热激蛋白的进化研究

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1、热休克蛋白的进化研究摘要：热休克蛋白是细胞内含量最丰富的蛋白质之一，在各种生物体内广泛分布。热休克蛋白的表达和调控系统是有机体对多种内外环境胁迫条件产生应激反应达到自我保护的物质基础。目前这一领域的研究已在探讨生物的遗传、进化和环境适应等宏观问题上得到应用。本文综合叙述了热休克蛋白在进化方面的研究进展，主要包括HSP90、HSP70及sHSPs蛋白结构及其基因的演化特征。这些研究也许能为探讨生物与环境的相互关系、物种进化及所经历的环境变迁等科学问题提供一定的线索。关键词：热休克蛋白、HSP90、HSP70

2、、小分子热激蛋白、进化PhylogenesisandEvolutionoftheHeat-ShockProteinsAbstract：Heatshockproteins(HSP)areamongthemostabundantintracellularproteins.ThegeneexpressionandregulatorymechanismsofHSParetheself-protectingmaterialbasis,whentheorganismunderdifferentstresscondit

3、ions.Furthermoretheresearchesofthemarewidelyusedinsolvingsomemacro-problems,suchasbiologicalgenetics,evolutionandenvironmentaladaptation.ThisarticlereviewstheresearchprogressofHSP,includingtheevolutionofHSP90,HSP70andsHSPs.Maybethesewillprovidecertainclue

4、fortherelationofthebiologicsandenvironments,theevolutionoftheoriginofspeciesandtheenvironmenttransitionsundergone.Keywords：Heatshockproteins,Heatshockproteins90,Heatshockproteins70,Smallheat-shockproteins,Evolution.引言热休克蛋白（heatshockprotein，HSP）又称热激蛋白。1962

5、年Ritosa首次发现热激诱导果蝇幼虫唾腺染色体形成新的膨突，暗示可能某种蛋白的合成量增加，人们称这种反应为热激反应（heatshockresponse，HSR）【1】。AlfredTissiores等科研人员于1974年进一步发现高温能使果蝇的蛋白质合成发生变化，正常的蛋白质合成受到抑制，而同时启动了一套新的蛋白质的合成，这些受热诱导合成的一系列蛋白即为热休克蛋白【2】。随着科技的发展，人们发现热休克蛋白也能被化学物质或者其他环境刺激所诱导，但习惯上统称这类蛋白为热休克蛋白。而且热休克蛋白具有明显的交叉

6、保护（cross-protection）作用，在一种胁迫应激下，同时会增强对其它胁迫的承受能力【3】。随着研究成果的不断积累,热激蛋白字面意义己经不能涵盖其具有的丰富生物学意义。现在很多研究已经表明，热休克蛋白广泛存在于生物界中，其中包括真菌、藻类、植物、昆虫和哺乳动物，而且热休克蛋白几乎在所有活细胞内都起着重要的作用，充分证明热激反应是一个普遍的生物学现象。大量研究表明，通常在高于有机体正常生长温度约5℃时热休克蛋白的合成就开始能被检测到，在热激处理后3~5min内热休克蛋白mRNA的含量显著增加，20

7、min时就可以检测到新合成的热休克蛋白。如果让植物一直处于热激状态，热休克蛋白的合成一般只会持续几个小时【4】。但是对于不同的生物种类，诱导热休克蛋白合成的温度是不同的，而且热激后的恢复时间也会因生物种类而异。目前发现热休克蛋白定位于细胞的多种细胞器中，包括胞质溶胶、线粒体、叶绿体、内质网等内膜系统，但不同的热休克蛋白在细胞中往往有着有不同的定位【5】。如HSP90多定位于高尔基体和液泡中，HSP70多定位于细胞质和细胞骨架中（见图1）。由于热休克蛋白诱导表达迅速，分布广泛，即使在非热休克细胞中也存在着由

8、热休克蛋白同源基因编码的类似蛋白质。这种在正常生理条件下热激基因家族中表达的成员称为热激蛋白的同系蛋白（heatshockproteincognate，HSC）。所以，我们应该明确热激基因是一个并非所有成员都受热调控的多基因超家族。图1在真核生物内，HSP70、HSP90的细胞定位示意图。热休克蛋白的相对分子质量大都在15x103~104x103范围内，而且低分子量的热休克蛋白主要存在于植物体内。根据相对分子质量的大小以及同源