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时间:2018-01-28
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1、第一章糖化学1、糖的概念和分类2、单糖的结构(以G和F为代表),链状结构和环状结构、D/L、a/b构型是如何确定的?3、糖的性质:重点是变旋性及其原因、还原性、差向异构化、成脎、成糖苷、酸的作用4、Sliwanoff试验、间苯三酚实验、Bial试验、Molisch试验、蒽酮反应5、单糖的构象:船式和椅式6、解释名词:糖苷、异头体、差向异构体7、麦芽糖、蔗糖、乳糖的结构组成特点,它们是否具有还原性和变旋现象?8、淀粉、糖原和纤维素的结构特点和性质.9、了解糖蛋白中糖肽键的类型、糖链的分类10、糖胺聚糖的通式及代表性化合物有哪些?第二章
2、脂类和生物膜1、了解脂质的分类2、了解脂质的生物学功能3、三脂酰甘油的结构组成4、天然脂肪酸的特点有哪些?5、什么叫必需脂肪酸,人体的必需脂肪酸有哪些?6、三脂酰甘油的化学性质:皂化、氢化、卤化,酸败的作用或原因?皂化价与分子量有什么关系?7、以卵磷脂和脑磷脂为代表掌握磷脂的结构组成。掌握各种磷脂在中性环境中的带电情况。8、什么叫糖脂,分几类?9、天然磷脂的构型是什么型的。10、掌握胆固醇和麦角固醇的结构。11、血浆脂蛋白的组成和分类12、生物膜主要是由哪些成分组成的?13、简述生物膜的液体镶嵌结构模型的特点。14、生物膜的生物学意
3、义有哪些?15、影响生物膜流动性的因素。第三章蛋白质化学1、蛋白质的元素组成特点、蛋白质的分类、蛋白质的功能2、记住20种氨基酸的结构、分类和代号3、掌握氨基酸的两性解离和等电点(包括概念和计算)4、AA的性质:AA的甲醛滴定、紫外吸收特性、氨基酸与亚硝酸反应、与酰化试剂反应(重点丹横酰氯反应)、烃基化反应(DNFB反应、PITC反应)、茚三酮反应、Pauly反应。5、为什么氨基酸的酰基化和烃基化需要在碱性溶液中进行?6、蛋白质的水解方法有哪些?各有什么优缺点?7、纸层析法和离子交换法分离AA法的基本原理。8、什么叫双缩脲反应?9、
4、掌握谷胱甘肽的结构特点及肽的等电点的计算。10、什么叫肽单位、二面角、F角、Y角、亚基、酰胺平面、同源蛋白质、顺序同源性、分子病、别构现象11、掌握蛋白质一、二、三、四级结构的概念、维持其结构的主要化学键12、影响a-螺旋形成的因素有哪些?13、蛋白质一级结构的测定原则和方法(N-末端、C末端的测定、二硫桥的断裂、肽链的部分断裂,尤其是蛋白酶的专一性、二硫桥位置的确定),学会根据蛋白质的性质和蛋白酶作用的专一性推导肽链中AA的排列顺序1、掌握胰岛素、a-螺旋、b-折叠、肌红蛋白和血红蛋白的结构特点。2、了解肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲
5、线。3、什么是Hill曲线和Hill系数4、举例说明蛋白质的结构与功能的关系。5、什么叫电泳?其基本原理是什么?6、蛋白质的变性作用概念、实质,变性蛋白质的特性。7、稳定蛋白质胶体性质的因素有哪些?蛋白质的沉淀方法有那些?其沉淀的原理是什么?第四章酶1、掌握酶的概念和分类。2、酶与一般催化剂的异同点。3、掌握酶的化学本质。4、什么是酶作用的专一性,可分哪几类?解释酶作用专一性的假说有哪些,其内容是什么5、举例说明酶的结构与功能的关系。6、解释名词:结合酶、全酶、辅助因子、辅酶、辅基、单体酶、寡聚酶、多酶体系、必需基团、活性部位、酶活
6、力、酶活力单位、酶比活力、活化能、酶反应的初速度、激活剂、抑制剂、抑制作用、诱导酶7、掌握影响酶促反应速度的因素有哪些?有何影响?尤其底物浓度和抑制剂的影响,要牢记米氏方程及其图形的变化。8、竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用的特点是什么?其速度方程和双倒数方程有什么变化,图形有何变化?9、Km的意义有哪些?如何求V和Km。10、酶活性的调节控制方式(主要掌握别构效应的调节、可逆共价修饰调节、酶原激活)11、什么是别构酶?别构酶有哪些特点?12、什么叫别构效应、别构效应剂、别构激活剂(正效应剂)、别构抑制剂(负效应剂)、同促效应(同种
7、协同效应)、异促效应、限速酶、协同指数(饱和值)13、如何判断非调节酶和别构酶?14、什么叫酶原、酶原激活?酶原激活的实质是什么?以胰蛋白酶为代表说明酶原激活的过程及其生理意义。15、什么叫同工酶?同工酶的分子结构、理化性质、电泳行为、催化性质、Km是否都相同?第五章核酸的化学1、掌握核酸的分类、分布和功能。2、掌握核酸的组成,重点是DNA和RNA在组成上的区别。3、掌握DNA碱基组成的规律。4、掌握核酸的结构,尤其是DNA的双螺旋结构及其稳定因素,tRNA的三叶草叶型结构。5、细胞中的RNA可分为几种类型?各有何特点?1、真核细胞
8、mRNA的结构特点。2、核酸的紫外吸收性质(最大吸收波长、定量测定小量DNA和RNA的方法)。3、什么叫核酸的变性和复性,变性核酸有什么特性?4、什么叫减色效应(低色效应)和增色效应(高色效应)5、解释名词:分子杂交;Southern
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