第5章蛋白质的三维结构ppt课件.ppt

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1、第5章蛋白质的三维结构3-dimensionalstructureofproteins5.1研究蛋白质构象的方法5.2稳定蛋白质三维结构的作用力5.3多肽主链折叠的空间限制5.4二级结构：多肽链折叠的规则方式5.5纤维状蛋白质5.6超二级结构和结构域5.7球状蛋白质与三级结构5.9蛋白质折叠和结构预测5.10亚基缔合和四级结构蛋白质结构的组织层次3-dimesionalstructureofproteins蛋白质的天然折叠结构决定于三个因素：1）与溶剂分子（一般是水）的相互作用2）溶剂的pH和离子组成3）蛋白质的氨基酸序列3-dimesionalstructureo

2、fproteins5.1研究蛋白质构象的方法Themethodstostudyproteinconfirmation5.1.1X射线衍生法光源的光线（λ=500nm）投射在被检物体上，光波将由此散射，物体的每一小部分都起着一个新光源的作用。来自物体的散射光波含有物体构造的全部信息。X射线衍射技术与显微镜技术的主要区别是：光源不是可见光而是波长很短的X射线（λ=0.154nm），经物体散射后的衍射波，没有一种透镜能把它收集重组成物体的图像，而直接得到的是一张衍射图案(diffractionpattern)。衍射图案需要用数学方法代替透镜进行重组，绘出电子密度图(ele

3、ctrondensitymap)。ThemethodstostudyproteinconfirmationThemethodstostudyproteinconfirmationX-raystudiesThemethodstostudyproteinconfirmation5.1.2研究溶液中蛋白质构象的光谱学方法5.1.2.1紫外光差谱芳香族和杂环族发色团的吸光性质与其结构相关，而结构又受它的微环境影响。[示]差光谱（differencespectrum）是两种不同条件下的比较，通常选用变性（多肽链伸展的）蛋白质或天然蛋白质作为参比。从对比试验中可以推断蛋白质在特

4、定条件下溶液中的大致构象。5.1.2.2荧光和荧光偏振在大多数情况下由于吸收辐射能而被提升到激发电子态的分子都是通过激发能的非辐射转移给予周围分子而回复到基态。能量以热形式散失。但也有分子将再辐射，这种现象称为荧光。在蛋白质中Trp和Tyr残基是主要的荧光基团（内源荧光），其荧光峰位置（λmax）分别为348nm和303nm.，这些残基的微环境能明显地改变其荧光强度和荧光峰位置。探索Trp和Tyr的微环境以及蛋白质分子构象的变化。酪氨酸的吸收光谱与荧光光谱5.1.2.3圆二色性圆二色性（circulardichroism，CD）平面偏振光圆偏振光:右[手]圆偏振光，

5、左[手]圆偏振光手性物质与左、右圆偏振光（EL，ER）的相互作用是不相同的，例如左手螺旋与EL有更强的相互作用，因而对EL和ER的吸收也不相同。由于手性物质对EL和ER这两种光的吸收（振幅减小）不同，便使左、右圆偏振光叠合成椭圆偏振光(ellipticallypolarizedlight)。这种光学效应称为圆二色性图5—6示出α螺旋、β折叠片和无规卷曲（randomcoil）构象的多态圆二色性光谱。5.2稳定蛋白质三维结构的作用力ForcesstabilizingProtein3-dimentionalstructureForcesstabilizingProtei

6、n3-dimentionalstructureAProtein’sConformationIsStabilizedLargelybyWeakInteractionsTheweak(noncovalent)interactionsHydrogenbondsHydrophobicinteractionsIonicinteractionsVanderWaalsforce共价键非共价键化学键肽键一级结构氢键二硫键二、三、四级结构疏水作用盐键范德华力三、四级结构蛋白质分子中的共价键与非共价键三、四级结构ForcesstabilizingProtein3-dimention

7、alstructure5.2.1氢键Hydrogenbonds氢键：连在电负性强的半径小的原子上的氢原子与另一个电负性强的原子之间的相互作用。xH···yx，y的特点：电负性强；分子半径小；有孤对电子代表:N，O，S原子等-N--H···O-+--Hydrogenbonds氢键的2个重要特征：1.方向性2.饱和性OHHHydrogenbondisthemainforcetomaintainthesecondarystructureofproteinHydrogenbonds5.2.2范德华力vanderWaalsforce广义的范德华力包括三种弱的作