生化前八章习题指导

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1、第一章蛋白质一、名词解释蛋白质的等电点肽单元(peptideunit)模体(motiforsupersecondarystrueture)结构域(domain)分子伴侣(chaperon)协同效应(cooperativity)蛋白质组(proteome)变构效应(aIIostericeffect)蛋白质变性(denaturationofprotein)二、填空:1.维系蛋白质二级结构的化学键为,维系一级结构的化学键是。2.各种蛋白质的平均含氮量为—,据此可通过测定组织样品的含氮量来计算含量。3.蛋白质的四级结构是由两条以上具有结构的多肽链,通过键相互结合构成的。4.蛋白质二级结构的

2、主要形式是和o5.由于所有的氨基酸都含有碱性的和酸性的,因此氨基酸是两性电解质。6.蛋白质的最大紫外吸收峰值在附近,而核酸则在附近。7.蛋白质的特征元素是,平均含量约为。8.、和氨酸在280nm波长附近具有最大的光吸收峰。9•在某些物理或化学因素作用下,使蛋白质的破坏,从而导致其理化性质的改变和的丧失,称为蛋白质的变性。10.蛋白质的基本组成单位为,构成蛋白质的有种。11根据蛋白质分子的组成特点,可将蛋白质分为和蛋白质两大类。12.根据侧链基团的结构和性质可将20种氨基酸分为、、、和五类。13.人体内的谷胱甘肽大多以型存在,主要作用为、、等。三、问答题1•氨基酸的结构通式、特点、分

3、类、三字符?2.蛋白质的主要理化性质有哪些?3•举例说明蛋白质变性、沉淀和凝固的关系。4.简述导致蛋白质变性的主要因素,如何在蛋白质分离纯化中减少其变性机会。5•简述蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维持各结构的化学键和结构单位。6•蛋白质二级结构的主要形式有几种?各有何特点?哪些氨基酸残基影响二级结构的形成。7.蛋白质元素组成有何特点?如何检测含有三聚氟胺的牛奶中的纯蛋白含量?8•分离纯化蛋白质的方法有哪些?各基于何原理?各有何用途?1.简要描述应用化学或反向遗传学方法如何分析多肽链的氨基酸序列。2.多肽链水解成肽段的常用方法有几种?作用何种化学键?3.举例说明蛋白质一级结构、空

4、间结构与功能的关系。4.以疯牛病为例解释蛋白质构象改变引起疾病的机理。5.通常采用哪些方法测定蛋白质的二级和三级结构。6.如何计算氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的a—竣基、a—氨基和肌基的pK值分别为2.17,9.04和12.48)第二章核酸的结构与功能一、名词解释1.核酶(ribozyme)2.DNA变性与复性3.核酸分子杂交(molecuIarhybridization)4.增色效应(hyperchromiceffect)5.解链温度(meltingtemperature,Tm)二、填空:1•核酸的基本组成单位为,构成DNA的有种。2.DNA双螺旋结构的横向稳

5、定性靠维系,纵向稳定性则靠维持。3.核酸的特征元素是,平均含量约为。4.大多数真核mRNA的5-端有结构,3-端有结构。它们的功能是5.tRNA分子中含有较多的碱基,其二级结构呈现结构。6•核酸分子中的都含有共辄双键,有吸收紫外线的性质,其最大吸收峰在nm附近。7•核酸酶是水解核酸的酶,可以分为和酶。7.维系蛋白质和核酸二级结构的化学键均为,但维系一级结构的化学键分别是和8.DNA的主要功能是作为和的模板。三、问答:1.核酸的基本组成单位是什么?它由哪些成分构成?2.简述双螺旋结构模型创立的依据和要点。3.真核生物tRNA、mRNA的结构特点有哪些?4.从化学组成、结构单位、空间结

6、构及功能方面比较两类核酸.5.简述核昔酸的生物学功用6.试从构建分子、化学键和空间结构方面比较DNA与蛋白质不同。7.比较核酸变性与蛋白变性的异同(变性因素,理化性质等方面)8.试述真核生物RNA的分类和生物学功能。第三章酶一、名词解释题1>酶enzyme2、结合酶conjugatedenzyme3、酶的专一性specificity4、酶的活性中心activecenter5、Km6、(不)可逆抑制作用(ir-)reversibleinhibition7、竞争性抑制作用competitiveinhibition8、变构调节aIIostericeffect9、共价修饰covaIentm

7、odification11、同工酶isoenzyme12、抗体酶abzyme13、多功能酶multifunctionalenzyme14^多酶体系multienzymesystem15^酶的转换数turnovernumber16^酶原及酶原激活zymogen17>核酶ribozyme二、问答题1.简述酶促反应的特点与机制。2.举例说明酶的三种特异性。3.金属离子作为辅助因子的作用有哪些?4.酶的必需基团有哪几种,各有什么作用?5.酶蛋白与辅助因子的相互关系如何?6.画

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