋白增高（3）由清蛋白含量估计其配体的存在形式和作用（4）作为个体营养状态的评价指标：血浆清蛋白作为营养指标的评价标准：>35g/L正常，28-34g/L轻度缺乏，21-27g/L中度缺乏，<21g/L严重

5、缺乏。当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。α1-抗胰蛋白酶（AAT）生理功能：是蛋白酶的抑制物，含量虽比另一蛋白酶抑制物α2-巨球蛋白低，但AAT占血清中抑制蛋白酶活力的90%左右。临床意义①AAT缺陷：ZZ表型、SS型甚至MS表型常伴有早年(20-30岁)出现的肺气肿。②急性时相反应时AAT增加。α1-酸性糖蛋白（AAG）生理功能：AAG是主要的急性时相反应蛋白，在急性炎症时增高，与免疫防御功能有关。临床意义①AAG目前主要作为急性时相反应的指标，在风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死等炎症或组织坏死时一般增加3-4倍，3-5天时出现浓

6、度高峰；AAG增高是活动性溃疡性结肠炎最可靠的指标之一。结合珠蛋白（Hp）在醋纤膜电泳及琼脂糖凝胶电泳中位于a2区带。结合珠蛋白（Hp）生理功能：Hp的主要功能是能与红细胞中释放出的游离血红蛋白结合，每分子Hp可结合两分子Hb。Hp可以防止Hb从肾丢失而为机体有效地保留铁，并能避免Hb对肾脏的损伤。临床意义：①溶血性疾病如溶血性贫血、输血反应、疟疾时Hp含量明显下降。②当烧伤和肾病综合征引起大量清蛋白丢失的情况下，血Hp常明显增加。③在严重肝病患者Hp合成降低。α2-巨球蛋白（AMG）a2巨球蛋白是血浆中分子量最大的蛋白质。a2-MG

7、是由肝细胞与单核吞噬细胞系统合成。α2-巨球蛋白（AMG）生理功能：AMG的主要特性是能与多种离子和分子结合，特别是能与蛋白水解酶如纤维蛋白溶酶、胃蛋白酶、糜蛋白酶、胰蛋白酶及组织蛋白酶D结合而影响这些酶的活性。临床意义：低清蛋白血症，尤其是肾病综合征时，AMG含量可显著增高，可能系一种代偿机制以保持血浆胶体渗透压。铜蓝蛋白（Cp）生理功能：Cp的主要生理功能与氧化还原反应有关，根据其他物质的性质，它既能起氧化作用又能起抗氧化作用。Cp的生理功能还有抑制膜脂质氧化的作用。临床意义：①协助Wilson病的诊断。②Cp也属于一种急性时相反

8、应蛋白，在感染、创伤和肿瘤时血浆浓度增加。转铁蛋白（TRF）转铁蛋白(transferrin,TRF)分子量约79.5kD，电泳位置在β区带，TRF主要由肝细胞合成，半寿期为7天。临床意义：（１）用于贫血的鉴别诊断。（２