原核生物的蛋白质翻译后修饰

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1、Pifll!⋯。V~,rW．pibb．ac．cn原核生物的蛋白质翻译后修饰枣谭永聪王启军赵国屏姚玉峰)“()上海交通大学医学院基础医学院病原生物学教研室，上海200025：中国科学院上海植物生理与生态研究所合成生物学实验室，上海200032)摘要蛋白质翻译后修饰是调节蛋白质生物学功能的关键步骤之一，是蛋白质动态反应和相互作用的一个重要分子基础，同时，它也是细胞信号网络调控的重要靶点．目前，蛋白质翻译后修饰已经成为国际上蛋白质研究的一个极其重要的热点．在原核生物生命活动中，蛋白质的翻译后修饰具有‘卜分重要的作用，如参与细胞信号传导

2、、物质的代谢、蛋白质的降解、致病微生物的致病过程等．综述了经典原核生物蛋白质翻译后修饰的种类、机制和功能，同时介绍了最近发现的原核生物的全局性乙酰化修饰以及结核分枝杆菌中类泛素化修饰．关键词原核生物，蛋白质翻译后修饰，糖基化，磷酸化，脂质化，乙酰化，类泛素化，甲基化学科分类号Q93，Q5D0I：10．3724／SP_J．1206．2010．00138很长时间里，蛋白质翻译后修饰并未引起足够的单糖结构和组成上的不同而显得比真核生物中的重视，直到2004年泛素介导蛋白质降解的发现获更加丰富多样．得诺贝尔奖之后，这一情形才有明显改观．

3、迄今，1．1糖基化的类型人们已发现多达200多种的蛋白质修饰．蛋白质翻目前已发现超过7O种细菌蛋白质糖基化修饰，译后修饰几乎参与了细胞所有的正常生命活动过细菌的蛋白质糖基化和真核生物一样可以按照氨基程，并发挥十分重要的调控作用，目前已经成为国酸和糖的连接方式分为4类：O位糖基化、N位糖际上蛋白质研究的一个极其重要的领域．但相比真基化、C位甘露糖化以及GPI(glycophosphatidlyinosito1)核生物，对原核生物蛋白质翻译后修饰研究得比较锚定连接，但是前者在连接方式和结构上不一样，少．目前研究证实，原核生物的蛋白质

4、可以通过小而且糖基中还含有一些在真核生物当中罕见的单分子化合物修饰，比如糖基化、脂基化、甲基化、糖，因而显得更加丰富多彩．下面主要介绍原核生磷酸化、生物素化、烷基化等几十种类型来改变蛋物中蛋白质的N位糖基化修饰方式．白质的稳定性、结构和功能．而且随着技术的进在原核生物空肠曲杆菌中，七庚糖最终与蛋白步，最近在原核生物中还发现了类真核的泛素化修质的天冬氨酸相连，通过对其结构的研究发现，不饰以及全局性的乙酰化修饰，以下将详细阐述近年同于真核生物中多萜醇途径的N位糖基化发生在对原核生物中蛋白质修饰的最新发现和研究进展．内质网里，原核生物

5、的N位糖基化发生在周质空间里，而且有它独特的Pgl途径，过程如图1所示．1糖基化蛋白质的糖基化是蛋白质翻译后修饰中最普国家自然科学基金(30870100)~U国家重点基础研究发展计；~1J(973)遍、最多样的，是低聚糖以糖苷的形式与蛋白质上f2009CB522605)资助项目．特定的氨基酸残基共价结合的过程．曾经一度认为+通讯联系人．糖基化只存在于真核细胞中，但研究表明，原核生Tel：021—64671226，E—mail：yryao@sjtu．edu．cn物中也存在蛋白质的糖基化修饰，而且由于在糖基收稿日期：2010—07—

6、22，接受日期：2010—10一l1·198·生物化学与生物物理进展Prog．Biochem．Biophys．细胞质Fig．1N·glycosylationofproteinsthroughthePglpathwayinprokaryotes图1原核生物中蛋白质N位糖基化的P途径这个过程主要依赖p基因簇编码的各种酶来致病性等．例如，用枯草杆菌肽和盐生盐杆菌一起完成，pgl编码PglA，PglC，PglH，PglI，PglJ，温育，此种物质可阻止外膜蛋白的糖基化，结果发这5个糖基化转移酶负责对脂质载体上七庚糖的组现，菌体发生了变化

7、，从柱状变成了球状，说明外装，各自发挥不同的作用．它还编码PglF，膜蛋白的糖基化能维持和稳定菌体的形状[41．UDP-N．乙酰葡萄糖胺C6脱水酶，PglD，N一乙酰目前研究比较深入的糖蛋白大多来自病原菌，转移酶，PglE，C．4氨基转移酶，这3个酶负责将而且发现它们与病原菌的毒力紧密相关．在淋病奈UDP—GIcNAc转换为UDP．Baeillosamine．WlaB被瑟菌中，通过蛋白质上第63位丝氨酸残基和认为是ATP结合和运输蛋白，它能将糖基从胞Gal—GlcNAc形成的0位糖基化蛋白是其菌毛上主质翻转到周质内，PglB则负

8、责将糖基转移到蛋白要的骨架成分，它和该细菌的抗原性、组织特异性质上【”．以及对宿主细胞的侵入密切相关【5j．研究发现，P系统中最主要的酶是寡糖转移2脂基化酶(OST)，PglB，它是一种细胞膜整合蛋白，只有一种组分，大小82ku，有高度保守的氨基酸序列原核生物中