蛋白质的降解和氨基酸的代谢课件.ppt

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1、第十章氨基酸的代谢第一节蛋白质的降解在各种生物体内都含有大量的、多种多样的、行使各种不同的生物学功能的蛋白质。摄入的蛋白质组成机体细胞的蛋白质细胞内合成的蛋白质必须先在蛋白水解酶的催化下，水解成氨基酸后才能分解代谢；或者氨基酸合成代谢蛋白质：是供给人和动物体合成自身所需要的蛋白质。一、外源蛋白的消化与吸收外源蛋白→胃（胃酸）→胃蛋白酶→小肽→小肠→胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶→氨基酸→血液。二、组织蛋白质的胞内降解1.溶酶体组织蛋白酶降解途径溶酶体:单层膜，多种酸性水解酶类。含有：蛋白酶、核酸酶、脂肪酶等。2.依赖于ATP的泛素降解途径泛素：76氨基酸残基，高度

2、保守，广泛存在于真核细胞。泛素：在ATP存在下，于需降解的蛋白质共价结合（泛素C－端甘氨酸的羧基于目标蛋白质中赖氨酸的ε-氨基酸形成异肽键）。再由蛋白酶体降解。2004年10月6日，瑞典皇家科学院宣布将2004年度诺贝尔化学奖授予两位以色列科学家：阿龙·切哈诺沃(AaronCiechanover)57岁阿弗拉姆·赫尔什科(AvramHershko)67岁美国科学家：欧文·罗斯(IrwinRose)78岁表彰他们发现了揭开了一个关于“死神之吻”的秘密——泛素调节的蛋白质降解，也就是说他们发现了一种蛋白质死亡的重要机理。第二节氨基酸的分解代谢共同的代谢途径α-氨基和羧基脱

3、氨基作用和脱羧基作用特殊的代谢途径动物体内氨基酸的代谢概况氨基酸代谢库非必需氨基酸2.1脱氨基作用氨基酸的脱氨基作用主要包括氧化脱氨基转氨脱氨基联合脱氨基非氧化脱氨基脱酰胺作用等。2.1.1氧化脱氨基作用（1）氨基酸氧化酶在有氧条件下，氨基酸的分解主要进行氧化脱氨基作用，生成α-酮酸和氨。（2）谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸脱氢酶的辅酶为NAD+或NADP+，能催化L-谷氨酸氧化脱氨，生成α-酮戊二酸、氨。2.1.2转氨基作用转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间的氨基转移反应。转氨酶及其辅酶磷酸吡多醛催化下：原来的氨基酸生成了相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的氨基

4、酸。转氨酶广泛存在于生物体内。目前已经发现的转氨酶至少有50种以上。用含15N的氨基酸所做的实验证明，除甘氨酸、赖氨酸和苏氨酸外，其余的α-氨基酸都可参加转氨基作用。以谷丙转氨酶（GPT）和谷草转氨酶(GOT)最重要谷丙转氨酶催化谷氨酸与丙酮酸之间的转氨作用谷草转氨酶催化谷氨酸与草酰乙酸之间的转氨作用转氨酶为细胞内酶，而血清中活性很低，各组织器官中以心和肝的活性最高。当某种原因使细胞膜通过性↑，则转氨酶可大量释放入血，造成血清中转氨酶活性↑↑。急性肝炎：GPT↑↑、GOT↑心肌梗塞：GOT↑转氨酶辅酶只有一种，即磷酸吡哆醛，它是维生素B6的磷酸酯。磷酸吡哆醛传递氨基的

5、机理是它能够接受氨基酸分子中的氨基而变成磷酸吡哆胺，同时氨基酸变成α-酮酸。①②①②①+②①+②转氨酶催化作用机理2.1.3联合脱氨基作用氨基酸的转氨作用是否最终使氨基脱掉？氧化脱氨作用也不能满足机体脱氨基的需要。由于生物体内普遍存在着以α-酮戊二酸作为氨基受体的转氨酶.一般认为L-氨基酸在体内不是直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸经转氨作用变为相应的α-酮酸和谷氨酸.联合脱氨基作用存在于肝、肾等组织2.1.4非氧化的脱氨基作用非氧化脱氨基作用大多在微生物中进行，其方式有以下几种。2.2.1氨基酸在脱羧酶的催化下，脱去羧基产生二氧化碳和相应的胺，这一过程称为氨基酸的

6、脱羧作用（decarboxylation）。2.2氨基酸的脱羧基作用氨基酸脱羧酶广泛存在于动植物和微生物体内，以磷酸吡哆醛作为辅酶。植物体内最常见的是谷氨酸脱羧酶，它催化谷氨酸脱去羧基生成γ-氨基丁酸.组氨酸脱羧生成组胺酪氨酸脱羧生成酪胺赖氨酸脱羧生成戊二胺（尸胺）鸟氨酸脱羧生成丁二胺（腐胺）等等。所生成的胺类物质有很多都具有活跃的生理作用。动物肌体一些胺类的来源及功能2.2.2羟化脱羧基作用酪氨酸在酪氨酸酶的催化下可发生羟化作用而生成3，4-二羟苯丙氨酸(多巴,dopa）多巴可进一步脱羧生成3，4-二羟苯乙胺，简称多巴胺(dopamine）。酪氨酸酶是一种含铜酶。

7、多巴进一步氧化后形成聚合物黑素（melanin）。马铃薯、苹果和梨等切开后变黑，就是由于形成了黑素之故。在人体的表皮基底层及毛囊中有成黑素细胞，可将酪氨酸转变为黑素，使皮肤及毛发呈黑色。在植物体内，由多巴和多巴胺可形成生物碱。2.3氨基酸分解产物的去向氨基酸降解时，通过脱氨和脱羧作用生成了各种降解产物，如NH3、α-酮酸、胺类等。这些产物在体内可进一步发生代谢转变。2.3.1氨的代谢转变动物体内氨的来源1.氨基酸脱氨基作用产生的氨2.消化道吸收的氨机体内代谢产生的氨，以及消化道吸收来的氨进入血液，形成血氨。血中1%的氨会引起中枢神经中毒，因此，脱去的