S-14氨基酸多肽蛋白质

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1、第十四章氨基酸、多肽与蛋白质[目的与要求]:1.掌握氨基酸的结构和性质;⒉了解多肽与蛋白质§14—1氨基酸一、分类与命名1、分类*据氨基和羧基的数目可分为:中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。2、命名:俗名----根据氨基酸的来源或性质命名。二、氨基酸的构型D/L标记法:距羧基最近的手性碳原子为标准。*据氨基和羧基的相对位置分为:α—氨基酸、β—氨基酸和γ—氨基酸。见P244表14-1*肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环氨基酸。三、化学性质具有氨基和羧基的典型反应。还表现出特性。1、偶极离子与等电点(1)形成内盐(2

2、)氨基酸的存在形式在等电点时,氨基酸主要以两性离子存在。在强碱性溶液中以负离子存在。氨基酸在强酸性溶液中以正离子存在。(3)等电点等电点:当溶液调节至一定的pH值时,氨基酸可以两性离子的形式存在,将此溶液置于电场中,氨基酸不向电场的任何一极移动,即处于电中性状态,这时溶液的pH值称为氨基酸的等电点。中性氨基酸的等电点略小于7,一般在5~6.3之间。酸性氨基酸的等电点小于7,一般在2.8~3.2之间。碱性氨基酸的等电点大于7,一般在7.6~10.8之间。氨基酸在等电点时,溶解度最小。可用调节氨基酸等电点的方法分离氨

3、基酸的混合物。2、HNO2的作用—范斯莱克(vanSlyke)氨基酸测定法3、受热反应①α-氨基酸受热时,两分子α-氨基酸失水形成哌嗪二酮的衍生物②β-氨基酸受热时则失氨而形成α,β-不饱和酸。③γ-氨基酸和δ-氨基酸受热则分子内氨基与羧基失水形成内酰胺。4、失羧作用5、茚三酮反应—α-氨基酸的特有反应常用于鉴别和比色分析四、重要的氨基酸1.甘氨酸(H2NCH2COOH)2.半胱胺酸和胱胺酸3.色氨酸4.谷氨酸5.蛋氨酸§14—2多肽一、肽的组成、结构及命名1、组成氨基酸分子间的氨基与羧基失水,以酰胺键(肽键)相

4、连而成的化合物叫做肽通式:以上分子链称为肽链寡肽:10个或10个以下氨基酸组成的肽多肽:10个以上氨基酸组成的肽肽的一端含-NH2,通常写在左边,称为肽链的N末端或N-端肽的另一端含-COOH,通常写在右边,称为肽链的C末端或C-端2、异构与命名由两种氨基酸组成的二肽,因结合顺序不同可能有两种异构体命名原则:以含C—端的氨基酸为母体,把肽链中其它氨基酸名称中的酸字改为酰字,将含N—端的氨基酸写在最前,然后按它们在链中的顺序依次排列至最后含C—端的氨基酸。三肽含由6种异构体;四肽有24种;五肽有120种;……二、多

5、肽结构的测定1、末端分析:分别测定肽链的N-末端和C-末端的氨基酸(1)2,4—二硝基氟苯法(DNFB—Dinitrofluorobenzene)(2)异硫氰酸酯(3)羧肽酶水解羧肽酶能不断地从C-末端水解各个氨基酸,若按一定的时间间隔定量地取样分析,即可知C-末端氨基酸的排列顺序。2、部分水解将氨基酸部分水解为寡肽,再结合末端分析。3、利用氨基酸自动分析仪三、多肽的合成1、基团的保护2、基团的活化3、固相合成法§14—3蛋白质一、组成:由α-氨基酸以酰胺键形成的高分子化合物。蛋白质与多肽没有严格区别,一般将分子

6、量在10000以下的称为多肽;分子量在10000以上的称为蛋白质。二、结构1、一级结构:氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序2、二级结构:α-螺旋和β-折叠片α-螺旋:一条肽链可以通过一个酰胺键中羰基的氧与另一酰胺键中氨基的氢形成氢键而绕成螺旋形结构。β-折叠片:由链间的氢键将肽拉在一起形成“片”状的结构。3、三级结构:蛋白质在二级结构形式的基础上进一步盘曲.折叠而形成特定格式的三级结构4、四级结构:由两个以上具有三级结构的多肽链组成的。这些多肽链之间没有共价键连接,而是借次级键缔合在一起。蛋白质的这种结构形式称为蛋

7、白质的四级结构三、蛋白质中常见的化学键主键:即酰胺键,亦即肽键副键:氢键、二硫键、盐键、酯键、疏水键疏水键是指疏水基(如苯环、大的脂肪烃基)之间的作用力

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