生物化学复习提纲1

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1、《生物化学》上册复习提纲一第1章糖类一、名词解释：糖类；同多糖与杂多糖；不对称碳原子；α-和β-异头物；糖苷与糖苷键；糖蛋白，糖胺聚糖，蛋白聚糖二、糖的分类三、单糖的D型和L型是怎样规定的？怎样计算糖类的旋光异构体数目？四、单糖的环状结构（Fischer和Haworth式表示方法）五、单糖的化学性质（重点）六、单糖、寡糖、多糖的还原性七、二糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖、海藻糖）、的单体是什么？单体之间的连键是什么？八、多糖——淀粉、糖原、纤维素，不要求记它们的结构式，记组成成分、连键及性质。九、肽聚糖的基本结构第2章脂质一、脂质的分类二、天然脂肪酸的结构特点，哪些是人和哺乳动物的

2、必需脂肪酸三、三酰甘油的化学性质四、名词解释：必需脂肪酸；皂化值，碘值，油脂；鞘磷脂；糖脂；脂蛋白五、甘油磷脂的结构通式及性质，几类磷脂的组成与俗名（如卵磷脂、脑磷脂、心磷脂）六、鞘磷脂的组成成分，鞘氨醇常见的有哪几种，神经酰胺的结构七、脑苷脂与神经节苷脂的概念；中性、酸性、唾液酸鞘糖脂的组成八、脂质的亲水端和疏水端九、胆固醇的结构，常见的固醇衍生物有哪些十、脂蛋白组成与分类，各种脂蛋白的主要功能第3章氨基酸一、20种氨基酸的分类，分子结构，三字母符号表示方式二、氨基酸的酸碱化学（等电点计算与甲醛滴定）三、氨基酸的化学反应四、氨基酸的紫外吸收第4章蛋白质的共价结构一、单体蛋

3、白质；寡聚蛋白质；蛋白质的一级结构；蛋白质的二级结构；蛋白质的三级结构；蛋白质的四级结构；肽单位与肽平面二、肽的命名三、肽平面的特点3一、肽在不同pH下的所带电荷计算二、蛋白质的一级结构的测定（重点）第5章蛋白质的三维结构一、维持蛋白质三维结构的作用力；二级、三级、四级结构的主要力是什么二、蛋白质的α-螺旋及其特点；其他螺旋主要有哪几种三、影响α-螺旋形成的因素四、β-折叠片的概念和种类五、β-转角是怎样形成的六、α-角蛋白和丝心蛋白（了解）七、球状蛋白质的三维结构特征（了解）八、什么是蛋白质的变性和复性？蛋白质变性时发生的主要变化有哪些？第6章蛋白质结构与功能的关系一、C

4、O中毒的机制二、肌红蛋白的主要功能是什么？三、肌红蛋白由几条肽链组成？包括几段α-螺旋？其辅基是什么？铁在血红素中的存在方式是什么？四、血红蛋白的亚基组成五、什么是波耳（Bohr）效应？有何生理意义？六、pH、CO2、BPG对肌红蛋白和血红蛋白的氧亲和性有何影响？六、镰刀状细胞贫血病的血红蛋白S与正常成人血红蛋白A的氨基酸序列有何区别？七、镰刀状细胞贫血病的血红蛋白S为什么可以形成纤维状沉淀？八、免疫系统由哪两个系统组成？免疫反应涉及的淋巴细胞有哪两类？这两类淋巴细胞成熟的部位是哪里？九、T细胞受体能直接和抗原结合吗？十、MHC蛋白能直接和抗原蛋白结合并将它们展示在细胞表面

5、吗？十一、免疫系统为何能识别自我和非我？十二、什么是抗原？什么是半抗原？什么是抗体？十三、抗体的分类十四、血液中含量最丰富的抗体是什么？哪种抗体主要存在于身体的分泌物中？能从母体传递给新生儿的抗体是什么？哪种抗体在过敏反应中起主要作用？第7章蛋白质的分离、纯化一、凝胶过滤法测定蛋白质的分子量二、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子量三、蛋白质的沉淀作用四、凝胶过滤的原理，什么是排阻极限？五、离子交换层析的原理六、亲和层析的原理3一、不同pH下，蛋白质在电场中的移动方向二、蛋白质含量测定的方法有哪些？第8章酶通论一、全酶；辅酶；辅基；单体酶；寡聚酶；多酶复合体；生物酶工程；

6、固定化酶；诱导契合学说二、酶可分为哪六大类？三、什么是酶的专一性？什么是结构专一性和立体异构专一性？什么是绝对专一性和相对专一性（基团专一性和键专一性）；举例说明。四、诱导契合假说的要点五、酶活力，酶的比活力，酶的转换数，酶单位与酶的国际单位六、怎样计算酶的总活力、比活力、纯化倍数和酶活力回收率？七、核酶、抗体酶的概念第9章酶促反应动力学一、什么是中间络合物学说？二、米氏方程（不要求记推导过程）三、米氏常数的物理意义及其单位是什么？四、Km的意义五、利用作图法怎样求Km和Vmax？六、序列反应（有序反应和随机反应）与乒乓反应的特点；举例说明有序反应机制。七、什么是酶的抑制作

7、用？有哪两类抑制作用？八、什么是不可逆抑制作用和可逆抑制作用，可逆抑制作用的分类，三类可逆抑制作用的概念九、不同类型可逆抑制作用的米氏方程和常数（教材上表9-6）十、重要的抑制剂及其抑制机理十一、什么是酶的激活剂？第10章酶的作用机制和酶的调节一、酶的活性部位（或活性中心）的概念及特点二、影响酶催化效率的有关因素（7点）三、什么是别构酶和别构效应（或别构调控）四、什么是正协同效应？什么是负协同效应？五、别构酶的动力学曲线特点六、怎样区别米氏酶、正协同效应别构酶和负协同效应别构酶？七、什么是酶原和酶原的激活？胰脏中蛋