生化论述题总编.docx

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1、第一篇：生物大分子1.简述蛋白质的一至四级结构定义及维持的力一级结构：氨基酸的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。二级结构：蛋白质中多肽链主链的局部空间构象，即蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间排列位置，不涉及氨基酸碱基侧链的构象，维持的力为氢键。三级结构：整条多肽链全部氨基酸残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键——疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。四级结构：蛋白质中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。2、以血红蛋白

2、为例说明蛋白质结构与功能关系，并解释协同效应与变构效应？血红蛋白分子具有四级结构，是由四个亚基组成的四聚体。1、血红蛋白含有血红素辅基，由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成一个环形，亚铁离子居于环中央。亚铁离子有6个配位键，其中4个与吡咯环的N配位结合，1个配位键与血红蛋白结合，氧则与亚铁离子可逆的结合形成第6个配位键。2、血红蛋白的构象变化影响着与氧的结合能力，血红蛋白能够可逆的结合氧，但血红蛋白各亚基与氧的结合存在着正协同效应。3、血红蛋白的空间构象改变也会引起疾病，如疯牛病。协同效应：一个亚基与

3、其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合能力的现象称为协同效应。变构效应：配体与蛋白质结合后引起亚基构象变化的现象称为变构效应。3．何为蛋白质的变性？有哪些特征？蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的，少数变性程度较低的蛋白质在一定条件下可复性。实质：二硫键和非共价

4、键被破坏，而一级结构不改变。变性后，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。4.比较蛋白质α-螺旋与DNA双螺旋的结构蛋白质α螺旋：1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。DNA双螺旋结构的特点：1、DNA是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间以氢键结合，其中A＝T,G≡C称碱基互补。2

5、、是右手螺旋结构，直径2nm，每个螺旋含有10个碱基对，相邻碱基对之间旋转36°，螺距3.4nm，碱基平面间距0.34nm。3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持，尤以后者重要。5、维生素与辅酶的关系维生素B2：FMN（黄素单核苷酸），FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）维生素PP：NAD+，NADP+.(辅酶I,辅酶II)维生素B6：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺。泛酸：辅酶A。6、试比较三种可逆性抑制剂作用的特点⑴竞争性抑制作用的特点：①抑制剂和底物的结构相似；②抑制剂

6、的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］成反比；③Km值增大；④Vm不变。⑵非竞争性抑制作用的特点：①抑制剂和底物的结构不相似；②抑制剂的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］无关；③Km值不变；④Vm降低。⑶反竞争性抑制作用的特点：①抑制剂和底物的结构不相似；②抑制剂的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］无关；③Km值减小；④Vm降低。第二篇：物质代谢1、简述糖代谢的关键酶糖的无氧分解：己糖激酶，磷酸果糖激酶—1，丙酮酸激酶。糖的有氧氧化:丙酮酸脱氢酶复合体（丙酮酸脱氢

7、酶，二氢硫辛酰胺转乙酰酶，二氢硫辛酰胺脱氢酶），柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a—酮戊二酸脱氢酶复合体。糖异生:丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。糖原降解：磷酸化酶。糖原合成：糖原合酶。2、简述糖酵解和有氧氧化的生理学意义。糖酵解的生理意义：①迅速提供能量，当机体缺氧或剧烈运动时，肌肉局部血流不足，能量主要通过糖酵解获得；②机体少数组织获能的必需途径，如神经、白细胞、骨髓等。成熟红细胞没有线粒体，主要靠糖酵解供能。糖有氧氧化的生理意义：①糖有氧氧化是机体获得能量

8、的主要方式：1分子葡萄糖经有氧氧化可生成30—32分子ATP。②.三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路：三羧酸循环不仅是糖氧化分解的ATP生成的主要环节，也是脂肪、氨基酸等营养物质彻底氧化分解的共同通路和ATP生成的主要环节。③三羧酸循环是体内物质代谢相互联系的枢纽。3．简述磷酸戊糖途径和糖异生的生理意义。磷酸戊糖途径的生理意义：1、为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖。2、提供NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应。①NADPH+H+是许多反应的供氢体；②NADPH+H