生物化学-练习题.doc

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1、生物化学（上）练习题11．甘氨酸的酸碱性质与滴定曲线的关系0.1mol/L的100ml甘氨酸溶液在pH1.72时用2mol/LNaOH滴定。检测到的pH结果制成图表，如下所示。滴定曲线上的关键点由I到V标示。对于（1）到（10）的每种叙述，确定滴定中适当的关键点，并简短地说明理由。（20分）（1）此时+H3N-CH2-COOH占优势（2）甘氨酸的平均电荷数是+1/2（3）半数氨基酸离子化（4）pH等于羧基的pKa（5）pH等于氨基的pKa（6）甘氨酸的平均净电荷数是0（7）羧基被完全滴定（第一个平衡点）（

2、8）+H3N-CH2-COOH：+H3N-CH2-COO-=50：50的混合物（9）等电点（10）滴定终点2．牛血清白蛋白中的色氨酸数量对氨基酸的定量分析显示牛血清白蛋白（BSA）含有质量比为0.58%的色氨酸（相对分子质量203）。（10分）（1）计算BSA的最小相对分子质量（假设每个分子只有一个色氨酸）。35000（2）经凝胶过滤确定BSA相对分子质量约为70000。1分子牛血清白蛋白中有几个色氨酸？两个3．多肽的溶解性分离多肽的方法之一是利用它们的不同溶解性。大的多肽在水中的溶解性取决于侧链R基团的

3、相对极性，特别是离子化基团的数量：离子化基团越多，多肽越容易溶解。以下各对多肽在哪个特定的pH下更易溶解？（8分）（1）pH7.0时的(Gly)20和(Glu)20(Glu)20带电荷多（2）pH7.0时的(Lys-Ala)3和(Phe-Met)3(Lys-Ala)3Ala侧链电离（3）pH3.0时的(Ala-Ser-Gly)5和(Asn-Ser-His)5(Asn-Ser-His)5Asn极性，His电离，Asp极端条件下电离（4）pH3.0时的(Ala-Asp-Gly)5和(Asn-Ser-His)5

4、Asp，Ser，His4.比较丙氨酸和多聚丙氨酸的pKa值丙氨酸的滴定曲线显示两个功能团的电离pKa分别是2.34和9.69,分别对应于羧基和氨基的解离.对于2个、3个或更大的丙氨酸寡肽，虽然实验pKa值不同，但也显示仅有两个电力功能团。pKa值的变化趋势示于表中。（9分）氨基酸或肽pK1pK2Ala2.349.69Ala-Ala3.128.30Ala-Ala-Ala3.398.03Ala-(Ala)n-Ala,n>=43.427.944(1)画出Ala-Ala-Ala的结构式.确定pK1和pK2相应的功

5、能团.(2)为什么随着Ala残基的增多,pK1上升?(3)为什么随着Ala残基的增多,pK2下降?5.肽键的性质在结晶多肽的X射线衍射研究中,LinusPauling和RobertCorey发现肽键C-N的长度(1.32Å)介于典型的C-N单键(1.49Å)和双键(1.27Å)之间.他们发现肽键呈平面结构(连接在C-N基团上的所有4个原子都定位在同一平面上),连接在C-N基团上的两个α-碳原子互为反式(肽键的相反两侧):（6分）(1)肽基团中C-N键的键长表明它的强度和键级(单键、双键或是三键)是多少？(

6、2)关于C-N键转动的容易程度，Pauling和Corey的观察告诉了我们什么？6．pH对α螺旋二级结构的影响一条多肽链的α螺旋解旋成无规则卷曲的过程伴随着旋光度的锐减。多聚Glu肽链仅含L-谷氨酸残基，在pH3时具有α-螺旋的构象。然而，当pH升至7时，溶液的旋光度锐减。多聚赖氨酸（L-赖氨酸）也有类似情况，在pH=10时以α螺旋存在，但当pH降至7时比旋光度也会降低，如下图所示。（10分）如何解释pH变化对多聚谷氨酸和多聚赖氨酸构象的影响？为什么转变发生在如此狭窄的pH范围内？二级结构（五种）带电荷，

7、排斥，αβ链解旋，电荷逆转，结构改变7.血红蛋白对氧的亲和在体外,用下列方法处理,对血红蛋白与氧的亲和力有什么影响?（15分）(1)pH从7.0增加到7.4别构剂，增大(2)CO2分压从10torr增加到40torr别构抑制剂，减小(3)O2从60torr降低到20torr别构激活剂，减小(4)2,3-二磷酸甘油酸从8×10-4mol/L下降到2×10-4mol/L别构抑制剂，增大(5)α2β2亚基解聚减小，（结合类似于肌红蛋白，氧合能力增强）8．保持玉米的甜味新采摘的玉米的甜味是由于籽粒中蔗糖的含量高。

8、由于采摘后一天内大约50%的游离蔗糖被转化成淀粉，所以采摘后几天的玉米便失去了甜味。为了保持新鲜玉米的甜味，可以将带皮玉米穗浸泡在沸水中几分钟然后进行冷却。玉米经过这样的加工并贮存可以保持甜味。这个过程的生化基础是什么？（5分）结构9．防止酶的热变性如果加热酶溶液，随着加热时间增加酶逐渐失去催化活性。将己糖激酶置于45℃4下12min，其活性会丧失50%。同样情况下，如果它的一种底物大量存在时，己糖激酶酶活性的损失只有3%。为