生物化学重点总结

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1、第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能

2、力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋

3、②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说

4、明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。协同作用，一个亚基的别构效应导致另一个亚基的别构效应。氧分子与Hb一个亚基结合后引起亚基构象变化的现象即为Hb的别构（变构）效应。蛋白质空间结构改变随其功能的变化，构象决定功能。b.22变性作用，在某些物理或者化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏本质：破坏非共价键和二硫键，不改变一级结构以酶原激活为例说明蛋白质结构与功能的关系④Anfinsen实验：可逆抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特殊区域可逆结合成复

5、合物，并使酶活性暂时降低或消失；采用透析或超滤将未结合抑制剂除去，则抑制剂和酶蛋白复合物解离，同时酶活性逐步恢复⑤综上，一级结构决定蛋白质的构象，构象决定功能，若一级结构改变并不引起构象改变，则功能不变，若一级结构改变引起构象改变，则功能改变。16.蛋白质一级结构：氨基酸序列，化学键：肽键、二硫键蛋白质二级结构：蛋白质分子中局部肽段主链原子的相对空间位置，化学键：氢键蛋白质三级结构：在二级结构和模体等结构层次的基础上，由于侧链R基团的相互作用，整条肽链进行范围广泛的折叠和盘曲，化学键：疏水键、离子键、氢键、范德

6、华力蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局，化学键：疏水键、氢键、离子键17．在某一pH下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，成电中性，此时的pH值为该氨基酸的等电点。18.蛋白质胶体稳定的因素：①颗粒表面电荷②水化膜第二章核酸的结构与功能1．DNA主要存在与细胞核内，是遗传信息的携带者;RNA主要分布在细胞质中，主要参与蛋白质的合成.核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖、磷酸组成。DNA碱基：AGCT,RNA碱基：AGCU腺苷酸（AMP）鸟苷酸（G

7、MP）胞苷酸（CMP）尿苷酸（UMP）脱氧腺苷酸（dAMP）脱氧鸟苷酸（dGMP）脱氧胞苷酸（dCMP）脱氧胸苷酸（dTMP）NMP:一磷酸NDP:二磷酸NTP:三磷酸2.核苷（脱氧核苷）中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接成核苷酸，核苷酸之间以磷酸二酯键连接形成核酸3.核酸的一级结构：核苷酸的排列顺序DNA的二级结构：❤DNA的双螺旋结构①DNA两条链反向平行，形成右手螺旋结构②磷酸核糖链在螺旋外部，碱基在螺旋内部③螺旋形成大小沟，相间排列④22碱基平面与螺旋中心轴垂直A=T,G≡C配对，每10个碱基对，螺

8、旋上升一圈，螺距为3.4nm❤氢键维持双螺旋横向稳定性，碱基堆积力维持双螺旋的纵向稳定性。DNA的三级结构❤DNA超螺旋a.负超螺旋：顺时针右手螺旋的DNA双螺旋b.正超螺旋：反方向围绕它的轴扭转而成❤DNA在真核细胞内的组装：①核小体：是染色质丝的最基本单位②核小体的组成：组蛋白、DNA③核小体由核心颗粒、连接区DNA两部分组成：核心颗粒包括组蛋白H2A、H2B、H3、H4各两分子构