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1、植物热激蛋白及其在抗性方面的研究进展热激蛋白及其作用热激蛋白（HeatShoctProteins，简称HSPs）是在高低温、激素、高盐、干旱、缺氧及机械损伤等多种环境胁迫下生物体内正常蛋白受到抑制而诱导合成的新的或功能增强的应激蛋白，又被称作是热休克蛋白。1962年Riotossa在果蝇上发现。1974年Tisseres从热激果蝇幼虫的唾液腺等部位分离到了6种HSPs。至今,发现植物、动物、微生物都可对热激产生反应,合成HSPs。氨基酸类药物能量代谢抑制物渗透压热休克因子热休克元件热激蛋白的种类1根据分子量
2、Hsp100家族(分子量约为100kDa)Hsp90家族(分子量约为83-90kDa)Hsp70家族(分子量约为66-78kDa)Hsp60家族(分子量约为60kDa)小分子量Hsp家族(分子量约为12-43kDa)但也有人将其分为六个家族，分别还包括HSP40家族和泛素家族18-30kD应激下表达的诱导型蛋白（参与逆境损伤蛋白的修复和降解）正常状态下表达的组成型蛋白（参与新生肽链的折叠、运输和组装）2根据表达情况分子伴侣协助蛋白质通过脂双分子层。在多肽通过位于脂膜上的蛋白孔道时，分子伴侣与之结合；分子伴侣
3、在膜的一侧使多肽保持未折叠的形式，膜的另一侧则帮助多肽正确折叠。1.热激蛋白的多样性HSPs的种类很多,分子质量(15～110)kD或更高,定位于多种细胞器,植物HSPs的显著特点是smHSPs居多，如大豆有27种分子质量在(15～25)KD之间的smHSPs。热激蛋白的特点2热激蛋白的普遍性从原核生物到真核生物都有HSPs的表达，而且在同一生物体的不同组织内也有表达。3.HSPs的保守性HSPs是目前发现的最保守的蛋白质之一。首先,亲缘关系很远的原核生物和真核生物,它们的HSPs有很高的同源性,例如真核生
4、物HSP70和大肠杆菌的HSP70的同源性大于65%。其次,不同物种相同细胞器如细胞质HSP70之间的同源性比同一物种不同细胞器的HSP70之间的同源性高。第三,同种植物不同类型的HSPs的同源性较低。4.热激反应的短时性Northernblots分析表明,热激3～5min就可检测到大豆幼苗HSPsmRNAs的积累,1～2h达到高峰,6h后显著下降,12h就检测不出了；放射性标记显示,氨基酸渗入HSPs在4h达到高峰,随后下降。交叉耐受性一种应激刺激诱导细胞产生HSPs，不仅使细胞对该刺激的耐受性增加，也增
5、加了细胞对其他应激原刺激的耐受性。热激蛋白的产生植物在热激3～5min内HSPmRNA的量增加,在20min时可以检测到新合成的HSP。如果植物一直处于热激状态,HSP的合成可以持续几个小时。热激蛋白的分布及功能HSP广泛存在于植物细胞膜、细胞质、叶绿体、线粒体等组织中。植物热激蛋白的诱导条件植物在高于其正常生长温度刺激下能诱导合成HSPs。目前认为其理想合成条件是比正常生长温度高10℃左右。植物合成HSP的最适温度因植物种类而异，如豌豆为37℃，玉米为40-42℃，水稻为37-40℃。此外，很多研究表明，
6、除了热处理，其它类型胁迫都可以诱导热激蛋白的产生。抗热性HSPs的生成量与生物耐热性呈正相关,热激过程中有大量的HSPs表达,它们聚集在膜组分中,与膜蛋白发生分子互作,可阻止膜蛋白的变性,稳定细胞膜系统,对膜微囊有热保护功能。在抗性方面的研究进展对两种不结球白菜幼苗进行热激处理,均检测到了热激处理能明显诱导两个基因的表达。在对萌发期间的玉米种子肧热激处理后在恢复时,显示热激蛋白含量减少或消失,正常蛋白的合成重新开始。2.耐冷性HSP的主要功能是提高植物的耐热性,但越来越多的研究证实HSP与植物的耐冷性的提高
7、存在明显相关。研究热激对水稻幼苗耐冷性及热激蛋白合成的诱导时发现萌发的水稻种子经42℃热激处理后，其幼苗耐冷性明显增强，并且热激诱导萌发的水稻胚合成的热激蛋白与水稻幼苗耐寒性的提高有关。3.抗病性近年来的研究表明HSP在植物抗病性上表现出一定的作用。朱峰等研究表明在南方根结线虫侵染番茄根部时，诱导根内Hsp90基因的大量表达，但Hsp90基因是否可能在抗线虫侵染过程中起作用没有给出进一步的验证。5.HSPs的交叉保护功能有人提出在不同胁迫蛋白之间必定存在某种功能上的重叠，即HSP具有交叉保护功能。作为一种逆
8、境胁迫蛋白，HSPs能被许多逆境诱导，能够减轻逆境胁迫引起的伤害并对其进行修复。热激、紫外线处理产生热激蛋白可在水果和蔬菜中增加抗冷性HSP基因的表达调控植物HSP在转录水平上的调控在植物DNA中有对HSP基因转录中起调控作用的DNA序列,称之为热激元件(Heatshockelement,HSE)。这是一种顺式元件,位于热激蛋白基因5′端的启动子区域,经热激而活化的热激因子HSF(heatshockfactor)
