大学生物化学考试名词解释,简答题库.doc

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1、名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域(domain)，常包含多个超二级结构。2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该氨基酸的等电点。3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该蛋白质的等电点。4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性

2、丧失，这种现象称为蛋白质变性。5、酶的活性中心：酶的必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特意地结合并将底物转化为产物，这一区域称为活性中心。辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。7、酶的别构调节：一些代谢物与关键酶活性中心以外的某个部位可逆地结合，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。又称别构调节。1、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些化学基团在另一种酶的催化作用下

3、与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。2、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竟争同一酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。竟争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。3、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。4、脂肪动员：储存在脂肪组织中的脂肪，

4、在脂肪酶的作用下逐步水解为甘油和脂肪酸并释放入血以供其它组织细胞摄取利用的过程叫脂肪动员。5、氧化呼吸链：营养物质代谢脱下的成对氢原子以还原当量的形式存在（NADH＋H＋、FADH2），再通过多种酶和辅酶催化的氧化还原连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水。这一过程与细胞呼吸有关，故称为氧化呼吸链，又称电子传递链（H＝H＋＋e）。6、氧化磷酸化：代谢物脱下的氢，经线粒体氧化呼吸链电子传递释放能量，偶联驱动ADP磷酸化为ATP的过程，称为氧化磷酸化，又称为偶联磷酸化。7、P/O比值：是指氧化磷酸化过程中，每消耗1摩尔原子氧（即1/2molO2）时所对

5、应消耗的无机磷酸的摩尔数(即合成ATP的摩尔数)。1、化学渗透学说：此假说由英国科学家P.Mitchell于1961年提出，1978年获诺贝尔化学奖。其基本要点是：电子经过呼吸链传递时，可将质子(H+)从线粒体内膜的基质侧泵到内膜外的胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度(H+浓度梯度和跨膜电位差)，以此储存能量，当质子顺浓度梯度回流时驱动ADP与Pi生成ATP。2、转氨基作用：在转氨酶的作用下，氨基酸与a-酮酸之间进行氨基转移，氨基酸去掉a-氨基生成相应的α-酮酸，而α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。3、一碳单位：是指某些氨基酸代谢过程中产生

6、的只含有一个碳原子的基团，包括甲基（-CH3)、甲烯基（-CH2-）、甲炔基（-CH=)、甲酰基（-CHO）及亚氨甲基（-CH=NH）等。4、生物转化：机体对外源性和内源性非营养物质进行代谢转变，(通过氧化、还原、水解和结合反应)，使其获得极性基团，增加水溶性，成为易于从胆道或肾脏排出的物质，这种化学转变过程称为生物转化。5、胆汁酸的肠肝循环：肝脏合成分泌的胆汁酸(包括初级、次级、结合型与游离型)排入肠道，在完成脂类的消化吸收后，约95％的胆汁酸在小肠下段重新吸收经门静脉入肝脏，再次分泌入肠腔，参与下一次的脂类消化吸收过程，这个循环称为胆汁酸的肠

7、肝循环。6、DNA的半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。1、受体：通常是细胞膜上或细胞内能识别外院化学信号并与之结合的一类物质，其化学本质都是蛋白质。2、信号转导：细胞针对外源信息所产生的细胞内生物化学变化及效应的全过程。3、细胞通讯：是体内一部分细胞发出信号，另一部分细胞接收信号并将其转变为细胞功能变化的过程。问答题：1、DNA的

8、双螺旋结构特点：（双链、骨架、螺距、稳定（双股螺纹）①.DNA分子通常由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成(即一条链是3’→5’