第十九章 氨基酸、蛋白质和核酸

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1、医学基础化学版权所有：新乡医学院基础医学院化学教研室Copyright©2005XinxiangMedicalCollege.Allrightsreserved.第十九章氨基酸、蛋白质和核酸aminoacid,proteinandnucleicacid19.1氨基酸19.2蛋白质outline绪论蛋白质和核酸是一类结构复杂的含氮化合物，是一切细胞的重要组成成分，氨基酸是蛋白质的基本组成单位。蛋白质是生命活动的物质基础，生物体内最基本的生命活动过程几乎都和蛋白质有关。核酸是生命遗传的物质基础。这些作用与蛋白质和核酸具有特

2、殊的分子结构和由此产生的理化特性有关。第一节氨基酸aminoacid氨基酸：分子中同时具有氨基和羧基的化合物，是蛋白质的最终水解产物或基本组成单位。蛋白质月示胨肽二肽α-氨基酸氨基酸在自然界存在：有二、三百种组成蛋白质的只有二十种，都为α-氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、氨酸、脯氨酸、丝氨酸、苏氨酸、半胱氨酸、酪氨酸、天门冬酰胺、谷氨酰胺、天门冬氨酸、精氨酸、赖氨酸、组氨酸营养必需氨基酸：亮、缬、异、苯、蛋、色、苏、赖亮姐：（请寄）一本淡色书来一、氨基酸的分类(一)依据烃基不同脂肪族

3、：（亮、蛋等）芳香族：（酪、苯）杂环：（色、脯和组）(二)依据含氨基和羧基数目不同中性：一氨基一羧基(甘丙缬亮等)酸性：一氨基二羧基(天门冬、谷氨酸)碱性：二氨基一羧基(精、赖、组氨酸)二、氨基酸的命名(一)系统命名法：以羧酸为母体，氨基为取代基氨基乙酸（α-氨基乙酸）4-氨基丁酸（γ-氨基丁酸）(二)俗名：依据来源或某些特性三、氨基酸的结构与构型组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸氨基酸的通式：旋光性：除甘氨酸外，都有旋光性构型：用R、S法表示，半胱氨酸、胱氨酸为R构型，其余为S构型。用D、L法表示，均为L构型。四、氨基

4、酸的理化性质(一)物理性质无色晶体，熔点较高，约在230℃以上，在水中溶解度不一，一般不溶于乙醇、乙醚，而溶于强酸或强碱溶液中。(二)化学性质具有氨基的羧基的典型性质，同时，由于这两种官能团的相互影响，又显示出一些特殊性质。1.两性电离及等电点内盐：innersalt两性离子：zwitter-ion内盐分子中既有正离子部分，又有负离子部分，称为两性离子。由分子内部的碱性基团和酸性基团作用所形成的盐。H+OH-OH-H+两性离子阳离子阴离子pH=pI等电点：（pI）酸式电离与碱式电离相等而处于等电状态（氨基酸本身净电荷为

5、零）时溶液的pH值，称为该氨基酸的等电点(isoelectricpoint)。pH＞pIpH＜pI对于中性氨基酸来说,可以根据下式推算等电点:（K1、K2分别为羧基和铵离子的电离常数）在等电点时，氨基酸的溶解度最小，利用此性质可对某些氨基酸进行分离和提纯。氨基酸例题：下列氨基酸在标明的pH值溶液中各以什么结构形式存在：⑴苯丙氨酸在pH=1时②丝氨酸在pH=8时③谷氨酸在pH=3时氨基酸2.脱水成肽反应肽键多肽：氨基酸氨基端（N-未端）羧基未端（C-未端）肽的异构体：结合顺序不同，可形成多种异构体例如：甘氨酸与丙氨酸可生

6、成以下两种二肽随着成肽氨基酸数目和种类的增加，形成肽的异构体就会急剧增加。这正是形成蛋白质多样性和生物多样性的物质基础。甘氨酰丙氨酸丙氨酰甘氨酸氨基酸3.与茚三酮的反应α-氨基酸+茚三酮水合物——蓝紫色的物质。茚三酮茚三酮的水合物用途：鉴别α-氨基酸、多肽及蛋白质。氨基酸蓝紫色化合物第二节蛋白质(protein)一、蛋白质的元素组成元素组成(%)：C：50-55，H：6.0-7.3，O：19-24，N：13-19，S：0-4大多数蛋白质的含N量相当接近，平均约为16%，在任何生物样品中，每克N相当于6.25克蛋白质，故

7、6.25称为蛋白质系数。二、蛋白质的分类(一)按分子形状分球状蛋白质纤维蛋白质蛋白质(二)按功能分活性蛋白非活性蛋白(三)按分子组成分简单蛋白质结合蛋白质三、蛋白质的结构(一)蛋白质分子中存在的各种键型⒈主键：即肽键⒉副键：除肽键以外的键⑴氢键：最常见⑵盐键：属离子键⑶疏水键：属非极性“分子间力”⑷二硫键：主要存在于胱氨酸中。－CH2－SH－＋HS-CH2－CH－S－S－CH2－蛋白质蛋白质a：盐键b：氢键c：疏水键d：二硫键e：酯键(二)蛋白质的一级结构(primarystructure)指多肽链中氨基酸残基的排列顺

8、序。例如人胰岛素的一级结构：蛋白质(三)蛋白质的空间结构⒈二级结构(secondarystrcture)：指主链的原子在空间排布情况。特点：肽链具部分双键性质，形成一个肽键平面，故不能自由旋转。蛋白质α-螺旋(α-helix):多肽链在卷曲盘旋过程中形成的右手螺旋。蛋白质β-折叠：肽链呈锯齿状结构，连接各残基的肽键平面有规则地折叠