蛋白质氨基酸和肽ppt课件.ppt

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1、第三章蛋白质化学蛋白质化学摘要§1.蛋白质概论§4、蛋白质的一级结构§6蛋白质的性质§2氨基酸§3、肽§5、蛋白质的高级结构§7蛋白质分离纯化§5、蛋白质的高级结构一、蛋白质的三维结构一）、蛋白质的二级结构蛋白质的二级(Secondary)结构是指肽链的主链在空间的排列,或多肽链主链中各个肽段形成的规则的或无规则的构象。二级结构肽链的主链在空间的走向α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲肽链的二面角P205二级结构的数学描述：环绕Cα—N键旋转的角度为Φ环绕Cα—C2键旋转的角度称Ψ多肽链的所有可能构象都能用Φ和Ψ这两个构象角来描述，称二面角。可以用（ф,ψ）来描述肽链的二级结构1.α螺旋-he

2、lixp2071）典型的α螺旋有如下特征：用3.613表示①是一种右手螺旋②每圈螺旋：3.6个a.a残基，高度：0.54nm③每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm④链内氢键维持螺旋稳定相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。⑤肽键上N-H氢与它后面（N端）第四个残基上的C=0氧间形成氢键⑥氨基酸残基侧链R向外3.613(ns)—C—(NH—C—CO)3N—OHHR2）R侧链对α—螺旋的影响R侧链的大小和带电性决定了能否形成α—螺旋以及形成的α—螺旋的稳定性。①多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基,②Gly在肽中连续存在时。丝心蛋白含50%Gly，不形成α—螺旋。

3、③R基大的AA（如Ile）连续存在时，不易形成α—螺旋④Pro、羟脯氨酸中止α—螺旋。⑤R基较小，且不带电荷的氨基酸连续存在利于α—螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。不利于2.β-折叠-pleatedsheet-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的片状结构。⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；⑵主链骨架伸展呈锯齿状；⑶借相邻主链之间的氢键维系。平行或反平行两种类型丝心蛋白平行β-折叠反平行β-折叠3.β-转角（β-turn）β-转角也称β-回折（reverseturn）、β-弯曲（β-bend）、发夹结构（ha

4、ir-pinstructure）β转角的特征：①由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成。②主链骨架以180°返回折叠。③第一个a.a残基的C=O与第四个a.a残基的N-H生成氢键第n个残基的羰基氧原子与n+3个残基上的亚氨基这类结构主要存在于球状蛋白分子中。4.无规卷曲没有规律的多肽链主链骨架构象。无固定的走向，但也不是任意变动的球状蛋白中含量较高，对外界理化因子敏感，与生物活性有关。酶的活性部位从结构的稳定性上看α-右手螺旋>β-折叠>U型回折>无规卷曲，从功能上看正好相反，酶与蛋白质的活性中心通常由无规卷曲充当，α-右手螺旋和β-折叠一般只起支持作用。二）、超二级结构和结构域p2211.超二

5、级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象层次。已知有3种基本形式：αα、βαβ、ββ2.结构域p223结构域：较大的蛋白质分子或亚基中，多肽链在二级结构或超二级结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的的在空间上可以明显区分的近似球状区域。具有部分生物功能。铰链区对于较大的蛋白质分子或亚基，多肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。三）、蛋白质的三级结构1.定义——整个多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上盘旋、折叠，形成的特定的整个空间结构。肌红蛋白三级结构亲水基位于球体表面,疏水基位

6、于球体内部球状蛋白溶于水共价键次级键化学键肽键一级结构氢键二硫键二、三、四级结构疏水作用盐键范德华力三、四级结构2.蛋白质分子中的共价键与次级键二硫键共价键盐键(离子键）氢键二硫键疏水键氢键氢键疏水键蛋白质的空间作用力四）、蛋白质的四级结构1.定义——多条肽链通过非共价键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）形成的聚合体的结构就是四级结构。每条肽链都有自己的三级结构，称为亚基或亚单位维持四级结构的作用有：氢键、疏水作用、静电作用、共价健血红蛋白四级结构均一寡聚蛋白由相同亚基构成非均一寡聚蛋白由不同亚基构成2.蛋白聚集成四级结构具有下列优势①增强结构稳定性；②提高遗传经济性和效率；③使催化基团汇集

7、在一起，提高催化效率。——寡聚酶④具有协同性和别构效应。蛋白质的结构层次1、一级结构2、二级结构3、三级结构4、四级结构一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序和连接方式二级结构：多肽链主链中各个肽段形成的规则的或无规则的构象。主要有α-螺旋、β折叠、β-转角、无规卷曲。超二级结构：由两个以上二级结构单元相互聚集形成的有规则的二级结构的组合体如αα、βαβ、βββ。结构域：在二级或超二级结构的基础上通过多次