生物化学复习提纲 (3).doc

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1、复习提纲1、二十种氨基酸的分类？构型？必需氨基酸？P23-24非极性（疏水性）：丙氨酸Ala、缬氨酸Val、亮氨酸Leu、异亮氨酸Ile、苯丙氨酸Phe、甲硫氨酸Met、脯氨酸Pro、色氨酸Trp极性不带电荷（亲水性）：（在中性水溶液中不电离）甘氨酸Gly、丝氨酸Ser、苏氨酸Thr、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、酪氨酸Tyr、半胱氨酸Cys带负电荷（酸性）：天冬氨酸Asp、谷氨酸Glu带正电荷（碱性）：组氨酸His、赖氨酸Lys、精氨酸Arg必需氨基酸（笨蛋来宿舍晾一晾鞋）：Phe、Met、Lys、Thr、Trp、Leu、Ile、Val2、氨基酸的理化性质？三字母缩写？P25紫外吸

2、收：其中三个芳香族氨基酸具有的特征Trp、Tyr、Phe280nm3、什么是氨基酸和蛋白质的等电点？等电点处溶解度？氨基酸的等电点（P25）：调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的-NH和-COO解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中，不想任何一极移动，这时溶液的pH。在等电点时，氨基酸的酸性和碱性基团对外的电荷的作用相互抵消，使氨基酸对外在溶液的作用最小，使其稳定性下降，导致溶解度最小。蛋白质的等电点(P51)：调节溶液的pH，使蛋白质所带的正电荷与负电荷恰好相等，总净电荷为零，在电场中即不向正极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH。在等电点时，蛋白质

3、分子以两性离子形式存在，其分子净电荷为零，此时蛋白质分子颗粒在溶液中因没有相同电荷的相互排斥，分子相互之间的作用力减弱，其颗粒极易碰撞、凝聚而产生沉淀，所以蛋白质在等电点时，其溶解度最小，最易形成沉淀物。4、蛋白质的结构层次？维持各级结构的化学键？一级结构：指多肽链中的氨基酸序列，氨基酸序列的多样性决定了蛋白质空间结构和功能的多样性。是由遗传信息决定的P36化学键：肽键（主要）、二硫键二级结构：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。三级结构：指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。P43化学键：疏水键（最主要）、氢键、范德华力、离子键、二硫键四级结构：指

4、分子中亚基的种类、数量以及相互关系。P44化学键：疏水键、氢键、离子键、无范德华力5、二级结构形式分为？肌红蛋白、血红蛋白的结构层次？二级结构形式有：1、α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540nm。α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。P38-402、β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定．P403、β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的

5、转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。P414、无规则卷曲：无确定规律性的那段肽链。P41肌红蛋白：三级结构血红蛋白：四级结构P44-456、什么是蛋白质的变性与复性？变性与沉淀的关系？维持蛋白质在水溶液中稳定存在的因素是？变性：是在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。P52复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能P53变性的蛋白质未必都沉淀，沉淀的蛋白质未必都变性因素：1、颗粒表面电荷2、水化膜P547、分离纯化蛋白质时盐析、透析、凝胶过滤、离子交换、亲和层析、

6、电泳——原理、影响因素盐析：将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳定因素电荷而沉淀。不易引起蛋白质变性P56透析：除盐利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。P56凝胶过滤(分子筛层析)：小分子蛋白质进入孔内，滞留时间长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。P57离子交换层析：利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定pＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。P57亲和层析：电泳：8、核酸的基本结构？连接核苷酸的化学键？核酸的方向？三字母英文缩写连接核苷酸的化学键是3，5-磷酸二脂键

7、P709、碱基配对规则？稳定DNA双螺旋结构的作用力P73维持这种稳定性主要靠碱基对之间的氢键以及碱基的堆集力。10、DNA双螺旋结构的特点？P73-75①两条DNA互补链反向平行。②由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在螺旋分子的外侧，而疏水的碱基对则在螺旋分子内部，碱基平面与螺旋轴垂直，螺旋旋转一周正好为10个碱基对，螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36◦的夹角。③DNA双螺旋的表面存在一个大沟和一个小沟，蛋白