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《无机盐水溶液中的变性与流变特性-论文.pdf》由会员上传分享,免费在线阅读,更多相关内容在行业资料-天天文库。
1、2014年第39卷第5期中国油脂33i大豆分离蛋白在尿素/无机盐水溶液中的变性与流变特性郭子民,刘思.吴海燕,王旭,尹翠玉(天津工业大学材料科学与工程学院,改性与功能纤维天津重点实验室,天津300387)摘要:将大豆分离蛋白溶解在尿素/无机盐Au水溶液中,研究尿素/无机盐Au水溶液体系中尿素的浓度和无机盐Au加入量对大豆分离蛋白的变性和流变特性的影响。结果表明:大豆分离蛋白在尿素/无机盐Au水溶液体系中能够形成稳定且流动性良好的溶液;大豆分离蛋白在尿素/无机盐Au水溶液中结构被破坏,溶解性增加;溶液表观黏度随
2、无机盐Au加入量增加先减小后增加,随尿素浓度的增加明显下降,随温度升高而降低;大豆分离蛋白尿素/无机盐Au水溶液的吸光度随着尿素浓度的增加明显减小,而无机盐Au加入量对大豆分离蛋白尿素/无机盐Au水溶液的吸光度的影响不明显。关键词:大豆分离蛋白;脲变性;流变特性中图分类号:TS229;TQ936文献标志码:A文章编号:1003—7969(2014)05—0033—04naturationandrheologicalpropertiesofsoybeanproteinisolateinurea/inorgani
3、csaltsolutionGUOZimin,LIUSi,WUHaiyan,WANGXu,YINCuiyuAbstract:Thesoybeanproteinisolatewasdissolvedinurea/inorganicsaltAuaqueoussolution,andtheeffectsofureaconcentrationandinorganicsaltAudosageinurea/inorganicsaltAuaqueoussolutionsys—temondenaturationandrheol
4、ogicalpropertiesofsoybeanproteinisolatewerestudied.Theresultsshowedthatinurea/inorganicsaltAuaqueoussolutionsystem,soybeanproteinisolatecouldformstableandgoodfluiditysolutionanditsstructurewasdes~oyed,makingitssolubilityincrease;withinorganicsaltAudosageinc
5、reasing,theapparentviscosityofthesolutionfirstdecreasedandthenincreased,whileitre-ducedsignificantlywithureaconcentrationincreasingandtemperaturerising;theabsorbanceofurea/in—organicsaltAuaqueoussolutionofsoybeanproteinisolatedeclinedmarkedlywithureaconcent
6、rationin—creasing,whileinorganicsaltAudosagehadnoobviouseffectontheabsorbanceofurea/inorganicsaltAuaqueoussolutionofsoybeanproteinisolate.Keywords:soybeanproteinisolate;ureadenaturation;rheologicalprope啊大豆是一种可再生植物资源,和其他豆类比较,成为为数不多的可取代动物蛋白的营养佳品之一。大豆有很高的蛋白质含量
7、和相当高的脂肪含量,其大豆蛋白作为一种生物大分子,含有多种反应活性高含量的蛋白质和均衡的氨基酸组成使得大豆蛋白基团,易于化学和物理改性,具有生物降解性,可用于医药、化工、建筑等领域⋯。收稿日期:2013—09—10;修回日期:2014—03—08脲变性能改变蛋白质分子的结构,而结构的变作者简介:郭子民(1990),男,在读本科,研究方向为高分子化会使其流变性发生改变。通过大豆分离蛋白溶液材料(E-mai1)450844472@qq.tom。改性前后流变性的对比可以直观地反映出改性所带通信作者:尹翠玉,教授(E
8、—mail)yincuiyu@tjpu.edu.ca。来的大豆分离蛋白结构的变化J。前期已有研CHINAOILSANDFATS2014Vo1.39No.5究发现,随大豆分离蛋白溶液浓度增加和尿素浓水溶液和不同浓度的尿素处理下,得到的大豆分离度增加,大豆分离蛋白在尿素水溶液中的黏度增大,蛋白溶液的流变曲线。流动性大大降低。这是因为尿素破坏了蛋白质中的14012O氢键,使得分子构象改变,肽链的某些片段会
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