生物化学思考题(1).doc

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1、《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病；别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端；AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力；一级结构中的化学键有肽键和二硫键。3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答：一是水化层，蛋白质表面带有亲水

2、基团，形成水化层，使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离，不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI1.0），在pH5.0；（2）血清清蛋白（pI4.9），在pH6.0；（3）α-脂蛋白（pI5.8），在pH5.0和pH9.0；答：（1）胃蛋白酶pI1.0＜环境pH5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI4.9＜环境pH6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI5.8＞环境pH5

3、.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI5.8＜环境pH9.0，带负电荷，向正极移动。三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别？答：蛋白质变性的概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性，并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。变性的本质：分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；   ② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质由于带有电荷和水膜，因此在水溶

4、液中形成稳定的胶体。如果在蛋白质溶液中加入适当的试剂，破坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象。沉淀机理：破坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。蛋白质的沉淀可以分为两类：（1）可逆的沉淀：蛋白质的结构未发生显著的变化，除去引起沉淀的因素，蛋白质仍能溶于原来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不可逆沉淀：蛋白质分子内部结构发生重大改变，蛋白质变性而沉淀，不再能溶于原溶剂。如加热引起蛋白质沉淀，与重金属或某些酸类的反应都属于此类。蛋白质变性后，有时由于维持溶液稳定的

5、条件仍然存在，并不析出。因此变性蛋白质并不一定都表现为沉淀，而沉淀的蛋白质也未必都已经变性。核酸思考题一、名词解释核酸的一级结构；二级结构；基因和基因组；核酸的增色效应和减色效应；双链核酸的变性与复性及熔解温度Tm；二、简述题1、核酸DNA和RNA的存在与生物学意义；答：2、核苷酸的生物功能；答：3、核酸中核苷酸的连接键；答：3’，5’－磷酸二脂键4、真核生物和原核生物核糖体的分子量；答：原核生物核糖体分子量为70S，大亚基50S，小亚基30S；真核生物核糖体的分子量为80S，大亚基为60S，小亚基40S。5、核酸结构的稳定因素；答：碱基对间

6、的氢键、碱基堆积力、环境中的正离子6、DNA变性后理化性质有何变化?答：DNA双链转化成单链的过程称变性。引起DNA变性的因素很多，如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂（如尿素，酰胺)等都能引起变性。 DNA变性后的理化性质变化主要有：①天然DNA分子的双螺旋结构解链变成单链的无规则线团，生物学活性丧失；②天然的线型DNA分子水溶液具有很大的黏度。变性后，黏度显著降低；③变性后的DNA浮力密度大大增加，故沉降系数S增加；④DNA变性后，碱基的有序堆积被破坏，碱基被暴露出来，因此，紫外吸收值明显增加，产生所谓增色效应。酶思考题1、

7、作为生物催化剂，酶最要的特点是什么？答：具有很高的催化效率以及高度专一性。2、什么是诱导契合学说？该学说如何释酶的专一性答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子诱导下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子密切契合的构象，从而催化底物的反应。根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提，酶只能与互补的化合物契合，排斥那些形状、大小等不适合的化合物，故酶对底物具有严格的选择性（高度专一性）。3、阐述酶活性部位的概念、组成与特点。答：酶的活性部位（活性中心）是指酶

8、分子中直接和底物结合并和酶催化作用直接有关的区域。①酶的结合部位，是指酶分子中与结合底物有关的部位。每种酶具有一个或一个以上的结合部位，即每一结合部位至少结合一种底