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1、蛋白质是构成生物体的基本物质。酶是蛋白质简单蛋白质（homoproteins）在细胞中未经酶催化改性的蛋白质。仅含有氨基酸。结合蛋白质（conjugatedproteins）或杂蛋白质（heteroproteins）经过酶催化改性的或与非蛋白质组分复合的蛋白质。含有氨基酸和其它非蛋白质化合物。辅基（prostheticproteins）结合蛋白中的非蛋白质组分。球蛋白（Globularproteins）以球状或椭圆状存在的蛋白质，由多肽链自身折叠而成；纤维状蛋白（Fibrousproteins）棒状分子，
2、含有相互缠绕的线状多肽链大多数酶是球状蛋白，而纤维状蛋白总是起着结构蛋白的作用。蛋白质的生物功能：酶、结构蛋白、收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白）、激素（胰岛素、生长激素）、传递蛋白（血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白）、抗体（免疫球蛋白）、储藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白）、保护蛋白（毒素和过敏素）。食品蛋白质：易于消化、无毒、富有营养、显示功能特性、来源丰富各种蛋白质的含氮量很接近，其平均值为16%。组成蛋白质的氨基酸除了脯氨酸和羟脯氨酸外都是α－氨基酸。都是L-型的α-氨基酸中性氨基酸（一氨基,一羧基
3、）Gly（甘）,Ala（丙）,VAL（缬）,LEU（亮）,ILE（异亮）酸性氨基酸（一氨基，二羧基）——ASP（天冬），GLU（谷）碱性氨基酸（二氨基，一羧基）——ARG（精），LYS（赖）含羟氨基酸（一氨基，一羧基，一羟基）——SER（丝），THR（苏）含硫氨基酸（一氨基，一羧基，一巯基）——CYS（半胱氨酸），MET（蛋）含环氨基酸（一氨基，一羧基，一环）——PHE（苯丙）,TRP（色）,HIS（组）,PRO（脯）,TYR非极性氨基酸或疏水性氨基酸。含有脂肪族（Ala、Ile、Leu、Met、Pro和
4、Val）和芳香族侧链的氨基酸(Phe，Trp)是疏水的。在pH7时(生理条件下)带正电荷的极性氨基酸（碱性氨基酸），如LYS，ARG，HIS。在pH7时(生理条件下)带负电荷的极性氨基酸（酸性氨基酸），如ASP，GLU。碱性和酸性氨基酸具有很强的亲水性。人体必需氨基酸有LYS，PHE,VAL,MET,TRP,LEU,ILE及THR八种，此外，HIS对于婴儿的营养也是必需的。除甘氨酸外都具有旋光性。在植物或动物组织的蛋白质水解物中，仅发现Ｌ－型异构体。ILE和THR的β-碳原子也是不对称的，因此他们都有4个
5、对映体。在中性pH范围，α-氨基和羧基都处在离子化状态，此时是偶极离子或两性离子。两性电解质。偶极离子以电中性状态存在时的pH被称为等电点（pI）。蛋白质等离子点:在没有其他盐类存在(纯水)时,蛋白质中质子供体解离出的质子数与质子受体结合的质子数相等时的pH,也即蛋白质在纯水中的等离子点为等电点。蛋白质在水中的溶解度主要取决于氨基酸组分侧链上极性（带电或不带电）和非极性（疏水）基团的分布。1摩尔氨基酸从乙醇转移到水溶液的自由能变化可表示氨基酸的疏水性。具有大的正的ΔGt的AA侧链——①疏水性强②优先选择处
6、在有机相③倾向于配置在蛋白质分子的内部具有负的ΔGt的AA侧链——①亲水性的②配置在蛋白质分子的表面存在于游离氨基酸和蛋白质分子中的反应基团：氨基、羧基、巯基、酚羟基、羟基、硫醚基（Met）、咪唑基和胍基1摩尔的氨基酸，产生1摩尔的氨、醛、CO2和二氢化茚亭。释放出的氨随即与1摩尔茚三酮和1摩尔二氢化茚亭反应生成一种被称为Ruhemann’s紫的紫色物质，后者在570nm显示最高吸收。脯氨酸和羟基脯氨酸产生一种黄色物质，它在440nm显示最高吸收。当存在2-巯基乙醇时氨基酸与邻-苯二甲醛反应（1，2-苯二
7、甲醛）反应生成高荧光的衍生物，它在380nm激发时在450nm具有最高荧光发射。含有伯胺的氨基酸、肽和蛋白质与荧光胺反应成高荧光的衍生物，它在390nm激发时，在475nm具有最高荧光发射。此法能被用于定量氨基酸以及蛋白质和肽。一级结构，是指蛋白质的构成单位氨基酸通过共价键即肽键连结而形成的线性序列。一级结构决定着蛋白质分子的形状。C—O键仅有60%的双键性质而C—N键亦有40%的双键性质.几乎所有的蛋白质肽键都以反式构型存在，在热力学上反式比顺式稳定。蛋白质的二级结构：多肽链的某些部分的氨基酸残基周期性
8、的（有规则的）空间排列，即沿着肽链轴所采取的特有的空间结构。在蛋白质分子中仅存在三种螺旋结构，即α-螺旋、310-螺旋和π-螺旋α-螺旋，每圈包含3.6个AA残基。每一个AA转角为100˚。侧链按垂直于螺旋的轴的方向定向。氢键平行于螺旋轴而定向。氢键的N、H和O原子几乎处在一条直线上。α-螺旋能以右手和左手螺旋两种方式存在，右手螺旋较稳定。天然蛋白质中只存在右手α-螺旋。聚脯氨酸I。左手螺旋，每圈3.3AA残基，肽键为顺式结构
