生物化学复习资料

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1、一、氨基酸和蛋白质的一级结构：合成天然蛋白质的氨基酸只有20种，都被称为α氨基酸，每种氨基酸的R基都是不同的。立体异构体是指分子是相同但分子中的原子在空间排列（或称为构型）不同的化合物。氨基酸分类：6种脂肪族：Gly甘氨酸(G)；Ala丙氨酸（A）；Val缬氨酸(V)；Leu亮氨酸（L）；Ile异亮氨酸（I）；Pro脯氨酸（P），3种芳香族：Phe苯丙氨酸（F）；Tyr酪氨酸（Y）；Trp色氨酸（W），2种含硫：Met蛋氨酸（M）；Cys半胱氨酸（C），2种含羟基：Ser丝氨酸（S）；Thr苏氨酸（T），2种酸性：Asp天冬氨酸（D）；Glu谷氨酸（E），3种碱性：His组氨酸（H）；Lys

2、赖氨酸（K）；Arg精氨酸（R），2种酰胺：Asn天冬酰胺（N）；Gln谷氨酰胺（Q）。8种必需氨基酸是赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、苏氨酸、色氨酸，其余12种为非必需氨基酸，其中组氨酸、精氨酸在婴儿期需要由外界供给又被称为半必需氨基酸。兼性离子：又称为偶极离子，指在同一氨基酸上含有等量的正负两种电荷。等电点pI：氨基酸净电荷为零时的pH值（净电荷为正则pH

3、丹磺酰氯反应生成荧光性物质用于多肽链的N末端氨基酸的鉴定；与Edman试剂（苯异硫氰酸酯）反应用于蛋白质和多肽链氨基酸序列的测定，3、氨基酸与茚三酮反应（氨基与羧基都参与）生成紫色化合物（最大吸收波长为470nm）（脯氨酸生成黄色化合物）是检测和定量氨基酸和蛋白质的重要反应，4、侧链基团的特异反应常用于酶活性反应中心的必需氨基酸残基的鉴定以及蛋白质标记。肽：氨基酸缩合生成的物质肽键：一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基缩合脱一分子水形成的酰胺键肽中的氨基酸成分被称为氨基酸残基凝胶过滤：是按照天然蛋白质相对分子质量大笑进行分离的技术又称为凝胶层析、分子筛层析或排阻层析。Edman降解：

4、用苯异硫氰酸酯标记多肽N端氨基酸残基并将其从肽链上脱去而保留其他肽键，从而测定氨基酸序列的方法。蛋白质纯化与分析：柱层析（离子交换层析、凝胶层析、亲和层析）；电泳（SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳、双向电泳）SDS-PAGE（十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳）：使用含有去污剂SDS和还原剂的样品处理液对蛋白质样品进行处理（煮沸3-5min）是蛋白质变性。SDS-蛋白质迁移率取决于多肽链相对分子质量，不受电荷和形状影响。常用来分析蛋白质的纯度和大致测定蛋白质的相对分子质量。蛋白质氨基酸序列的测定步骤：1、确定多肽链N末端和C末端氨基酸残基，2、测定氨基酸组成，3、Edman降解，4、多肽裂解和序列测

5、定二、蛋白质的三级结构：蛋白质的结构分为4个层次：一级结构（蛋白质中通过肽键连接的氨基酸残基的排列顺序）、二级结构（蛋白质分子中局部氨基酸残基有规律排列的构像）、三级结构（蛋白质处于天然折叠状态下的三维构象）、四级结构（具有三级结构的多肽链（亚基）之间以适当的方式聚合所呈现出的三维结构）。肽平面：形成肽键的2个原子和另外4个取代成员：羰基氧原子、酰胺氢原子以及2个相邻的αC原子称为肽基，6个原子位于同一平面，该平面称为肽平面。α-螺旋：一串刚性肽平面最可能形成的结构就是螺旋结构被称为α-螺旋。β-折叠：纤维蛋白中存在的一种不同于α-螺旋的二级结构，是一种更加伸展的肽链构象。超二级结构：或称为

6、基序是三级结构的结构原件，是出现在大量不同蛋白质中的能被识别的α-螺旋和β-折叠的一些特定组合。结构域：是在二级结构单元或超二级结构单元基础上形成的三级结构的局部折叠区，呈紧密球状体，都有特定的功能。稳定蛋白质结构的作用力：疏水作用、氢键、范德华力、静电作用、二硫键蛋白质变性：环境变化或化学处理都会引起蛋白质天然构象破坏导致生物活性降低或完全丧失的现象，变性不破坏共价键只是破坏二级结构、三级结构、四级结构。根据蛋白质的物理特性和功能可将蛋白质分成纤维蛋白和球蛋白，其中纤维蛋白一般不溶于水，球蛋白一般是水溶性的。抗体又称为免疫球蛋白三、酶：酶：酶是由活细胞产生的能对特异性底物进行高效催化的生物

7、大分子，多数是蛋白质少数是RNA（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、连接酶）酶活性：是指酶催化指定化学反应（酶促反应）的能力，也称为酶活力，大小可用在一定条件下酶促反应的速度来表示。比活：是指每毫克蛋白质含有的酶活单位数，是酶纯化程度的指标。酶活性部位：酶分子中结合和催化底物的部位称为活性部位，是多肽链折叠形成的一个特殊的空间结构（锁钥学说）。酶与底物集合的两种模式：直接契合模式和诱导契合模式。活化