基础生物化学复习资料_免费下载.doc

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1、、名词解释蛋白质的空间结构:是指分子中各个原子和基因在三维空间的排列和分布。蛋白质的变性与复性:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响,分子的空间构象被破坏,从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性;如果除去变性I丸素,在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。氨基酸的等电点:在一定的PH条件下,氨基酸分子所带的止电荷和负电荷数相同,即净电荷为零,此吋溶液的PH称为氨基酸的等电点肽平面:多肽链中从一个Ca到相邻Ca之间的结构。DNA的变性与复性:DNA在一定外界条件(变性因素)作用下,氢键断裂,双螺旋解开,形成单链的无规卷曲,这-•现象称

2、为变性;缓慢恢复原始条件,变性增色效应与减色效应:DNA重新配对恢复止曲双螺旋结构的过程。当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫“増色效应”;当核井酸甲链重新缔合形成双螺旋结构时,英A260降低,称减色效应。熔解温度:核酸加热变性过程中,増色效应达到瑕大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。同工酶:是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的组酶。多酶体系:山几个功能相关的酶嵌合而成的复合物,有利于化学反应的进行,提高酶的催化效率。全酶:山蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属

3、离子组成的有催化活性的酶。酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。亲核催化:酚分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。诱导契合学说:酶的活性中心在结构上具柔性,底物接近活性中心时,对诱导酶蛋白构彖发生变化,这样就使使酶活性屮心有关基团止确排列和泄向,使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。糖异生作用:以非糖物质(如内丽酸、ir油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。回补反应:山于中间产物的离开,引起中间产物浓度的下降,从而引起循环反应的运转,因此必须不断补充中间产物才能维持循环止常进行,这种补充称为冋

4、补反底物水平磷酸化:高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。糖酵解••葡萄糖经过一系列酶促反应瑕终被降解为内酮酸并伴随ATP产生的过程。三竣酸循环:在线粒体中,乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,而后经过一系列代谢反应,乙酰基被氧化分解,草酰乙酸再生的循环反应过程。、名词解释蛋白质的空间结构:是指分子中各个原子和基因在三维空间的排列和分布。蛋白质的变性与复性:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响,分子的空间构象被破坏,从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性;如果除去变性I丸素,在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。氨基

5、酸的等电点:在一定的PH条件下,氨基酸分子所带的止电荷和负电荷数相同,即净电荷为零,此吋溶液的PH称为氨基酸的等电点肽平面:多肽链中从一个Ca到相邻Ca之间的结构。DNA的变性与复性:DNA在一定外界条件(变性因素)作用下,氢键断裂,双螺旋解开,形成单链的无规卷曲,这-•现象称为变性;缓慢恢复原始条件,变性增色效应与减色效应:DNA重新配对恢复止曲双螺旋结构的过程。当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫“増色效应”;当核井酸甲链重新缔合形成双螺旋结构时,英A260降低,称减色效应。熔解温度:核酸加热变性

6、过程中,増色效应达到瑕大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。同工酶:是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的组酶。多酶体系:山几个功能相关的酶嵌合而成的复合物,有利于化学反应的进行,提高酶的催化效率。全酶:山蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。亲核催化:酚分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。诱导契合学说:酶的活性中心在结构上具柔性,底物接近活性中心时,对诱导酶蛋白构彖发生变化,这样就使使酶活性屮心有关基团止确排列和泄向,使之与

7、底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。糖异生作用:以非糖物质(如内丽酸、ir油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。回补反应:山于中间产物的离开,引起中间产物浓度的下降,从而引起循环反应的运转,因此必须不断补充中间产物才能维持循环止常进行,这种补充称为冋补反底物水平磷酸化:高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。糖酵解••葡萄糖经过一系列酶促反应瑕终被降解为内酮酸并伴随ATP产生的过程。三竣酸循环:在线粒体中,乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸,而后经过一系列代谢反应,乙酰基被氧化分解,草酰乙酸再生的循环反应过

8、程。电子传递链:乂称呼吸链,是指代谢物上脱下的氢(质子和电子)经一系列递氢体或电子传递体依次传递,最后传给氧而生成水的全部体系。P/O:

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